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- PDB-5je5: Crystal structure of Burkholderia glumae ToxA with bound S-adenos... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5je5
タイトルCrystal structure of Burkholderia glumae ToxA with bound S-adenosylhomocysteine (SAH) and 1-demethyltoxoflavin
要素Methyl transferase
キーワードTRANSFERASE / N-methyltransferase / S-adenosylmethionine (SAM) / Product / Complex
機能・相同性Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / methyltransferase activity / methylation / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Chem-AZ9 / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Methyltransferase
機能・相同性情報
生物種Burkholderia glumae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.564 Å
データ登録者Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
資金援助 米国, 5件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM73220 米国
Robert A. Welch FoundationA-0034 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103403 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM103485 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Burkholderia glumae ToxA Is a Dual-Specificity Methyltransferase That Catalyzes the Last Two Steps of Toxoflavin Biosynthesis.
著者: Fenwick, M.K. / Philmus, B. / Begley, T.P. / Ealick, S.E.
履歴
登録2016年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月25日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support ...citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.pdbx_keywords
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methyl transferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3833
ポリマ－27,8191
非ポリマー5642
水6,071337
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area10200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.539, 45.539, 96.225
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Methyl transferase / Methyltransferase / Putative ubiquinone/menaquinone biosynthesis methyltransferase / TRP-1


分子量: 27819.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia glumae (バクテリア)
遺伝子: toxA / プラスミド: pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LBJ0
#2: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物 ChemComp-AZ9 / 6-methylpyrimido[5,4-e][1,2,4]triazine-5,7(6H,8H)-dione / 1-demethyltoxoflavin / ロイマイシン


分子量: 179.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5N5O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.6 % / 解説: Rod
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 18 - 23% polyethylene glycol monomethyl ether 2000, 100 mM Tris, pH 6.1 - 6.8, 6 mM SAH, and 2 mM 1-demethyltoxoflavin
PH範囲: 6.1 - 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9767 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9767 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.56→18.6 Å / Num. obs: 31081 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/av σ(I): 34.8 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 1.56→1.62 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / % possible all: 89.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10-2155-000)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Burkholderia glumae ToxA with bound SAH and 1,6-didemethyltoxoflavin

解像度: 1.564→18.567 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 17.44
詳細: SURFACE RESIDUE CYS236 SHOWS RESIDUAL ELECTRON DENSITY NEAR THE SULFUR ATOM AND IS POSSIBLY PARTIALLY OXIDIZED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1699 1515 4.88 %
Rwork0.1444 --
obs0.1456 31048 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.564→18.567 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1937 0 39 337 2313
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092165
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0972953
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.21268
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066295
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007397
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5643-1.61480.21741150.17862609X-RAY DIFFRACTION96
1.6148-1.67250.23921420.17292698X-RAY DIFFRACTION99
1.6725-1.73940.19141340.16712712X-RAY DIFFRACTION100
1.7394-1.81850.19541800.16322697X-RAY DIFFRACTION100
1.8185-1.91430.20761290.16022697X-RAY DIFFRACTION99
1.9143-2.03410.19761470.15912687X-RAY DIFFRACTION99
2.0341-2.19090.15661560.14482729X-RAY DIFFRACTION100
2.1909-2.41090.18671310.14592694X-RAY DIFFRACTION99
2.4109-2.75880.17861480.14392697X-RAY DIFFRACTION100
2.7588-3.47210.1562940.13632761X-RAY DIFFRACTION99
3.4721-18.56820.13391390.12672552X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.23770.583-5.67054.1828-1.59659.3110.16680.1812-0.1692-0.34220.00150.24490.0734-0.2749-0.16220.12990.027-0.06730.1417-0.01130.1841-7.48778.000612.4208
27.21785.73160.50486.43410.29232.41460.2701-0.21050.0180.4209-0.11760.0593-0.2191-0.0436-0.15650.17760.0090.03090.13010.00570.1018-2.695113.367228.4624
32.0399-1.04370.37284.69941.6192.76120.107-0.11250.17750.12040.04550.1186-0.3454-0.1574-0.13330.17430.02840.06040.09880.02540.1629-4.296823.940619.6179
47.4706-6.1517-2.69679.13826.43517.74030.14910.5068-0.2603-0.0703-0.3590.87150.001-0.55030.2120.15320.0351-0.02230.16760.03960.2406-11.72919.18259.014
51.9298-0.55870.13661.865-0.34841.53980.17760.22020.2716-0.1739-0.1509-0.2202-0.24910.2917-0.02990.1663-0.01750.05060.16710.02090.14726.751720.486413.2532
61.23220.3733-0.14852.3133-0.47761.81690.06280.0391-0.0592-0.0924-0.057-0.08470.15150.17940.00150.09390.0229-0.01350.1295-0.00060.07725.72234.475818.7279
77.49797.5587-4.49058.716-5.13523.25550.4254-0.35320.46940.6891-0.2040.2074-0.52520.1409-0.22920.2301-0.0785-0.02010.2325-0.0070.14065.414212.394131.8699
84.69453.1723-1.30184.3518-2.60973.03230.1059-0.23220.13590.1387-0.0050.1507-0.0350.0084-0.07850.10720.0064-0.00950.1396-0.01680.07241.68344.646230.2986
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 21 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 22 through 35 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 36 through 71 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 72 through 85 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 86 through 133 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 134 through 203 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 204 through 222 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 223 through 245 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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