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Yorodumi- PDB-5tlz: Fructose-1,6-bisphosphate aldolase from rabbit muscle in complex ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5tlz | ||||||
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Title | Fructose-1,6-bisphosphate aldolase from rabbit muscle in complex with the inhibitor naphthalene 2,6-bisphosphate | ||||||
Components | Fructose-bisphosphate aldolase A | ||||||
Keywords | LYASE/INHIBITOR / INHIBITOR / COMPLEX / ALDOLASE / LYASE / LYASE-INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / M band / I band / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / glycolytic process / protein homotetramerization / positive regulation of cell migration / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Oryctolagus cuniculus (rabbit) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.97 Å | ||||||
Authors | Heron, P.W. / Sygusch, J. | ||||||
Funding support | Canada, 1items
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Citation | Journal: J.Med.Chem. / Year: 2018 Title: Bisphosphonate Inhibitors of Mammalian Glycolytic Aldolase. Authors: Heron, P.W. / Abellan-Flos, M. / Salmon, L. / Sygusch, J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5tlz.cif.gz | 794.8 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5tlz.ent.gz | 673.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5tlz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5tlz_validation.pdf.gz | 2.5 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5tlz_full_validation.pdf.gz | 2.5 MB | Display | |
Data in XML | 5tlz_validation.xml.gz | 63.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5tlz_validation.cif.gz | 96.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/5tlz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tl/5tlz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5tleC 5tlhC 5tlwC 2qutS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 39263.672 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Oryctolagus cuniculus (rabbit) / Gene: ALDOA / Plasmid: pPB14 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(SI) / References: UniProt: P00883, fructose-bisphosphate aldolase #2: Chemical | ChemComp-N26 / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.3 Å3/Da / Density % sol: 46.41 % |
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Crystal grow | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 / Details: 0.1M Sodium HEPES, 17.5% PEG 4000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: CLSI / Beamline: 08ID-1 / Wavelength: 0.9795 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: RAYONIX MX300HE / Detector: CCD / Date: Sep 14, 2012 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: SI(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→50 Å / Num. obs: 87928 / % possible obs: 78.5 % / Redundancy: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 21.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 1.145 / Net I/av σ(I): 20.071 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 283537 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2QUT Resolution: 1.97→48.345 Å / SU ML: 0.15 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 16.28
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 112.91 Å2 / Biso mean: 31.2429 Å2 / Biso min: 9.85 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.97→48.345 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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