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- PDB-4l1s: Covalent modification of transthyretin K15 by yielding the fluore... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l1s
タイトルCovalent modification of transthyretin K15 by yielding the fluorescent conjugate (E)-3-(dimethylamino)-5-(4-hydroxy-3,5-dimethylstyryl)benzamide
要素Transthyretin
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Hormone transport protein / Thyroxine / retinol
機能・相同性
機能・相同性情報


Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation ...Retinoid cycle disease events / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / Non-integrin membrane-ECM interactions / Retinoid metabolism and transport / hormone activity / azurophil granule lumen / Amyloid fiber formation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family ...Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1W4 / Transthyretin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Connelly, S. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Biopolymers / 年: 2014
タイトル: Fluorogenic small molecules requiring reaction with a specific protein to create a fluorescent conjugate for biological imaging-what we know and what we need to learn.
著者: Baranczak, A. / Connelly, S. / Liu, Y. / Choi, S. / Grimster, N.P. / Powers, E.T. / Wilson, I.A. / Kelly, J.W.
履歴
登録2013年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月5日Group: Database references
改定 1.22014年8月20日Group: Database references
改定 1.32023年9月20日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,3984
ポリマ－27,5552
非ポリマー8432
水2,486138
1
A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子

A: Transthyretin
B: Transthyretin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7968
ポリマ－55,1094
非ポリマー1,6864
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.632, 86.059, 62.802
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

1W4

21A-201-

1W4

31B-201-

1W4

41B-201-

1W4

51B-201-

1W4

61B-354-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Transthyretin / ATTR / Prealbumin / TBPA


分子量: 13777.360 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTR, PALB / プラスミド: pmmHA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Epicurian Gold / 参照: UniProt: P02766
#2: 化合物 ChemComp-1W4 / S-(4-fluorophenyl) 3-(dimethylamino)-5-[(E)-2-(4-hydroxy-3,5-dimethylphenyl)ethenyl]benzenecarbothioate


分子量: 421.527 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H24FNO2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 138 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細UPON INCUBATION OF 1W4 WITH THE PROTEIN TRANSTHYRETIN THE MOLECULE CHEMOSELECTIVELY REACTS WITH K15 ...UPON INCUBATION OF 1W4 WITH THE PROTEIN TRANSTHYRETIN THE MOLECULE CHEMOSELECTIVELY REACTS WITH K15 TO FORM A FLUORESCENT CONJUGATE (E)-3-(DIMETHYLAMINO)-5-(4-HYDROXY-3,5-DIMETHYLSTYRYL)BENZAMIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.75 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: The wt-TTR was concentrated to 4 mg/ml in 10 mM NaPi, 100 mM KCl, at pH 7.6 and co-crystallized at room temperature with inhibitors using the vapor-diffusion sitting drop method, crystals ...詳細: The wt-TTR was concentrated to 4 mg/ml in 10 mM NaPi, 100 mM KCl, at pH 7.6 and co-crystallized at room temperature with inhibitors using the vapor-diffusion sitting drop method, crystals were grown from 1.395 M sodium citrate, 3.5% v/v glycerol at ph 5.5. The crystals were frozen using a cryo-protectant solution of 1.395 m sodium citrate, ph 5.5, containing 10% v/v glycerol, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9797 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月2日
詳細: SINGLE CRYSTAL SI(111) BENT MONOCHROMATOR (HORIZONTAL FOCUSING)
放射モノクロメーター: ASYMMETRIC CUT 4.965 DEGS SIDE SCATTERING BENT CUBE-ROOT I -BEAM SINGLE CRYSTAL
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→37.48 Å / Num. obs: 36103 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 12.6 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.58 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique all: 5007 / Rsym value: 0.537 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
Blu-Iceデータ収集
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FBR

2fbr


解像度: 1.5→37.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / WRfactor Rfree: 0.1991 / WRfactor Rwork: 0.1657 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.12 / FOM work R set: 0.8823 / SU R Cruickshank DPI: 0.091 / SU Rfree: 0.0705 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.091 / ESU R Free: 0.071 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1852 1796 5 %RANDOM
Rwork0.1602 ---
obs0.1615 36009 97.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 97.86 Å2 / Biso mean: 24.9124 Å2 / Biso min: 5.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.4 Å2-0 Å2
3----0.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→37.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1785 0 44 138 1967
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0192032
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021887
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5921.9822808
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.634390
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2155276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.79424.02387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.94415315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7421510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.2311
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0480.0212333
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0960.02461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.9631.918973
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.9051.915972
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6072.8851226
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr17.38633919
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free29.216544
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded12.42853938
LS精密化 シェル解像度: 1.502→1.541 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 129 -
Rwork0.22 2310 -
all-2439 -
obs--91.31 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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