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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bot | ||||||
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タイトル | The structure and super-organization of acetylcholine receptor- rapsyn complexes class E | ||||||
要素 |
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キーワード | TRANSPORT PROTEIN / NEUROTRANSMITTER RECEPTOR / CLUSTERING / SYNAPSE / NEUROMUSCULAR JUNCTION / NICOTINIC / 43K | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 acetylcholine-gated channel complex / acetylcholine-gated monoatomic cation-selective channel activity / acetylcholine receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / postsynaptic membrane / neuron projection 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | TORPEDO MARMORATA (エイ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 42 Å | ||||||
データ登録者 | Zuber, B. / Unwin, N. | ||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013 タイトル: Structure and superorganization of acetylcholine receptor-rapsyn complexes. 著者: Benoît Zuber / Nigel Unwin / 要旨: The scaffolding protein at the neuromuscular junction, rapsyn, enables clustering of nicotinic acetylcholine receptors in high concentration and is critical for muscle function. Patients with ...The scaffolding protein at the neuromuscular junction, rapsyn, enables clustering of nicotinic acetylcholine receptors in high concentration and is critical for muscle function. Patients with insufficient receptor clustering suffer from muscle weakness. However, the detailed organization of the receptor-rapsyn network is poorly understood: it is unclear whether rapsyn first forms a wide meshwork to which receptors can subsequently dock or whether it only forms short bridges linking receptors together to make a large cluster. Furthermore, the number of rapsyn-binding sites per receptor (a heteropentamer) has been controversial. Here, we show by cryoelectron tomography and subtomogram averaging of Torpedo postsynaptic membrane that receptors are connected by up to three rapsyn bridges, the minimum number required to form a 2D network. Half of the receptors belong to rapsyn-connected groups comprising between two and fourteen receptors. Our results provide a structural basis for explaining the stability and low diffusion of receptors within clusters. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4bot.cif.gz | 341 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4bot.ent.gz | 266.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4bot.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4bot_validation.pdf.gz | 606.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4bot_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 4bot_validation.xml.gz | 118.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4bot_validation.cif.gz | 165.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bo/4bot ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bo/4bot | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 2383MC 2376C 2377C 2378C 2381C 2382C 4bogC 4boiC 4bonC 4booC 4borC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 52845.523 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / 参照: UniProt: P02711 #2: タンパク質 | | 分子量: 56123.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / 参照: UniProt: Q6S3I0 #3: タンパク質 | | 分子量: 60017.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / 参照: UniProt: Q6S3H8 #4: タンパク質 | | 分子量: 58118.012 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) TORPEDO MARMORATA (エイ) / 参照: UniProt: Q6S3H9 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 電子線トモグラフィー法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: POSTSYNAPTIC MEMBRANE ISOLATED FROM TORPEDO MARMORATA ELECTRIC ORGAN タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: 400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L pH: 7.4 詳細: 400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE 詳細: VITRIFICATION 1 -- CRYOGEN- ETHANE, HUMIDITY- 90, TEMPERATURE- 78, INSTRUMENT- HOMEMADE PLUNGER, METHOD- BLOT FROM THE CARBON SIDE, |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2008年7月25日 / 詳細: DUAL TILT AXIS TOMOGRAPHY |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 69000 X / 倍率(補正後): 80213 X / 最大 デフォーカス(公称値): 6000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 3000 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 85 K / 傾斜角・最大: 70 ° / 傾斜角・最小: -70 ° |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 142 |
放射波長 | 相対比: 1 |
-解析
EMソフトウェア |
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対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 手法: SIMULTANEOUS ITERATIVE RECONSTRUCTION TECHNIQUE (SIRT) 解像度: 42 Å / 粒子像の数: 3564 / ピクセルサイズ(公称値): 7.48 Å / ピクセルサイズ(実測値): 7.48 Å / 倍率補正: CATALASE CRYSTAL 詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2383 (DEPOSITION ID: 11677). 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--ELECTRON MICROSCOPY | ||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 2BG9 | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | 最高解像度: 42 Å | ||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 42 Å
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