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- PDB-4g93: CRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN HEPATITIS B VIRUS T = 4 CAPSID, AD... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4g93
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE HUMAN HEPATITIS B VIRUS T = 4 CAPSID, ADYW STRAIN, in COMPLEX WITH THE PHENYLPROPENAMIDE ASSEMBLY ACCELERATOR AT-130
要素Capsid protein
キーワードvirus/inhibitor / VIRUS / CAPSID / HEPADNAVIRUS / ICOSAHEDRAL / ASSEMBLY EFFECTOR / ASSEMBLY ACCELERATOR / KINETIC EFFECTOR / PHENYLPROPENAMIDE / virus-inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule-dependent intracellular transport of viral material towards nucleus / T=4 icosahedral viral capsid / viral penetration into host nucleus / host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell / structural molecule activity / DNA binding / RNA binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Hepatitis core antigen / Viral capsid core domain supefamily, Hepatitis B virus / Hepatitis core antigen
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-0YP / Capsid protein
類似検索 - 構成要素
生物種Hepatitis B virus subtype adyw (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Katen, S.P. / Zlotnick, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: Assembly-directed antivirals differentially bind quasiequivalent pockets to modify hepatitis B virus capsid tertiary and quaternary structure.
著者: Katen, S.P. / Tan, Z. / Chirapu, S.R. / Finn, M.G. / Zlotnick, A.
履歴
登録2012年7月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月11日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32024年2月28日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,1416
ポリマ－67,1644
非ポリマー9772
水00
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
ヘテロ分子
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,088,465360
ポリマ－4,029,865240
非ポリマー58,600120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
ヘテロ分子
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 341 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)340,70530
ポリマ－335,82220
非ポリマー4,88310
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
ヘテロ分子
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 409 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)408,84636
ポリマ－402,98624
非ポリマー5,86012
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
6
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
D: Capsid protein
ヘテロ分子
x 60


  • crystal asymmetric unit, crystal frame
  • 4.09 MDa, 240 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,088,465360
ポリマ－4,029,865240
非ポリマー58,600120
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z2
point symmetry operation59
単位格子
Length a, b, c (Å)527.379, 362.754, 538.226
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.13, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1generate(1), (1), (1)
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51generate(0.672306, 0.504908, 0.541355), (-0.292656, -0.490405, 0.82082), (0.679956, -0.710415, -0.181901)-38.6598, -78.36067, 87.83308
52generate(-0.314291, 0.188684, 0.930315), (0.917722, -0.190364, 0.348668), (0.242926, 0.963464, -0.113385)6.18851, -134.03554, 121.18442
53generate(-0.996944, 0.064956, 0.043433), (0.064985, 0.379848, 0.922702), (0.043458, 0.922836, -0.382905)187.43134, -126.17777, 175.49107
54generate(0.387594, 0.763203, -0.51697), (0.709653, 0.110929, 0.695754), (0.588384, -0.63667, -0.498523)126.38496, -159.01826, 137.82809
55generate(0.286498, -0.877269, -0.385113), (0.180162, -0.345538, 0.920907), (-0.941059, -0.333202, 0.05904)119.02617, -137.08047, 213.25359
56generate(-0.931528, -0.099465, 0.349726), (-0.099488, -0.855479, -0.508143), (0.349873, -0.508242, 0.787008)141.30719, 75.64644, -6.15155
57generate(-0.314344, 0.917719, 0.242887), (0.188751, -0.190363, 0.963351), (0.930429, 0.348644, -0.113334)95.5171, -143.42599, 54.70642
58generate(-0.314759, -0.781319, 0.538929), (0.837645, -0.495723, -0.229307), (0.446438, 0.379319, 0.810481)57.09, -51.19205, -18.53819
59generate(0.559495, 0.425804, 0.711084), (-0.8112, 0.457307, 0.364378), (-0.170042, -0.780825, 0.601238)-49.80698, 31.08419, 68.25518
60generate(-0.314793, 0.837666, 0.446314), (-0.781267, -0.495705, 0.379254), (0.539045, -0.22942, 0.810498)69.12751, 26.25719, -27.494

