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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5lxs | |||||||||||||||
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Title | Tubulin-KS-1-199-32 complex | |||||||||||||||
![]() |
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![]() | CELL CYCLE / TUBULIN FOLD / CYTOSKELETON / MICROTUBULE / DISCODERMOLIDE | |||||||||||||||
Function / homology | ![]() tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / spindle microtubule / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton / neuron projection development / mitotic cell cycle / nervous system development / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / GTPase activity / nucleotide binding / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||
![]() | Prota, A.E. / Steinmetz, M.O. | |||||||||||||||
Funding support | ![]() ![]() ![]()
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![]() | ![]() Title: Structural Basis of Microtubule Stabilization by Discodermolide. Authors: Prota, A.E. / Bargsten, K. / Redondo-Horcajo, M. / Smith, A.B. / Yang, C.H. / McDaid, H.M. / Paterson, I. / Horwitz, S.B. / Fernando Diaz, J. / Steinmetz, M.O. | |||||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 941.4 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 769.2 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2.8 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2.9 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 87.7 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 121.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 5lxtC ![]() 4i4tS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50204.445 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) ![]() ![]() #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 8 types, 928 molecules ![](data/chem/img/GTP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/7AO.gif)
![](data/chem/img/MES.gif)
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![](data/chem/img/HOH.gif)
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![](data/chem/img/GDP.gif)
![](data/chem/img/7AO.gif)
![](data/chem/img/MES.gif)
![](data/chem/img/ACP.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | #10: Chemical | ChemComp-MES / | #11: Chemical | ChemComp-ACP / | #12: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.83 Å3/Da / Density % sol: 56.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 0-3% PEG, 1-6% glycerol, 30 mM magnesium chloride, 30 mM calcium chloride, 0.1M MES/0.1M imidazole PH range: 6.7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Sep 12, 2012 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→72.226 Å / Num. obs: 150705 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 13.3 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.229 / Net I/σ(I): 12.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.26 Å / Redundancy: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 4.116 / CC1/2: 0.309 / % possible all: 100 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4I4T Resolution: 2.2→72.226 Å / SU ML: 0.33 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / Phase error: 25.02 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→72.226 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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