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- PDB-4a23: Mus musculus Acetylcholinesterase in complex with racemic C5685 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a23
タイトルMus musculus Acetylcholinesterase in complex with racemic C5685
要素ACETYLCHOLINESTERASE
キーワードHYDROLASE / CHOLINESTERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / nuclear envelope / presynaptic membrane / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C56 / Chem-C57 / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Berg, L. / Andersson, C.D. / Artrursson, E. / Hornberg, A. / Tunemalm, A.K. / Linusson, A. / Ekstrom, F.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2011
タイトル: Targeting Acetylcholinesterase: Identification of Chemical Leads by High Throughput Screening, Structure Determination and Molecular Modeling.
著者: Berg, L. / Andersson, C.D. / Artursson, E. / Hornberg, A. / Tunemalm, A.K. / Linusson, A. / Ekstrom, F.
履歴
登録2011年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月28日Group: Other
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / reflns / reflns_shell
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)122,75512
ポリマ－120,4682
非ポリマー2,28710
水15,691871
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3430 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area37490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.923, 111.828, 226.999
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / ACHE


分子量: 60233.984 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 32-574 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase

-
非ポリマー , 5種, 881分子

#2: 化合物 ChemComp-C56 / 4-(DIMETHYLAMINO)-N-{[(2R)-1-ETHYLPYRROLIDIN-2-YL]METHYL}-2-METHOXY-5-NITROBENZAMIDE


分子量: 350.413 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H26N4O4
#3: 化合物 ChemComp-C57 / 4-(DIMETHYLAMINO)-N-{[(2S)-1-ETHYLPYRROLIDIN-2-YL]METHYL}-2-METHOXY-5-NITROBENZAMIDE


分子量: 350.413 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H26N4O4
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-PE4 / 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG4000 / ヘプタエチレングリコ-ルモノエチルエ-テル


分子量: 354.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 871 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

非ポリマーの詳細C5685 INHIBITOR RECEMIC MIXTURE REPRESENTED AS RESIDUES C56 AND C57. 4-(DIMETHYLAMINO)-N-[(1-ETHYL- ...C5685 INHIBITOR RECEMIC MIXTURE REPRESENTED AS RESIDUES C56 AND C57. 4-(DIMETHYLAMINO)-N-[(1-ETHYL-2-PYRROLIDINYL)METHYL]-2-METHOXY-5- NITROBENZAMIDE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1.0379
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0379 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.64 Å / Num. obs: 79324 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 48.24 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.0358 / Mean I/σ(I) obs: 7.5 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1J06

1j06


解像度: 2.4→28.809 Å / SU ML: 0.12 / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 20.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2089 1557 2 %
Rwork0.1743 --
obs0.175 78783 99.32 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 72.489 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.757 Å20 Å20 Å2
2--1.7098 Å20 Å2
3----2.4668 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→28.809 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8333 0 132 871 9336
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0088726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.13511900
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.6093116
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0771269
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061567
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.47740.31111270.23416932X-RAY DIFFRACTION99
2.4774-2.56590.22071400.20046928X-RAY DIFFRACTION99
2.5659-2.66860.25531530.19096961X-RAY DIFFRACTION100
2.6686-2.78990.25121450.19336974X-RAY DIFFRACTION100
2.7899-2.93690.26251390.18816989X-RAY DIFFRACTION100
2.9369-3.12070.21011560.18757004X-RAY DIFFRACTION100
3.1207-3.36130.20741350.17426997X-RAY DIFFRACTION100
3.3613-3.6990.18071400.16137057X-RAY DIFFRACTION100
3.699-4.23280.1761380.13657073X-RAY DIFFRACTION100
4.2328-5.32730.13581400.13087159X-RAY DIFFRACTION100
5.3273-28.81140.21531440.17747152X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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