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要素

#1: タンパク質
Capsid protein / Core antigen / Core protein / HBcAg / p21.5


分子量: 16791.104 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hepatitis B virus subtype adyw (ウイルス)
株: ADYW / 遺伝子: C / プラスミド: PET11B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 GOLD / 参照: UniProt: P03147
#2: 化合物 ChemComp-0YP / N-[(1E)-1-bromo-1-(2-methoxyphenyl)-3-oxo-3-(piperidin-1-yl)prop-1-en-2-yl]-4-nitrobenzamide


分子量: 488.331 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H22BrN3O5
配列の詳細THE CYSTEINES AT POSITION 150 OF ALL CHAINS ON THE DEPOSITED STRUCTURES WERE ADDITIONAL RESIDUES ...THE CYSTEINES AT POSITION 150 OF ALL CHAINS ON THE DEPOSITED STRUCTURES WERE ADDITIONAL RESIDUES APPENDED TO THE NATIVE SEQUENCE TO CREATE COVALENT CROSSLINKS IN THE CAPSID STRUCTURE AND IMPROVE DIFFRACTION OF CRYSTALLIZED CAPSIDS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9
詳細: 5% PEG 5000, 5% PEG 8000, 9% 2,3-butanediol, 300mM KCl, 150mM NaCl, 100mM Tris-HCl, pH 9.0, vapor diffusion, sitting drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 70 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月12日 / 詳細: Bent conical Si-mirror (Rh coated)
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.886→40 Å / Num. obs: 443831 / % possible obs: 61.1 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.144 / Net I/σ(I): 10.9
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Diffraction-ID% possible allRmerge(I) obs
4.2-4.272.5135.8
4.27-4.352.5157.80.948
4.35-4.432.5157.40.816
4.43-4.522.5157.50.701
4.52-4.622.6157.30.577
4.62-4.732.6157.10.526
4.73-4.842.6157.30.446
4.84-4.972.6157.10.383
4.97-5.122.6156.80.391
5.12-5.282.6156.60.364
5.28-5.472.6156.70.324
5.47-5.692.6156.70.318
5.69-5.942.6156.60.302
5.94-6.252.6156.80.243
6.25-6.642.5157.90.218
6.64-7.142.5160.70.165
7.14-7.842.3167.60.121
7.84-8.922.2178.90.073
8.92-11.082.3186.30.049
11.08-252.4192.30.064

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 49.21
最高解像度最低解像度
Rotation8 Å41.75 Å
Translation8 Å41.75 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.2→40 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / σ(F): 0
詳細: WHILE THERE WAS DATA EXTENDING TO ~3.9 ANGSTROMS AND THIS VALUE WAS USED IN THE COURSE OF SOLVING THE STRUCTURE, WE IMPOSED A DATA-CUTOFF OF 4.2 ANGSTROMS FOR REPORTING RESOLUTION, AS THIS ...詳細: WHILE THERE WAS DATA EXTENDING TO ~3.9 ANGSTROMS AND THIS VALUE WAS USED IN THE COURSE OF SOLVING THE STRUCTURE, WE IMPOSED A DATA-CUTOFF OF 4.2 ANGSTROMS FOR REPORTING RESOLUTION, AS THIS WAS THE HIGHEST RESOLUTION AT WHICH I/SIGMA > 1
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3826 31611 3.5 %
Rwork0.3787 --
obs0.3787 -71.1 %
溶媒の処理Bsol: 3221.6599 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 88.2026 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.2→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4482 0 62 0 4544
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d0.996
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.7551.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.2922
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.3342
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.472.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.89-4.020.478821790.5057423814456050
4.02-4.190.497130860.4911592256231169.9
4.19-4.380.483130920.4761602886338071
4.38-4.610.468231620.464601066326871
4.61-4.890.454331950.4442598936308870.7
4.89-5.270.434231680.4286597986296670.6
5.27-5.80.435630960.4314597056280170.3
5.8-6.640.453531270.4418596246275170.2
6.64-8.350.409532490.3989620786532773
8.35-400.266842570.2652805608481794.1
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:dna-rna_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3CNS_TOPPAR:water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION4CNS_TOPPAR:ion.param
X-RAY DIFFRACTION5CNS_TOPPAR:carbohydrate.param
X-RAY DIFFRACTION6AT0.par

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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