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- PDB-5l4w: Crystal structure of FimH lectin domain in complex with 3-Fluoro-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5l4w
タイトルCrystal structure of FimH lectin domain in complex with 3-Fluoro-Heptylmannoside
要素Protein FimH
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / FimH / Type 1 pilus / urinary tract infection / UTI / carbohydrate / lectin / mannose / cell adhesion
機能・相同性
機能・相同性情報


pilus tip / mechanosensory behavior / cell adhesion involved in single-species biofilm formation / pilus / cell-substrate adhesion / D-mannose binding / host cell membrane / cell adhesion
類似検索 - 分子機能
FimH, mannose-binding domain / FimH, mannose binding / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial-type adhesion domain / Fimbrial protein / Fimbrial-type adhesion domain superfamily / Adhesion domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
heptyl 3-fluoro-alpha-D-mannopyranoside / Type 1 fimbrin D-mannose specific adhesin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Jakob, R.P. / Zihlmann, P. / Rabbani, S. / Maier, T. / Ernst, B.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: High-Affinity Carbohydrate-Lectin Interactions: How Nature Makes it Possible
著者: Zihlmann, P. / Jiang, X. / Sager, C.P. / Fiege, B. / Jakob, R.P. / Siegrist, S. / Zalewski, A. / Rabbani, S. / Eris, D. / Silbermann, M. / Pang, L. / Muhlethaler, T. / Sharpe, T. / Maier, T. / Ernst, B.
履歴
登録2016年5月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein FimH
B: Protein FimH
C: Protein FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5916
ポリマ－50,7503
非ポリマー8413
水10,863603
1
A: Protein FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1972
ポリマ－16,9171
非ポリマー2801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1972
ポリマ－16,9171
非ポリマー2801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Protein FimH
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,1972
ポリマ－16,9171
非ポリマー2801
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.830, 95.340, 70.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Protein FimH


分子量: 16916.828 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: fimH, b4320, JW4283 / プラスミド: pTRC99a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P08191
#2: 糖 ChemComp-6KH / heptyl 3-fluoro-alpha-D-mannopyranoside / 3-Fluoro-Heptylmannoside / heptyl 3-fluoro-alpha-D-mannoside / heptyl 3-fluoro-D-mannoside / heptyl 3-fluoro-mannoside


タイプ: D-saccharide / 分子量: 280.333 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H25FO5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 603 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.16 %
結晶化温度: 285 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M (NH4)2SO4, 0.1 M Hepes pH 7 and 25-30% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→68.18 Å / Num. obs: 40710 / % possible obs: 90.1 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 26.67 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.757 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 71.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4XO8

4xo8


解像度: 1.9→68.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9427 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9265 / SU R Cruickshank DPI: 0.145 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.154 / SU Rfree Blow DPI: 0.132 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.128
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2016 2063 5.07 %RANDOM
Rwork0.1723 ---
obs0.1739 40710 90.11 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.5658 Å20 Å2-5.2 Å2
2--4.6392 Å20 Å2
3---0.9266 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.228 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→68.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3606 0 57 603 4266
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013834HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.135349HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1392SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes87HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes552HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3834HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.45
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.11
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion522SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4639SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2647 100 4.68 %
Rwork0.2689 2037 -
all0.2687 2137 -
obs--90.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.32890.34890.07631.9489-0.35470.48840.0165-0.007-0.0001-0.0141-0.0823-0.0421-0.05020.00920.06580.00150.0010.0062-0.0268-0.0019-0.033126.8552-7.165874.7599
20.2727-0.137-0.10752.2371-0.27330.12160.0606-0.0033-0.0010.0298-0.1006-0.0185-0.05650.02720.04-0.02450.0022-0.0103-0.0084-0.0055-0.022620.5819-33.59497.4504
30.99571.1852-0.6632.0699-0.89880.7713-0.0614-0.0221-0.0364-0.1042-0.0208-0.18460.11380.10330.0822-0.05850.00670.0013-0.03770.003-0.032523.8735-13.0982120.6336
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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