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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4716 | |||||||||
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タイトル | BACTERIOPHAGE SPP1 MATURE CAPSID PROTEIN | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Bacteriophage / Capsid protein / image processing / VIRUS | |||||||||
機能・相同性 | Major capsid protein 13-like / Major capsid protein 13-like / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / Major capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Bacillus phage SPP1 (ファージ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Ignatiou A / El Sadek Fadel M | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Structural transitions during the scaffolding-driven assembly of a viral capsid. 著者: Athanasios Ignatiou / Sandrine Brasilès / Mehdi El Sadek Fadel / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Maya Topf / Paulo Tavares / Elena V Orlova / 要旨: Assembly of tailed bacteriophages and herpesviruses starts with formation of procapsids (virion precursors without DNA). Scaffolding proteins (SP) drive assembly by chaperoning the major capsid ...Assembly of tailed bacteriophages and herpesviruses starts with formation of procapsids (virion precursors without DNA). Scaffolding proteins (SP) drive assembly by chaperoning the major capsid protein (MCP) to build an icosahedral lattice. Here we report near-atomic resolution cryo-EM structures of the bacteriophage SPP1 procapsid, the intermediate expanded procapsid with partially released SPs, and the mature capsid with DNA. In the intermediate state, SPs are bound only to MCP pentons and to adjacent subunits from hexons. SP departure results in the expanded state associated with unfolding of the MCP N-terminus and straightening of E-loops. The newly formed extensive inter-capsomere bonding appears to compensate for release of SPs that clasp MCP capsomeres together. Subsequent DNA packaging instigates bending of MCP A domain loops outwards, closing the hexons central opening and creating the capsid auxiliary protein binding interface. These findings provide a molecular basis for the sequential structural rearrangements during viral capsid maturation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4716.map.gz | 115.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4716-v30.xml emd-4716.xml | 14.6 KB 14.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_4716.png | 446.8 KB | ||
Filedesc metadata | emd-4716.cif.gz | 5.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4716 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4716 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4716.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.31 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Bacillus phage SPP1
全体 | 名称: Bacillus phage SPP1 (ファージ) |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacillus phage SPP1
超分子 | 名称: Bacillus phage SPP1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all 詳細: Mature assembly, icosahedral symmetry has been applied NCBI-ID: 10724 / 生物種: Bacillus phage SPP1 / Sci species strain: SPP1sus70 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: Bactria (植物) / 株: Bacillus |
分子量 | 理論値: 30 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 610.0 Å / T番号(三角分割数): 7 |
-分子 #1: Major capsid protein
分子 | 名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ) |
分子量 | 理論値: 35.258426 KDa |
配列 | 文字列: AYTKISDVIV PELFNPYVIN TTTQLSAFFQ SGIAATDDEL NALAKKAGGG STLNMPYWND LDGDSQVLND TDDLVPQKIN AGQDKAVLI LRGNAWSSHD LAATLSGSDP MQAIGSRVAA YWAREMQKIV FAELAGVFSN DDMKDNKLDI SGTADGIYSA E TFVDASYK ...文字列: AYTKISDVIV PELFNPYVIN TTTQLSAFFQ SGIAATDDEL NALAKKAGGG STLNMPYWND LDGDSQVLND TDDLVPQKIN AGQDKAVLI LRGNAWSSHD LAATLSGSDP MQAIGSRVAA YWAREMQKIV FAELAGVFSN DDMKDNKLDI SGTADGIYSA E TFVDASYK LGDHESLLTA IGMHSATMAS AVKQDLIEFV KDSQSGIRFP TYMNKRVIVD DSMPVETLED GTKVFTSYLF GA GALGYAE GQPEVPTETA RNALGSQDIL INRKHFVLHP RGVKFTENAM AGTTPTDEEL ANGANWQRVY DPKKIRIVQF KHR LQA UniProtKB: Major capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R3/3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II |
詳細 | Mature virions of the SPP1 bacteriophage |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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温度 | 最低: 50.0 K / 最高: 60.0 K |
特殊光学系 | 色収差補正装置: none |
詳細 | Sample preparation was screened in advance |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k) デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7000 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2 詳細: Images were collected in movie mode, 25 images during 5 s |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.0 µm / 倍率(補正後): 31000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 31000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT |
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得られたモデル | PDB-6r3a: |