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- PDB-4afe: Nek2 bound to hybrid compound 21 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4afe
タイトルNek2 bound to hybrid compound 21
要素SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2
キーワードTRANSFERASE / MITOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / centrosome cycle / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere maintenance / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome ...negative regulation of centriole-centriole cohesion / centrosome separation / regulation of attachment of spindle microtubules to kinetochore / regulation of mitotic centrosome separation / centrosome cycle / regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of telomere maintenance / spindle assembly / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / condensed nuclear chromosome / G2/M transition of mitotic cell cycle / chromosome segregation / meiotic cell cycle / GSK3B-mediated proteasomal degradation of PD-L1(CD274) / kinetochore / spindle pole / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / Dengue Virus-Host Interactions / midbody / protein phosphatase binding / microtubule / protein kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / endoplasmic reticulum lumen / protein serine kinase activity / cell division / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / nucleolus / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GGY / Serine/threonine-protein kinase Nek2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.597 Å
データ登録者Yeoh, S. / Innocenti, P. / Hoelder, S. / Bayliss, R.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2012
タイトル: Design of Potent and Selective Hybrid Inhibitors of the Mitotic Kinase Nek2: Structure-Activity Relationship, Structural Biology, and Cellular Activity.
著者: Innocenti, P. / Cheung, K.M. / Solanki, S. / Mas-Droux, C. / Rowan, F. / Yeoh, S. / Boxall, K. / Westlake, M. / Pickard, L. / Hardy, T. / Baxter, J.E. / Aherne, G.W. / Bayliss, R. / Fry, A.M. / Hoelder, S.
履歴
登録2012年1月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,2153
ポリマ－32,6621
非ポリマー5532
水57632
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.039, 56.724, 74.279
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 127.10, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE NEK2 / HSPK 21 / NEVER IN MITOSIS A-RELATED KINASE 2 / NIMA-RELATED PROTEIN KINASE 2 / NIMA-LIKE PROTEIN ...HSPK 21 / NEVER IN MITOSIS A-RELATED KINASE 2 / NIMA-RELATED PROTEIN KINASE 2 / NIMA-LIKE PROTEIN KINASE 1 / NEK2


分子量: 32662.479 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-271 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET30 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS RIL
参照: UniProt: P51955, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-GGY / 4-(2-AMINO-5-{4-[(DIMETHYLAMINO)METHYL]THIOPHEN-2-YL}PYRIDIN-3-YL)-2-{[(1R,2Z)-4,4,4-TRIFLUORO-1-METHYLBUT-2-EN-1-YL]OXY}BENZAMIDE


分子量: 490.541 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H25F3N4O2S
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.85 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I24 / 波長: 0.9686
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9686 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50.29 Å / Num. obs: 10319 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 6 / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 34.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.6→2.73 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 87.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4A4X

4a4x


解像度: 2.597→50.286 Å / SU ML: 0.49 / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 25.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2482 528 5.1 %
Rwork0.2165 --
obs0.2183 10293 98.08 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 13.047 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.06 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.4693 Å20 Å22.7505 Å2
2--2.734 Å20 Å2
3---5.7353 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.597→50.286 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2061 0 38 32 2131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092139
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.112882
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.25818
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074309
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005366
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5972-2.85860.39881250.31122375X-RAY DIFFRACTION96
2.8586-3.27210.29461180.23192463X-RAY DIFFRACTION99
3.2721-4.12230.22441460.19722461X-RAY DIFFRACTION99
4.1223-50.29530.21321390.19482466X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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