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万見
- EMDB-4669: Bacteriophage packaging protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4669
タイトルBacteriophage packaging protein
マップデータ
試料
  • 複合体: Bacteriophage packaging protein
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードviral protein / DNA packaging
機能・相同性Portal protein, Caudovirales / Head-to-tail connector protein, podovirus-type / Bacteriophage head to tail connecting protein / viral portal complex / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / Portal protein
機能・相同性情報
生物種Enterobacteria phage T7 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Fabrega-Ferrer M / Cuervo A
資金援助 スペイン, 7件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU 2014-54181 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2014-53550-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesBFU2017-83720-P スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesMDM-2014-0435 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesSEV-2013-0347 スペイン
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesRYC-2011-09071 スペイン
European Commission653706
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structures of T7 bacteriophage portal and tail suggest a viral DNA retention and ejection mechanism.
著者: Ana Cuervo / Montserrat Fàbrega-Ferrer / Cristina Machón / José Javier Conesa / Francisco J Fernández / Rosa Pérez-Luque / Mar Pérez-Ruiz / Joan Pous / M Cristina Vega / José L Carrascosa / Miquel Coll /
要旨: Double-stranded DNA bacteriophages package their genome at high pressure inside a procapsid through the portal, an oligomeric ring protein located at a unique capsid vertex. Once the DNA has been ...Double-stranded DNA bacteriophages package their genome at high pressure inside a procapsid through the portal, an oligomeric ring protein located at a unique capsid vertex. Once the DNA has been packaged, the tail components assemble on the portal to render the mature infective virion. The tail tightly seals the ejection conduit until infection, when its interaction with the host membrane triggers the opening of the channel and the viral genome is delivered to the host cell. Using high-resolution cryo-electron microscopy and X-ray crystallography, here we describe various structures of the T7 bacteriophage portal and fiber-less tail complex, which suggest a possible mechanism for DNA retention and ejection: a portal closed conformation temporarily retains the genome before the tail is assembled, whereas an open portal is found in the tail. Moreover, a fold including a seven-bladed β-propeller domain is described for the nozzle tail protein.
履歴
登録2019年3月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月24日-
マップ公開2019年9月4日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0577
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0577
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6qxm
  • 表面レベル: 0.0577
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6qxm
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4669.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4669.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.04 Å/pix.
x 220 pix.
= 228.8 Å		1.04 Å/pix.
x 220 pix.
= 228.8 Å		1.04 Å/pix.
x 220 pix.
= 228.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0577 / ムービー #1: 0.0577
最小 - 最大-0.004209 - 0.486939
平均 (標準偏差)0.002685225 (±0.015506235)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ220220220
Spacing220220220
セルA=B=C: 228.79999 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z220220220
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z228.800228.800228.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-39-149-104
NX/NY/NZ201201211
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS220220220
D min/max/mean-0.0040.4870.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacteriophage packaging protein

全体名称: Bacteriophage packaging protein
要素
  • 複合体: Bacteriophage packaging protein
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

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超分子 #1: Bacteriophage packaging protein

超分子名称: Bacteriophage packaging protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ)

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分子 #1: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Enterobacteria phage T7 (ファージ)
分子量理論値: 60.458387 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAEKRTGLAE DGAKSVYERL KNDRAPYETR AQNCAQYTIP SLFPKDSDNA STDYQTPWQA VGARGLNNLA SKLMLALFPM QTWMRLTIS EYEAKQLLSD PDGLAKVDEG LSMVERIIMN YIESNSYRVT LFEALKQLVV AGNVLLYLPE PEGSNYNPMK L YRLSSYVV ...文字列:
MAEKRTGLAE DGAKSVYERL KNDRAPYETR AQNCAQYTIP SLFPKDSDNA STDYQTPWQA VGARGLNNLA SKLMLALFPM QTWMRLTIS EYEAKQLLSD PDGLAKVDEG LSMVERIIMN YIESNSYRVT LFEALKQLVV AGNVLLYLPE PEGSNYNPMK L YRLSSYVV QRDAFGNVLQ MVTRDQIAFG ALPEDIRKAV EGQGGEKKAD ETIDVYTHIY LDEDSGEYLR YEEVEGMEVQ GS DGTYPKE ACPYIPIRMV RLDGESYGRS YIEEYLGDLR SLENLQEAIV KMSMISSKVI GLVNPAGITQ PRRLTKAQTG DFV TGRPED ISFLQLEKQA DFTVAKAVSD AIEARLSFAF MLNSAVQRTG ERVTAEEIRY VASELEDTLG GVYSILSQEL QLPL VRVLL KQLQATQQIP ELPKEAVEPT ISTGLEAIGR GQDLDKLERC VTAWAALAPM RDDPDINLAM IKLRIANAIG IDTSG ILLT EEQKQQKMAQ QSMQMGMDNG AAALAQGMAA QATASPEAMA AAADSVGLQP GIAAALEHHH HHH

UniProtKB: Portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 39.4 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C12 (12回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 32688
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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