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- PDB-1zrz: Crystal Structure of the Catalytic Domain of Atypical Protein Kin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zrz
タイトルCrystal Structure of the Catalytic Domain of Atypical Protein Kinase C-iota
要素Protein kinase C, iota
キーワードTRANSFERASE / Protein-Inhibitor Complex / Structural Genomics / Structural Proteomics in Europe / SPINE
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi vesicle budding / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / PAR polarity complex / Tight junction interactions / protein kinase C / establishment of apical/basal cell polarity / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of glial cell apoptotic process / eye photoreceptor cell development / Schmidt-Lanterman incisure ...Golgi vesicle budding / diacylglycerol-dependent, calcium-independent serine/threonine kinase activity / PAR polarity complex / Tight junction interactions / protein kinase C / establishment of apical/basal cell polarity / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / negative regulation of glial cell apoptotic process / eye photoreceptor cell development / Schmidt-Lanterman incisure / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / cellular response to chemical stress / membrane organization / cell-cell junction organization / tight junction / protein targeting to membrane / positive regulation of Notch signaling pathway / establishment of cell polarity / cell leading edge / brush border / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / bicellular tight junction / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / p75NTR recruits signalling complexes / intercellular bridge / vesicle-mediated transport / positive regulation of glial cell proliferation / cytoskeleton organization / secretion / response to interleukin-1 / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / phospholipid binding / positive regulation of neuron projection development / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Schaffer collateral - CA1 synapse / cellular response to insulin stimulus / KEAP1-NFE2L2 pathway / cell migration / microtubule cytoskeleton / negative regulation of neuron apoptotic process / protein kinase activity / endosome / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / cilium / apical plasma membrane / Golgi membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of apoptotic process / glutamatergic synapse / extracellular exosome / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain ...Atypical protein kinase C iota type, catalytic domain / Protein kinase C / Protein kinase C, PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain / : / PB1 domain profile. / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Diacylglycerol/phorbol-ester binding / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BI1 / Protein kinase C iota type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Messerschmidt, A. / Macieira, S. / Velarde, M. / Baedeker, M. / Benda, C. / Jestel, A. / Brandstetter, H. / Neuefeind, T. / Blaesse, M. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Crystal Structure of the Catalytic Domain of Human Atypical Protein Kinase C-iota Reveals Interaction Mode of Phosphorylation Site in Turn Motif
著者: Messerschmidt, A. / Macieira, S. / Velarde, M. / Baedeker, M. / Benda, C. / Jestel, A. / Brandstetter, H. / Neuefeind, T. / Blaesse, M.
履歴
登録2005年5月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein kinase C, iota
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,4092
ポリマ－41,9961
非ポリマー4121
水75742
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)78.143, 78.143, 112.625
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Protein kinase C, iota


分子量: 41996.250 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain, residues 224-587 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRKCI / プラスミド: pFastBacHTa
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 cells
参照: UniProt: P41743, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物 ChemComp-BI1 / 3-{1-[3-(DIMETHYLAMINO)PROPYL]-1H-INDOL-3-YL}-4-(1H-INDOL-3-YL)-1H-PYRROLE-2,5-DIONE / RBT205 INHIBITOR / GF-109203X


分子量: 412.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H24N4O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 42 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 400, sodium acetate, MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.0003 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2004年8月9日 / 詳細: silicon monochromator
放射モノクロメーター: silicon monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0003 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→37 Å / Num. all: 8372 / Num. obs: 7778 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 59.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 6.5
反射 シェル解像度: 3→3.19 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1183 / Rsym value: 0.371 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: protein kinase C-thate, PDB ENTRY 1XJD

1xjd


解像度: 3→24.94 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Data cutoff high absF: 3637087.06 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.333 394 5.2 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.249 7517 90.2 %-
all-8334 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.4917 Å2 / ksol: 0.319837 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--9.08 Å25.95 Å20 Å2
2---9.08 Å20 Å2
3---18.17 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.58 Å0.44 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.61 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→24.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2450 0 31 42 2523
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.89
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.491.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.582.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.053
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.049 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.401 68 5.1 %
Rwork0.287 1270 -
obs-1183 99.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4tpo.partpo.top
X-RAY DIFFRACTION5BI1.parBI1.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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