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- EMDB-5475: Cryo-EM reconstruction of Coxsackievirus B3 strain RD complexed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5475
タイトルCryo-EM reconstruction of Coxsackievirus B3 strain RD complexed with receptor DAF
マップデータCryo-electron microscopy reconstruction of Coxsackievirus B3 strain RD complexed with decay accelerating factor SCR1-4
試料
  • 試料: Coxsackievirus B3 strain RD (CVB3-RD), complexed with decay-accelerating factor (DAF)
  • ウイルス: Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: decay-accelerating factor
キーワードcoxsackievirus / enterovirus / picornavirus / receptor / DAF
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / complement activation, classical pathway ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / ficolin-1-rich granule membrane / complement activation, classical pathway / transport vesicle / side of membrane / COPI-mediated anterograde transport / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / positive regulation of T cell cytokine production / virus receptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / membrane raft / Golgi membrane / innate immune response / lipid binding / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.0 Å
データ登録者Yoder JD / Cifuente JO / Pan J / Bergelson JM / Hafenstein S
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2012
タイトル: The crystal structure of a coxsackievirus B3-RD variant and a refined 9-angstrom cryo-electron microscopy reconstruction of the virus complexed with decay-accelerating factor (DAF) ...タイトル: The crystal structure of a coxsackievirus B3-RD variant and a refined 9-angstrom cryo-electron microscopy reconstruction of the virus complexed with decay-accelerating factor (DAF) provide a new footprint of DAF on the virus surface.
著者: Joshua D Yoder / Javier O Cifuente / Jieyan Pan / Jeffrey M Bergelson / Susan Hafenstein /
要旨: The coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR) and decay-accelerating factor (DAF) have been identified as cellular receptors for coxsackievirus B3 (CVB3). The first described DAF-binding isolate was ...The coxsackievirus-adenovirus receptor (CAR) and decay-accelerating factor (DAF) have been identified as cellular receptors for coxsackievirus B3 (CVB3). The first described DAF-binding isolate was obtained during passage of the prototype strain, Nancy, on rhabdomyosarcoma (RD) cells, which express DAF but very little CAR. Here, the structure of the resulting variant, CVB3-RD, has been solved by X-ray crystallography to 2.74 Å, and a cryo-electron microscopy reconstruction of CVB3-RD complexed with DAF has been refined to 9.0 Å. This new high-resolution structure permits us to correct an error in our previous view of DAF-virus interactions, providing a new footprint of DAF that bridges two adjacent protomers. The contact sites between the virus and DAF clearly encompass CVB3-RD residues recently shown to be required for binding to DAF; these residues interact with DAF short consensus repeat 2 (SCR2), which is known to be essential for virus binding. Based on the new structure, the mode of the DAF interaction with CVB3 differs significantly from the mode reported previously for DAF binding to echoviruses.
履歴
登録2012年8月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年9月26日-
マップ公開2012年9月26日-
更新2012年9月26日-
現状2012年9月26日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.6
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j24
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j24
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5475_1.jpg

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5475.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-electron microscopy reconstruction of Coxsackievirus B3 strain RD complexed with decay accelerating factor SCR1-4
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.94 Å/pix.
x 171 pix.
= 502.74 Å		2.94 Å/pix.
x 171 pix.
= 502.74 Å		2.94 Å/pix.
x 171 pix.
= 502.74 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.94 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.6 / ムービー #1: 0.6
最小 - 最大-1.91342664 - 6.09509516
平均 (標準偏差)-0.00000001 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-85-85-85
サイズ171171171
Spacing171171171
セルA=B=C: 502.74002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.942.942.94
M x/y/z171171171
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z502.740502.740502.740
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-150-1500
NX/NY/NZ301301151
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-85-85-85
NC/NR/NS171171171
D min/max/mean-1.9136.095-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Coxsackievirus B3 strain RD (CVB3-RD), complexed with decay-accel...

全体名称: Coxsackievirus B3 strain RD (CVB3-RD), complexed with decay-accelerating factor (DAF)
要素
  • 試料: Coxsackievirus B3 strain RD (CVB3-RD), complexed with decay-accelerating factor (DAF)
  • ウイルス: Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: decay-accelerating factor

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超分子 #1000: Coxsackievirus B3 strain RD (CVB3-RD), complexed with decay-accel...

超分子名称: Coxsackievirus B3 strain RD (CVB3-RD), complexed with decay-accelerating factor (DAF)
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: One DAF binds each binding site (one per CVB3-RD protomer).
集合状態: One receptor per virus protomer / Number unique components: 2
分子量理論値: 7 MDa

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超分子 #1: Human coxsackievirus B3

超分子名称: Human coxsackievirus B3 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 12072 / 生物種: Human coxsackievirus B3 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
分子量理論値: 7 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: decay-accelerating factor

分子名称: decay-accelerating factor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: DAF / コピー数: 60 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: human
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.0 mg/mL
緩衝液pH: 6 / 詳細: 50mM MES
グリッド詳細: Quantifoil
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 120 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
温度最低: 83 K / 最高: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Lens astigmatism was corrected at 98,000 times magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2004年8月6日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / 実像数: 36 / 平均電子線量: 24 e/Å2 / 詳細: scanned at 7 microns and bin-averaged to 14 / Od range: 1 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 47000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 45000
試料ステージ試料ホルダー: Side mounted nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細Using the program Robem, particles were picked from 36 of the highest quality micrographs with a selection area sized to 171x171 pixels and preprocessed using program autopp to remove blemishes, linearize, normalize, and apodize. To correct for contrast transfer function, defocus and astigmatism values were assessed from the digitized images using the program ctffind3.
CTF補正詳細: AUTO3DEM
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF
ソフトウェア - 名称: AUTO3DEM, CTFFIND, autopp, Robem
使用した粒子像数: 3010

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1ojw


Chain - Chain ID: B
ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: Rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: average map value
得られたモデル

PDB-3j24:
CryoEM reconstruction of complement decay-accelerating factor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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