+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5jh7 | |||||||||
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Title | Tubulin-Eribulin complex | |||||||||
Components |
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Keywords | CELL CYCLE / CYTOSKELETON / TUBULIN FOLD / MICROTUBULE | |||||||||
Function / homology | Function and homology information tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton ...tubulin-tyrosine ligase activity / positive regulation of axon guidance / microtubule depolymerization / microtubule-based process / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / tubulin binding / Hydrolases; Acting on acid anhydrides; Acting on GTP to facilitate cellular and subcellular movement / protein modification process / spindle microtubule / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron projection development / microtubule cytoskeleton / nervous system development / mitotic cell cycle / growth cone / microtubule / neuron projection / protein heterodimerization activity / nucleotide binding / GTPase activity / GTP binding / Golgi apparatus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Rattus norvegicus (Norway rat) Gallus gallus (chicken) Bos taurus (cattle) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / FOURIER SYNTHESIS / Resolution: 2.25 Å | |||||||||
Authors | Doodhi, H. / Prota, A.E. / Rodriguez-Garcia, R. / Xiao, H. / Custar, D.W. / Bargsten, K. / Katrukha, E.A. / Hilbert, M. / Hua, S. / Jiang, K. ...Doodhi, H. / Prota, A.E. / Rodriguez-Garcia, R. / Xiao, H. / Custar, D.W. / Bargsten, K. / Katrukha, E.A. / Hilbert, M. / Hua, S. / Jiang, K. / Grigoriev, I. / Yang, C.-P.H. / Cox, D. / Band Horwitz, S. / Kapitein, L.C. / Akhmanova, A. / Steinmetz, M.O. | |||||||||
Funding support | Switzerland, 2items
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Citation | Journal: Curr.Biol. / Year: 2016 Title: Termination of Protofilament Elongation by Eribulin Induces Lattice Defects that Promote Microtubule Catastrophes. Authors: Doodhi, H. / Prota, A.E. / Rodriguez-Garcia, R. / Xiao, H. / Custar, D.W. / Bargsten, K. / Katrukha, E.A. / Hilbert, M. / Hua, S. / Jiang, K. / Grigoriev, I. / Yang, C.P. / Cox, D. / ...Authors: Doodhi, H. / Prota, A.E. / Rodriguez-Garcia, R. / Xiao, H. / Custar, D.W. / Bargsten, K. / Katrukha, E.A. / Hilbert, M. / Hua, S. / Jiang, K. / Grigoriev, I. / Yang, C.P. / Cox, D. / Horwitz, S.B. / Kapitein, L.C. / Akhmanova, A. / Steinmetz, M.O. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5jh7.cif.gz | 929.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5jh7.ent.gz | 766.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5jh7.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5jh7_validation.pdf.gz | 2.6 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5jh7_full_validation.pdf.gz | 2.7 MB | Display | |
Data in XML | 5jh7_validation.xml.gz | 88.2 KB | Display | |
Data in CIF | 5jh7_validation.cif.gz | 119.1 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jh/5jh7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jh/5jh7 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 4i4tS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 4 types, 6 molecules ACBDEF
#1: Protein | Mass: 50041.273 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: P81947 #2: Protein | Mass: 49999.887 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: isolated from a natural source / Source: (natural) Bos taurus (cattle) / References: UniProt: Q6B856 #3: Protein | | Mass: 16844.162 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Rattus norvegicus (Norway rat) / Gene: Stmn4 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P63043 #4: Protein | | Mass: 44378.496 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Gallus gallus (chicken) / Gene: TTL / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: E1BQ43 |
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-Non-polymers , 11 types, 712 molecules
#5: Chemical | #6: Chemical | #7: Chemical | ChemComp-CA / #8: Chemical | #9: Chemical | #10: Chemical | #11: Chemical | #12: Chemical | ChemComp-03S / | #13: Chemical | ChemComp-MES / | #14: Chemical | ChemComp-ACP / | #15: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.89 Å3/Da / Density % sol: 57.47 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: 3% PEG 4000, 4-6% GLYCEROL, 30 MM MAGNESIUM CHLORIDE, 30 MM CALCIUM CHLORIDE, 100 MM MES/IMIDAZOLE, PH 6.7 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1.0001 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jun 14, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.0001 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.25→72.184 Å / Num. obs: 143825 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 13.6 % / CC1/2: 0.999 / Rsym value: 0.091 / Net I/σ(I): 19.6 |
Reflection shell | Resolution: 2.25→2.31 Å / Redundancy: 13.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.15 / Rsym value: 2.505 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: FOURIER SYNTHESIS Starting model: 4i4t Resolution: 2.25→72.184 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 25.08
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.25→72.184 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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