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Yorodumi- PDB-5vwo: Ornithine aminotransferase inactivated by (1R,3S,4S)-3-amino-4-fl... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vwo | ||||||
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Title | Ornithine aminotransferase inactivated by (1R,3S,4S)-3-amino-4-fluorocyclopentane-1-carboxylic acid (FCP) | ||||||
Components | Ornithine aminotransferase, mitochondrial | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / Aminotransferase / Mechanism-based inactivator / PLP | ||||||
Function / homology | Function and homology information arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion ...arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / arginine catabolic process to glutamate / L-proline biosynthetic process / Glutamate and glutamine metabolism / visual perception / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.773 Å | ||||||
Authors | Mascarenhas, R. / Liu, D. / Le, H. / Silverman, R. | ||||||
Funding support | United States, 1items
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Citation | Journal: Biochemistry / Year: 2017 Title: Selective Targeting by a Mechanism-Based Inactivator against Pyridoxal 5'-Phosphate-Dependent Enzymes: Mechanisms of Inactivation and Alternative Turnover. Authors: Mascarenhas, R. / Le, H.V. / Clevenger, K.D. / Lehrer, H.J. / Ringe, D. / Kelleher, N.L. / Silverman, R.B. / Liu, D. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5vwo.cif.gz | 276.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5vwo.ent.gz | 221.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5vwo.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vw/5vwo ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vw/5vwo | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 5vwqC 5vwrC 1oatS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
#1: Protein | Mass: 44860.320 Da / Num. of mol.: 3 / Fragment: UNP residues 36-439 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: OAT / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P04181, ornithine aminotransferase #2: Chemical | #3: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.68 Å3/Da / Density % sol: 54.03 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: NaCl (175mM), 8-10% (v/v) PEG 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 273 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 21-ID-G / Wavelength: 0.98 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 11, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.773→50 Å / Num. obs: 216569 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.039 / Rrim(I) all: 0.098 / Χ2: 0.957 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 1315591 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1OAT Resolution: 1.773→44.09 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / Phase error: 24.48 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 25.95 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.773→44.09 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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