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万見
- PDB-5nd1: Viral evolution results in multiple, surface-allocated enzymatic ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5nd1
タイトルViral evolution results in multiple, surface-allocated enzymatic activities in a fungal double-stranded RNA virus
要素(Capsid protein) x 2
キーワードVIRUS / RnQV1 / dsRNA virus / fungal virus
機能・相同性Capsid protein / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Mata, C.P. / Luque, D. / Gomez Blanco, J. / Rodriguez, J.M. / Suzuki, N. / Ghabrial, S.A. / Carrascosa, J.L. / Trus, B.L. / Caston, J.R.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2014-55475-R スペイン
Comunidad Autonoma de MadridS2013/MIT-2807 スペイン
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2017
タイトル: Acquisition of functions on the outer capsid surface during evolution of double-stranded RNA fungal viruses.
著者: Carlos P Mata / Daniel Luque / Josué Gómez-Blanco / Javier M Rodríguez / José M González / Nobuhiro Suzuki / Said A Ghabrial / José L Carrascosa / Benes L Trus / José R Castón /
要旨: Unlike their counterparts in bacterial and higher eukaryotic hosts, most fungal viruses are transmitted intracellularly and lack an extracellular phase. Here we determined the cryo-EM structure at 3. ...Unlike their counterparts in bacterial and higher eukaryotic hosts, most fungal viruses are transmitted intracellularly and lack an extracellular phase. Here we determined the cryo-EM structure at 3.7 Å resolution of Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (RnQV1), a fungal double-stranded (ds)RNA virus. RnQV1, the type species of the family Quadriviridae, has a multipartite genome consisting of four monocistronic segments. Whereas most dsRNA virus capsids are based on dimers of a single protein, the ~450-Å-diameter, T = 1 RnQV1 capsid is built of P2 and P4 protein heterodimers, each with more than 1000 residues. Despite a lack of sequence similarity between the two proteins, they have a similar α-helical domain, the structural signature shared with the lineage of the dsRNA bluetongue virus-like viruses. Domain insertions in P2 and P4 preferential sites provide additional functions at the capsid outer surface, probably related to enzyme activity. The P2 insertion has a fold similar to that of gelsolin and profilin, two actin-binding proteins with a function in cytoskeleton metabolism, whereas the P4 insertion suggests protease activity involved in cleavage of the P2 383-residue C-terminal region, absent in the mature viral particle. Our results indicate that the intimate virus-fungus partnership has altered the capsid genome-protective and/or receptor-binding functions. Fungal virus evolution has tended to allocate enzyme activities to the virus capsid outer surface.
履歴
登録2017年3月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月23日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.22018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年12月11日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年6月5日Group: Advisory / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.62024年6月12日Group: Advisory / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-3619
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3619
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,2222
ポリマ－261,2222
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15600 Å2
ΔGint-85 kcal/mol
Surface area68510 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein


分子量: 147782.375 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス)
参照: UniProt: M1VMJ0
#2: タンパク質 Capsid protein


分子量: 113439.344 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Rosellinia necatrix quadrivirus 1 (ウイルス)
参照: UniProt: M1VHN2

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: virus / タイプ: VIRUS / Entity ID: all
分子量値: 15.9 MDa / 実験値: YES
ウイルスについての詳細中空か: YES / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Rosellinia necatrix
ウイルス殻名称: P2 and P4 capsid proteins / 直径: 470 nm / 三角数 (T数): 1
緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 50 mM Tris-HCl pH 7.8, 150 mM NaCl, 5 mM EDTA
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER/RHODIUM / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/2
急速凍結装置: LEICA EM CPC / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / Calibrated defocus min: 700 nm / 最大 デフォーカス（補正後）: 3500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 2 sec. / 電子線照射量: 1.7 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
画像スキャン動画フレーム数/画像: 24 / 利用したフレーム数/画像: 4-21

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Xmipp3粒子像選択
4CTFFIND3CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION1.4初期オイラー角割当
10RELION1.4最終オイラー角割当
11RELION1.4分類
12RELION1.4３次元再構成
13Cootモデル精密化
14REFMAC5モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 53683
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 37531 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: BACKBONE TRACE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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