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- PDB-4ma7: Crystal structure of mouse prion protein complexed with Promazine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ma7
タイトルCrystal structure of mouse prion protein complexed with Promazine
要素
  • Major prion protein
  • POM1 heavy chain
  • POM1 light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Immunoglobulin fold / Fab / Antibody / Mouse prion protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production ...Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / lamin binding / regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / ATP-dependent protein binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / nucleobase-containing compound metabolic process / response to copper ion / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / activation of protein kinase activity / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / response to amyloid-beta / : / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of long-term synaptic potentiation / intracellular copper ion homeostasis / positive regulation of protein targeting to membrane / side of membrane / response to cadmium ion / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / inclusion body / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / regulation of protein localization / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / microtubule binding / nuclear membrane / protease binding / response to oxidative stress / transmembrane transporter binding / molecular adaptor activity / postsynaptic density / learning or memory / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / identical protein binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Immunoglobulins ...Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Promazine / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Baral, P.K. / Swayampakula, M. / James, M.N.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural basis of prion inhibition by phenothiazine compounds.
著者: Baral, P.K. / Swayampakula, M. / Rout, M.K. / Kav, N.N. / Spyracopoulos, L. / Aguzzi, A. / James, M.N.
履歴
登録2013年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年1月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月26日Group: Database references
改定 1.22023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
H: POM1 heavy chain
L: POM1 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,5524
ポリマ－60,2683
非ポリマー2841
水7,368409
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)83.211, 106.038, 75.733
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 13360.877 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 116-229 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Prnp, Prn-p, Prp / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04925
#2: 抗体 POM1 heavy chain


分子量: 23397.078 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: hybridoma / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell: hybridoma
#3: 抗体 POM1 light chain


分子量: 23509.701 Da / 分子数: 1 / 断片: Fab / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: hybridoma / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell: hybridoma
#4: 化合物 ChemComp-P2Z / Promazine / N,N-dimethyl-3-(10H-phenothiazin-10-yl)propan-1-amine / プロマジン


分子量: 284.419 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H20N2S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 409 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.41 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 25% PEG3350, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, 0.2 M lithium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月4日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 52155 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 85.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4H88

4h88


解像度: 1.97→34.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 4.154 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.188 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24687 2298 5 %RANDOM
Rwork0.21578 ---
obs0.21741 43247 97.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 40.636 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.17 Å20 Å20.34 Å2
2--0.08 Å2-0 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→34.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4196 0 20 409 4625
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.024334
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.023881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0821.9435899
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7863.0048969
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0145540
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.03424.444189
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.45315689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8271518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0660.2641
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0214952
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021004
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2124.012163
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2124.0082162
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.0316.0052699
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.0165.9742685
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3994.1192170
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.4094.1072158
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.3086.0963181
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.30632.6035350
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.82932.1585156
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.965→2.016 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.306 127 -
Rwork0.266 2379 -
obs--73.27 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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