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- EMDB-5148: 4.0 Angstrom two-fold imposed cryo-EM map of TRiC in the both-rin... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5148
タイトル4.0 Angstrom two-fold imposed cryo-EM map of TRiC in the both-ring closed ATP-AlFx state
マップデータ4.0 Angstrom two-fold imposed cryo-EM map of bovine TRiC in the closed conformation
試料
  • 試料: bovine TRiC (also called CCT)
  • タンパク質・ペプチド: TRiC or CCT
キーワードTRiC/CCT / Asymmetric / Cryo-EM / structure
機能・相同性
機能・相同性情報


Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOBTB1 GTPase cycle / chaperonin-containing T-complex / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / cilium / unfolded protein binding / melanosome ...Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / RHOBTB2 GTPase cycle / RHOBTB1 GTPase cycle / chaperonin-containing T-complex / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / cilium / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / centrosome / ATP hydrolysis activity / ATP binding
類似検索 - 分子機能
T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. ...T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit eta / T-complex protein 1 subunit delta / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit beta / T-complex protein 1 subunit theta
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Cong Y / Baker ML / Jakana J / Woolford D / Miller EJ / Reissmann S / Kumar RN / Redding-Johanson AM / Batth TS / Mukhopadhyay A ...Cong Y / Baker ML / Jakana J / Woolford D / Miller EJ / Reissmann S / Kumar RN / Redding-Johanson AM / Batth TS / Mukhopadhyay A / Ludtke SJ / Frydman J / Chiu W
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2010
タイトル: 4.0-A resolution cryo-EM structure of the mammalian chaperonin TRiC/CCT reveals its unique subunit arrangement.
著者: Yao Cong / Matthew L Baker / Joanita Jakana / David Woolford / Erik J Miller / Stefanie Reissmann / Ramya N Kumar / Alyssa M Redding-Johanson / Tanveer S Batth / Aindrila Mukhopadhyay / ...著者: Yao Cong / Matthew L Baker / Joanita Jakana / David Woolford / Erik J Miller / Stefanie Reissmann / Ramya N Kumar / Alyssa M Redding-Johanson / Tanveer S Batth / Aindrila Mukhopadhyay / Steven J Ludtke / Judith Frydman / Wah Chiu /
要旨: The essential double-ring eukaryotic chaperonin TRiC/CCT (TCP1-ring complex or chaperonin containing TCP1) assists the folding of approximately 5-10% of the cellular proteome. Many TRiC substrates ...The essential double-ring eukaryotic chaperonin TRiC/CCT (TCP1-ring complex or chaperonin containing TCP1) assists the folding of approximately 5-10% of the cellular proteome. Many TRiC substrates cannot be folded by other chaperonins from prokaryotes or archaea. These unique folding properties are likely linked to TRiC's unique heterooligomeric subunit organization, whereby each ring consists of eight different paralogous subunits in an arrangement that remains uncertain. Using single particle cryo-EM without imposing symmetry, we determined the mammalian TRiC structure at 4.7-A resolution. This revealed the existence of a 2-fold axis between its two rings resulting in two homotypic subunit interactions across the rings. A subsequent 2-fold symmetrized map yielded a 4.0-A resolution structure that evinces the densities of a large fraction of side chains, loops, and insertions. These features permitted unambiguous identification of all eight individual subunits, despite their sequence similarity. Independent biochemical near-neighbor analysis supports our cryo-EM derived TRiC subunit arrangement. We obtained a Calpha backbone model for each subunit from an initial homology model refined against the cryo-EM density. A subsequently optimized atomic model for a subunit showed approximately 95% of the main chain dihedral angles in the allowable regions of the Ramachandran plot. The determination of the TRiC subunit arrangement opens the way to understand its unique function and mechanism. In particular, an unevenly distributed positively charged wall lining the closed folding chamber of TRiC differs strikingly from that of prokaryotic and archaeal chaperonins. These interior surface chemical properties likely play an important role in TRiC's cellular substrate specificity.
履歴
登録2009年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年3月8日-
マップ公開2010年3月8日-
更新2015年7月15日-
現状2015年7月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3iyg
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3ktt
  • 表面レベル: 1.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3ktt
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5148_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5148.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 31.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈4.0 Angstrom two-fold imposed cryo-EM map of bovine TRiC in the closed conformation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.2 Å/pix.
x 128 pix.
= 153.6 Å		1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å		1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.5 / ムービー #1: 1.5
最小 - 最大-3.01933718 - 7.45560551
平均 (標準偏差)0.05451208 (±0.37731904)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-128-1280
サイズ256256128
Spacing256256128
セルA: 307.2 Å / B: 307.2 Å / C: 153.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21.21.2
M x/y/z256256128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z307.200307.200153.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-128-1280
NC/NR/NS256256128
D min/max/mean-3.0197.4560.055

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : bovine TRiC (also called CCT)

全体名称: bovine TRiC (also called CCT)
要素
  • 試料: bovine TRiC (also called CCT)
  • タンパク質・ペプチド: TRiC or CCT

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超分子 #1000: bovine TRiC (also called CCT)

超分子名称: bovine TRiC (also called CCT) / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 8
分子量実験値: 500 KDa / 理論値: 450 KDa

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分子 #1: TRiC or CCT

分子名称: TRiC or CCT / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: TRiC or CCT / コピー数: 8 / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: bovine

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

グリッド詳細: 200-mesh Quantifoil holey grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 101 K / 装置: OTHER / 手法: two-side blotting for 1 second before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
温度最低: 101 K / 平均: 101 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism correction
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: in-column omega energy filter
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0.0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20.0 eV
日付2008年8月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 1500 / 平均電子線量: 18 e/Å2
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 4.1 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: JEOL 3200FSC CRYOHOLDER

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画像解析

CTF補正詳細: each micrograph
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN
詳細: A recently developed 2-D fast rotational matching (FRM2D) algorithm for image alignment, available in EMAN 1.8, was adopted in the refinement steps
使用した粒子像数: 101000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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