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- PDB-4kn6: Crystal structure of human hypoxanthine-guanine phosphoribosyltra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4kn6
タイトルCrystal structure of human hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase in complex with 6-fluoro-3-hydroxy-2-pyrazinecarboxamide (T-705) ribose-5'-monophosphate
要素Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Favipiravir / 6-oxopurine phosphoribosyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective HPRT1 disrupts guanine and hypoxanthine salvage / GMP catabolic process / adenine metabolic process / cerebral cortex neuron differentiation / positive regulation of dopamine metabolic process / hypoxanthine salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / lymphocyte proliferation / guanine phosphoribosyltransferase activity / IMP metabolic process ...Defective HPRT1 disrupts guanine and hypoxanthine salvage / GMP catabolic process / adenine metabolic process / cerebral cortex neuron differentiation / positive regulation of dopamine metabolic process / hypoxanthine salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / lymphocyte proliferation / guanine phosphoribosyltransferase activity / IMP metabolic process / guanine salvage / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / Purine salvage / grooming behavior / GMP salvage / IMP salvage / striatum development / AMP salvage / dopaminergic neuron differentiation / purine nucleotide biosynthetic process / purine ribonucleoside salvage / Azathioprine ADME / dendrite morphogenesis / dopamine metabolic process / central nervous system neuron development / response to amphetamine / locomotory behavior / T cell mediated cytotoxicity / protein homotetramerization / nucleotide binding / magnesium ion binding / extracellular exosome / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / : / Purine/pyrimidine phosphoribosyl transferases signature. / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1RP / Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.728 Å
データ登録者Naesens, L. / Guddat, L. / Keough, D. / van Kuilenburg, A.B.P. / Meijer, J. / Vande Voorde, J. / Balzarini, J.
引用ジャーナル: Mol.Pharmacol. / 年: 2013
タイトル: Role of human hypoxanthine Guanine phosphoribosyltransferase in activation of the antiviral agent T-705 (favipiravir).
著者: Naesens, L. / Guddat, L.W. / Keough, D.T. / van Kuilenburg, A.B. / Meijer, J. / Vande Voorde, J. / Balzarini, J.
履歴
登録2013年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月25日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7792
ポリマ－24,4101
非ポリマー3691
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子

A: Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5594
ポリマ－48,8202
非ポリマー7382
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area16910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.858, 73.400, 109.134
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-413-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase / HGPRT / HGPRTase


分子量: 24410.139 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HPRT1, HPRT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P00492, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-1RP / 6-fluoro-3-oxo-4-(5-O-phosphono-beta-D-ribofuranosyl)-3,4-dihydropyrazine-2-carboxamide


分子量: 369.197 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13FN3O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.01 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M sodium chloride, 1 M sodium/potassium tartrate, 0.1 M imidazole, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95369 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月14日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.728→43.06 Å / Num. all: 5283 / Num. obs: 5283 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル最高解像度: 2.728 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8_1069)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.728→43.057 Å / SU ML: 0.45 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2784 529 10.02 %
Rwork0.2481 --
obs0.2512 5282 99.91 %
all-5282 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.728→43.057 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1517 0 24 31 1572
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0021573
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6142136
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.493602
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038241
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002270
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.728-3.00240.39351280.30361159X-RAY DIFFRACTION100
3.0024-3.43670.32891300.26421163X-RAY DIFFRACTION100
3.4367-4.32920.2651330.23091188X-RAY DIFFRACTION100
4.3292-43.06230.22671380.23421243X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -1.4941 Å / Origin y: -15.3217 Å / Origin z: -12.573 Å
111213212223313233
T0.2466 Å20.0082 Å2-0.0462 Å2-0.2477 Å2-0.0132 Å2--0.2274 Å2
L3.4368 °20.0681 °2-1.2033 °2-3.2815 °2-0.3172 °2--1.5382 °2
S0.0675 Å °0.1483 Å °-0.3412 Å °-0.161 Å °-0.0122 Å °0.2811 Å °0.1427 Å °-0.1566 Å °-0.0465 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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