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- PDB-5uii: structure of DHFR with bound buformin and NADP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5uii
タイトルstructure of DHFR with bound buformin and NADP
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / DHFR / buformin / NADP
機能・相同性
機能・相同性情報


methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid biosynthetic process / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / folic acid metabolic process / dihydrofolate reductase ...methotrexate binding / dihydrofolic acid binding / 10-formyltetrahydrofolate biosynthetic process / response to methotrexate / NADP+ binding / folic acid biosynthetic process / folic acid binding / dihydrofolate metabolic process / folic acid metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / NADPH binding / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-butyl-N'-(diaminomethylidene)guanidine / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.351 Å
データ登録者Pedersen, L.C. / London, R.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: A Structural Basis for Biguanide Activity.
著者: Gabel, S.A. / Duff, M.R. / Pedersen, L.C. / DeRose, E.F. / Krahn, J.M. / Howell, E.E. / London, R.E.
履歴
登録2017年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月28日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1215
ポリマ－18,1571
非ポリマー9644
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.395, 58.724, 38.595
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.54, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-311-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase


分子量: 18157.338 Da / 分子数: 1 / 変異: C152S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: folA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ABQ4, dihydrofolate reductase

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非ポリマー , 5種, 205分子

#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-BFR / N-butyl-N'-(diaminomethylidene)guanidine / Buformin / ブホルミン


分子量: 157.217 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N5
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 10mM buformin,2mM NADP,50mM Bis-Tris propane,60mM MgCl2,20% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 92 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→50 Å / Num. obs: 33675 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 41.8
反射 シェル解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 1.2 % / Rsym value: 0.243 / % possible all: 83.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UIH

5uih


解像度: 1.351→22.952 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1742 1685 5.01 %
Rwork0.1589 --
obs0.1597 33664 98.18 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.351→22.952 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1238 0 44 201 1483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041375
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8061890
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.676491
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07200
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004247
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.3509-1.39060.23461180.21012244X-RAY DIFFRACTION83
1.3906-1.43550.23521380.20232603X-RAY DIFFRACTION96
1.4355-1.48680.20041410.18992696X-RAY DIFFRACTION100
1.4868-1.54630.21921420.17862682X-RAY DIFFRACTION100
1.5463-1.61660.181430.16662721X-RAY DIFFRACTION100
1.6166-1.70190.19921420.16422683X-RAY DIFFRACTION100
1.7019-1.80840.19551410.16692701X-RAY DIFFRACTION100
1.8084-1.9480.18071460.16312715X-RAY DIFFRACTION100
1.948-2.14390.17381400.15212730X-RAY DIFFRACTION100
2.1439-2.45380.17881430.14862695X-RAY DIFFRACTION100
2.4538-3.09040.17991460.15582740X-RAY DIFFRACTION100
3.0904-22.95480.14381450.15352769X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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