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- PDB-4wx6: Crystal structure of human adenovirus 8 protease with an irrevers... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wx6
タイトルCrystal structure of human adenovirus 8 protease with an irreversible vinyl sulfone inhibitor
要素
  • PVI
  • Protease
キーワードHYDROLASE / cysteine protease / deubiquitinase / inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


adenain / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / virion component / viral capsid / host cell / host cell cytoplasm / cysteine-type endopeptidase activity ...adenain / lysis of host organelle involved in viral entry into host cell / viral procapsid / microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / viral release from host cell / virion component / viral capsid / host cell / host cell cytoplasm / cysteine-type endopeptidase activity / host cell nucleus / proteolysis / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase C5, adenain / Adenovirus endoprotease / Minor capsid protein VI / Minor capsid protein VI / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3VK / Protease / Pre-protein VI
類似検索 - 構成要素
生物種Human adenovirus D serotype 8 (ヒトアデノウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Grosche, P. / Sirockin, F. / Mac Sweeney, A. / Ramage, P. / Erbel, P. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Hughes, N. / Ellis, D. / Combrink, K. ...Grosche, P. / Sirockin, F. / Mac Sweeney, A. / Ramage, P. / Erbel, P. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Hughes, N. / Ellis, D. / Combrink, K. / Jarousse, N. / Altmann, E.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Structure-based design and optimization of potent inhibitors of the adenoviral protease.
著者: Grosche, P. / Sirockin, F. / Mac Sweeney, A. / Ramage, P. / Erbel, P. / Melkko, S. / Bernardi, A. / Hughes, N. / Ellis, D. / Combrink, K.D. / Jarousse, N. / Altmann, E.
履歴
登録2014年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月28日Group: Database references
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
B: PVI
C: Protease
D: PVI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,8036
ポリマ－48,7284
非ポリマー1,0752
水50428
1
A: Protease
B: PVI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9023
ポリマ－24,3642
非ポリマー5381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area9430 Å2
手法PISA
2
C: Protease
D: PVI
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,9023
ポリマ－24,3642
非ポリマー5381
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-4 kcal/mol
Surface area9460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)41.733, 41.733, 193.552
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number145
Space group name H-MP32
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERLEULEUAA1 - 2041 - 204
21SERSERLEULEUCC1 - 2041 - 204
12GLYGLYTYRTYRBB300 - 3101 - 11
22GLYGLYTYRTYRDD300 - 3101 - 11

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 Protease


分子量: 22993.312 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human adenovirus D serotype 8 (ヒトアデノウイルス)
遺伝子: L3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B9A5C1, adenain
#2: タンパク質・ペプチド PVI


分子量: 1370.691 Da / 分子数: 2 / Fragment: UNP residues 223-233 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Human adenovirus D serotype 8 (ヒトアデノウイルス)
参照: UniProt: B9A5F5
#3: 化合物 ChemComp-3VK / N-[(2S)-2-(3,5-dichlorophenyl)-2-(ethylamino)acetyl]-3-methyl-L-valyl-N-[3-(methylsulfonyl)propyl]glycinamide


分子量: 537.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H34Cl2N4O5S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M Na citrate, 20% w/v PEG3350, 5 mg/ml protein, 2 mM inhibitor

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.52
11K, H, -L20.48
反射解像度: 2.15→36.15 Å / Num. obs: 17707 / % possible obs: 86.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.66 % / Biso Wilson estimate: 27.206 Å2 / Rmerge F obs: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Rrim(I) all: 0.062 / Χ2: 0.975 / Net I/σ(I): 15.86 / Num. measured all: 64802
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2.15-2.210.8880.272.65227815539230.32859.4
2.21-2.270.9920.05713.36123114446440.07144.6
2.27-2.330.9250.2283.75245414729870.27767.1
2.33-2.40.9520.1564.492878136711500.18984.1
2.4-2.480.9790.1175.723151136211490.1484.4
2.48-2.570.9820.1057.153491130611880.12691
2.57-2.670.9820.1168.513500124510960.13788
2.67-2.780.9880.1058.813694126311740.12593
2.78-2.90.9920.08112.284199113611110.09497.8
2.9-3.040.9960.06716.084579109910940.07699.5
3.04-3.210.9950.0620.225184108110800.06899.9
3.21-3.40.9970.05822.4148519899800.06599.1
3.4-3.630.9940.062439249319120.06998
3.63-3.930.9930.05625.3930108738420.06796.4
3.93-4.30.9980.04330.1639418218180.04999.6
4.3-4.810.9980.04131.9134217397320.04699.1
4.81-5.550.9970.0429.4626576366350.04699.8
5.55-6.80.9980.03730.7427635515510.042100
6.8-9.620.9990.03137.6123074064060.035100
9.620.9990.02838.1912892352350.031100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
REFMAC5.8.0071精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.15→36.14 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 8.768 / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.165 / ESU R Free: 0.068 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2857 817 5 %RANDOM
Rwork0.2101 15394 --
obs0.2139 15394 79 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 85.03 Å2 / Biso mean: 36.819 Å2 / Biso min: 14.45 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.95 Å20 Å20 Å2
2--11.95 Å20 Å2
3----23.9 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.15→36.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3394 0 68 28 3490
Biso mean--42.98 27.62 -
残基数----430
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0193564
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0511.9724826
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1465428
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.5122165
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.16415563
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9651534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1290.2493
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212778
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3623.6191718
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.7325.4212141
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7683.7721846
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A2580.3
12C2580.3
21B40.16
22D40.16
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 42 -
Rwork0.184 804 -
all-846 -
obs--54.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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