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- PDB-5o1s: Dimethyl fumarate is an allosteric covalent inhibitor of the p90 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5o1s
タイトルDimethyl fumarate is an allosteric covalent inhibitor of the p90 ribosomal S6 kinases
要素Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
キーワードTRANSFERASE / Covalent / Inhibitor / Kinase / allosteric
機能・相同性
機能・相同性情報


RSK activation / CREB phosphorylation / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ribosomal protein S6 kinase activity / ERK/MAPK targets / toll-like receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / response to lipopolysaccharide ...RSK activation / CREB phosphorylation / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / ribosomal protein S6 kinase activity / ERK/MAPK targets / toll-like receptor signaling pathway / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity involved in apoptotic process / response to lipopolysaccharide / non-specific serine/threonine protein kinase / intracellular signal transduction / cell cycle / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / protein kinase binding / magnesium ion binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S6 kinase alpha-3, C-terminal catalytic domain / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Ribosomal protein S6 kinase alpha-3, C-terminal catalytic domain / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dimethyl fumarate / Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Andersen, J.L. / Nissen, P.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk デンマーク
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Dimethyl fumarate is an allosteric covalent inhibitor of the p90 ribosomal S6 kinases.
著者: Andersen, J.L. / Gesser, B. / Funder, E.D. / Nielsen, C.J.F. / Gotfred-Rasmussen, H. / Rasmussen, M.K. / Toth, R. / Gothelf, K.V. / Arthur, J.S.C. / Iversen, L. / Nissen, P.
履歴
登録2017年5月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_Rpim_I_all
改定 1.22018年10月31日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein S6 kinase alpha-3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,5574
ポリマ－41,2421
非ポリマー3153
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area130 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.951, 46.951, 291.865
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Ribosomal protein S6 kinase alpha-3 / S6K-alpha-3 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 3 / p90RSK3 / MAP kinase-activated protein kinase ...S6K-alpha-3 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 3 / p90RSK3 / MAP kinase-activated protein kinase 1b / MAPKAPK-1b / Ribosomal S6 kinase 2 / RSK-2 / pp90RSK2


分子量: 41241.832 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 400-740 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rps6ka3, Mapkapk1b, Rps6ka-rs1, Rsk2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P18654, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-9HB / Dimethyl fumarate / こはく酸ジメチル


分子量: 146.141 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 49 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5 25 % (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350 0.05 M NaF

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→47 Å / Num. obs: 27094 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 42.2 Å2 / CC1/2: 1 / Rpim(I) all: 0.013 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / Rmerge(I) obs: 0.549 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / CC1/2: 0.56 / Rpim(I) all: 0.321 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10_2152: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2QR8

2qr8


解像度: 1.9→46.355 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2414 1349 5 %
Rwork0.2071 --
obs0.2088 26975 99.33 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→46.355 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2309 0 21 101 2431
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0172385
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3513218
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.0121966
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083357
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.012409
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.96790.38711220.31292336X-RAY DIFFRACTION94
1.9679-2.04670.29451330.262515X-RAY DIFFRACTION100
2.0467-2.13990.30491340.24322533X-RAY DIFFRACTION100
2.1399-2.25270.29881310.22982496X-RAY DIFFRACTION100
2.2527-2.39380.27311340.22192536X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.57860.27191340.21122546X-RAY DIFFRACTION100
2.5786-2.83810.24131350.21452564X-RAY DIFFRACTION100
2.8381-3.24870.24371360.22292591X-RAY DIFFRACTION100
3.2487-4.09260.23621400.19982652X-RAY DIFFRACTION100
4.0926-46.36880.2181500.19112857X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.02380.64060.76657.4151-1.23242.00590.3273-1.0198-1.1828-0.1055-0.00411.0741.9477-0.0503-0.22720.7662-0.1293-0.14030.68320.15070.8615-41.73386.1847-16.2829
23.85661.3036-1.14281.21440.28932.1769-0.0871-0.6229-0.29580.20940.08940.04340.26160.1545-0.01380.34360.1719-0.02530.52120.07250.4142-23.923319.558-16.1501
32.80310.0817-0.69536.84152.80364.0735-0.14370.33640.004-0.36510.1653-0.1596-0.30680.5331-0.01260.2164-0.0441-0.01260.57330.03120.367-9.838326.6141-29.3571
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 408:433)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 434:613)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 614:712)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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