[日本語] English
万見
- PDB-5adx: CryoEM structure of dynactin complex at 4.0 angstrom resolution -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5adx
タイトルCryoEM structure of dynactin complex at 4.0 angstrom resolution
要素
  • (ACTIN RELATED PROTEIN ...) x 2
  • (DYNACTIN SUBUNIT ...) x 11
  • ACTIN, CYTOPLASMIC 1
  • CAPPING PROTEIN (ACTIN FILAMENT) MUSCLE Z-LINE, ALPHA 1
  • DYNACTIN 5
  • F-ACTIN CAPPING PROTEIN BETA SUBUNIT VARIANT II
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / DYNEIN CO-FACTOR / ACTIN-LIKE FILAMENT / CELLULAR CARGO TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport of mitochondrion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs ...COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / retrograde axonal transport of mitochondrion / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / UCH proteinases / Clathrin-mediated endocytosis / RHOF GTPase cycle / dynactin complex / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / dense body / dynein complex / Neutrophil degranulation / coronary vasculature development / barbed-end actin filament capping / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of lamellipodium assembly / RHO GTPases Activate Formins / aorta development / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MHC class II antigen presentation / COPI-mediated anterograde transport / ventricular septum development / dynein complex binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / axon cytoplasm / axonogenesis / mitotic spindle organization / cell motility / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cell morphogenesis / kinetochore / actin filament binding / actin cytoskeleton / cell cortex / actin cytoskeleton organization / nuclear membrane / cytoskeleton / hydrolase activity / axon / focal adhesion / centrosome / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / : / Dynamitin / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain ...F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / : / Dynamitin / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 5 / Dynactin / Dynactin subunit 2 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4 Å
データ登録者Zhang, K. / Urnavicius, L. / Diamant, A.G. / Motz, C. / Schlage, M.A. / Yu, M. / Patel, N.A. / Robinson, C.V. / Carter, A.P.
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: The structure of the dynactin complex and its interaction with dynein.
著者: Linas Urnavicius / Kai Zhang / Aristides G Diamant / Carina Motz / Max A Schlager / Minmin Yu / Nisha A Patel / Carol V Robinson / Andrew P Carter /
要旨: Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our ...Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our reconstruction reveals how dynactin is built around a filament containing eight copies of the actin-related protein Arp1 and one of β-actin. The filament is capped at each end by distinct protein complexes, and its length is defined by elongated peptides that emerge from the α-helical shoulder domain. A further 8.2 angstrom structure of the complex between dynein, dynactin, and the motility-inducing cargo adaptor Bicaudal-D2 shows how the translational symmetry of the dynein tail matches that of the dynactin filament. The Bicaudal-D2 coiled coil runs between dynein and dynactin to stabilize the mutually dependent interactions between all three components.
履歴
登録2015年8月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2015年12月30日ID: 5AFT
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Other
改定 1.22017年7月19日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2855
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2856
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2857
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ACTIN RELATED PROTEIN 1
B: ACTIN RELATED PROTEIN 1
C: ACTIN RELATED PROTEIN 1
D: ACTIN RELATED PROTEIN 1
E: ACTIN RELATED PROTEIN 1
F: ACTIN RELATED PROTEIN 1
G: ACTIN RELATED PROTEIN 1
H: ACTIN, CYTOPLASMIC 1
I: ACTIN RELATED PROTEIN 1
J: ACTIN RELATED PROTEIN 11
K: CAPPING PROTEIN (ACTIN FILAMENT) MUSCLE Z-LINE, ALPHA 1
L: F-ACTIN CAPPING PROTEIN BETA SUBUNIT VARIANT II
M: DYNACTIN SUBUNIT 2
N: DYNACTIN SUBUNIT 2
O: DYNACTIN SUBUNIT 3
P: DYNACTIN SUBUNIT 3
Q: DYNACTIN SUBUNIT 2
R: DYNACTIN SUBUNIT 2
U: DYNACTIN 5
V: DYNACTIN SUBUNIT 6
Y: DYNACTIN SUBUNIT 2
Z: DYNACTIN SUBUNIT 2
a: DYNACTIN SUBUNIT 2
b: DYNACTIN SUBUNIT 2
c: DYNACTIN SUBUNIT 2
d: DYNACTIN SUBUNIT 2
z: DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)805,39127
ポリマ－805,39127
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
ACTIN RELATED PROTEIN ... , 2種, 9分子 ABCDEFGIJ

#1: タンパク質
ACTIN RELATED PROTEIN 1 / CENTRACTIN / ARP1 / ACTIN-RPV / CENTROSOME-ASSOCIATED ACTIN HOMOLOG


分子量: 41959.930 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: F2Z5G5
#3: タンパク質 ACTIN RELATED PROTEIN 11


分子量: 46250.785 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: I3LHK5

-
タンパク質 , 4種, 4分子 HKLU

#2: タンパク質 ACTIN, CYTOPLASMIC 1 / BETA-ACTIN


分子量: 41193.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: Q6QAQ1
#4: タンパク質 CAPPING PROTEIN (ACTIN FILAMENT) MUSCLE Z-LINE, ALPHA 1 / F-ACTIN CAPPING PROTEIN ALPHA 1 SUBUNIT / F-ACTIN CAPPING PROTEIN SUBUNIT ALPHA 1


分子量: 31777.492 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0PFK5
#5: タンパク質 F-ACTIN CAPPING PROTEIN BETA SUBUNIT VARIANT II / F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA / F-ACTIN-CAPPING PROTEIN SUBUNIT BETA ISOFORM 2


分子量: 30509.490 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: D2JYW4
#10: タンパク質 DYNACTIN 5 / UNCHARACTERIZED PROTEIN


分子量: 20703.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: D0G6S1

-
DYNACTIN SUBUNIT ... , 11種, 14分子 MNOPQRVYZzabcd

#6: タンパク質 DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 70144.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#7: タンパク質 DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 69633.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#8: タンパク質 DYNACTIN SUBUNIT 3


分子量: 7507.245 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#9: タンパク質 DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 7762.560 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#11: タンパク質 DYNACTIN SUBUNIT 6


分子量: 18164.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X291*PLUS
#12: タンパク質 DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 20698.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#13: タンパク質 DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 35676.918 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN
#14: タンパク質・ペプチド DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 5400.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X292*PLUS
#15: タンパク質 DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 7931.814 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X293*PLUS
#16: タンパク質・ペプチド DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 3173.642 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X293*PLUS
#17: タンパク質・ペプチド DYNACTIN SUBUNIT 2


分子量: 2237.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: BRAIN / 参照: UniProt: A0A0J9X293*PLUS

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: DYNACTIN COMPLEX / タイプ: COMPLEX / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 組織: Brain
緩衝液名称: 50MM KCL, 25MM K2HPO4- KH2PO4, 1MM MGCL2,5MM DTT / pH: 6.5 / 詳細: 50MM KCL, 25MM K2HPO4- KH2PO4, 1MM MGCL2,5MM DTT
試料濃度: 0.07 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ENTHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年9月12日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 59000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 90 K / 傾斜角・最大: 0 °
撮影電子線照射量: 54 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION３次元再構成
2GctfCTF補正
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 115044 / Refinement type: HALF-MAPS REFINED INDEPENDENTLY / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数49392 0 0 0 49392

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る