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- PDB-4pa8: Crystal structure of a de novo retro-aldolase catalyzing asymmetr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4pa8
タイトルCrystal structure of a de novo retro-aldolase catalyzing asymmetric Michael additions, with a covalently bound product analog
要素retro-aldolase
キーワードHYDROLASE / protein engineering / computer-aided design / aldolase / retro-aldolase / Michael addition / enzyme design / directed evolution / substrate specificity / de novo protein / artificial catalyst / enzyme-product analog complex / TIM-barrel fold
機能・相同性Aldolase class I / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta / (3R)-3-(4-methoxyphenyl)-5-oxohexanenitrile
機能・相同性情報
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Beck, T. / Garrabou Pi, X. / Hilvert, D.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2015
タイトル: A Promiscuous De Novo Retro-Aldolase Catalyzes Asymmetric Michael Additions via Schiff Base Intermediates.
著者: Garrabou, X. / Beck, T. / Hilvert, D.
履歴
登録2014年4月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.02025年10月1日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_entry_details / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.occupancy / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _struct_site_gen.auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: retro-aldolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,5176
ポリマ－29,9231
非ポリマー5945
水5,116284
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area740 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area10250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.557, 68.804, 69.341
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 retro-aldolase


分子量: 29923.449 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#2: 化合物 ChemComp-2K6 / (3R)-3-(4-methoxyphenyl)-5-oxohexanenitrile


分子量: 217.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H15NO2
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.67 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: Crystals were obtained at 4 degrees C using the sitting drop vapor diffusion method by mixing 100 nL of protein solution (13.5 mg/mL) in buffer with 100 nL of reservoir solution containing 2 ...詳細: Crystals were obtained at 4 degrees C using the sitting drop vapor diffusion method by mixing 100 nL of protein solution (13.5 mg/mL) in buffer with 100 nL of reservoir solution containing 2 M ammonium sulfate and 0.1 M BIS-TRIS buffer pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→46.45 Å / Num. obs: 94052 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Rpim(I) all: 0.013 / Net I/σ(I): 24.2 / Num. measured all: 584161 / Scaling rejects: 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) all% possible all
1.2-1.225.40.8112.12391444660.38396.3
6.57-46.455.70.02679.538596720.01299.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.1.29データスケーリング
SHELXL精密化
PDB_EXTRACT3.14データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4A29

4a29


解像度: 1.2→46.3 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 4653 4.96 %random selection
Rwork0.139 ---
obs-93775 99.8 %-
原子変位パラメータBiso max: 77.03 Å2 / Biso mean: 22.5577 Å2 / Biso min: 10.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.2→46.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1836 0 37 284 2157

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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