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Yorodumi- PDB-5vje: Class II fructose-1,6-bisphosphate aldolase of Escherichia coli w... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5vje | ||||||
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Title | Class II fructose-1,6-bisphosphate aldolase of Escherichia coli with D-glucitol 1,6-bisphosphate | ||||||
Components | Fructose-bisphosphate aldolase class 2 | ||||||
Keywords | LYASE / Glycolysis | ||||||
Function / homology | Function and homology information fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / protein homodimerization activity / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Escherichia coli (E. coli) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.65 Å | ||||||
Authors | Coincon, M. / Sygusch, J. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
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Citation | Journal: J. Biol. Chem. / Year: 2018 Title: Active site remodeling during the catalytic cycle in metal-dependent fructose-1,6-bisphosphate aldolases. Authors: Jacques, B. / Coincon, M. / Sygusch, J. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5vje.cif.gz | 411.1 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5vje.ent.gz | 340.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5vje.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5vje_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5vje_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | Display | |
Data in XML | 5vje_validation.xml.gz | 37.3 KB | Display | |
Data in CIF | 5vje_validation.cif.gz | 58.5 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vj/5vje ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vj/5vje | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5uckC 5ucnC 5ucpC 5ucsC 5uczC 5ud0C 5ud1C 5ud2C 5ud3C 5ud4C 5vjdC 5vjfC 1b57S C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 39059.957 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Escherichia coli (strain K12) (bacteria) Strain: K12 / Gene: fbaA, fba, fda, b2925, JW2892 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P0AB71, fructose-bisphosphate aldolase #2: Chemical | ChemComp-NA / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.2 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 5.5 / Details: PEG 4000, MgCl2, Hepes buffer |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS / Beamline: X8C / Wavelength: 0.99 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 4r / Detector: CCD / Date: Mar 1, 2002 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.65→29.011 Å / Num. obs: 81148 / % possible obs: 98.3 % / Redundancy: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 16.1 Å2 / Rsym value: 0.09 / Net I/σ(I): 28.2 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1B57 Resolution: 1.65→29.011 Å / SU ML: 0.14 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 15.96
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.65→29.011 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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