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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | Structure of mouse Myomaker mutant-R107A bound to Fab18G7 | |||||||||
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![]() | MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() positive regulation of skeletal muscle hypertrophy / plasma membrane fusion / myoblast fusion involved in skeletal muscle regeneration / skeletal muscle tissue regeneration / myoblast fusion / muscle organ development / Golgi membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.32 Å | |||||||||
![]() | Long T / Li X | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of Myomaker reveal a molecular basis for myoblast fusion. 著者: Tao Long / Yichi Zhang / Linda Donnelly / Hui Li / Yu-Chung Pien / Ning Liu / Eric N Olson / Xiaochun Li / ![]() 要旨: The fusion of mononucleated myoblasts produces multinucleated muscle fibers leading to the formation of skeletal muscle. Myomaker, a skeletal muscle-specific membrane protein, is essential for ...The fusion of mononucleated myoblasts produces multinucleated muscle fibers leading to the formation of skeletal muscle. Myomaker, a skeletal muscle-specific membrane protein, is essential for myoblast fusion. Here we report the cryo-EM structures of mouse Myomaker (mMymk) and Ciona robusta Myomaker (cMymk). Myomaker contains seven transmembrane helices (TMs) that adopt a G-protein-coupled receptor-like fold. TMs 2-4 form a dimeric interface, while TMs 3 and 5-7 create a lipid-binding site that holds the polar head of a phospholipid and allows the alkyl tails to insert into Myomaker. The similarity of cMymk and mMymk suggests a conserved Myomaker-mediated cell fusion mechanism across evolutionarily distant species. Functional analyses demonstrate the essentiality of the dimeric interface and the lipid-binding site for fusogenic activity, and heterologous cell-cell fusion assays show the importance of transcellular interactions of Myomaker protomers for myoblast fusion. Together, our findings provide structural and functional insights into the process of myoblast fusion. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 97 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.7 KB 16.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 46.9 KB | ||
マスクデータ | ![]() | 103 MB | ![]() | |
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
その他 | ![]() ![]() | 95.1 MB 95.1 MB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 819.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 818.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 15.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.83 Å | ||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-マスク #1
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_40936_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_40936_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
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試料の構成要素
-全体 : Complex of mouse Myomaker mutant-R107A with Fab18G7
全体 | 名称: Complex of mouse Myomaker mutant-R107A with Fab18G7 |
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要素 |
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-超分子 #1: Complex of mouse Myomaker mutant-R107A with Fab18G7
超分子 | 名称: Complex of mouse Myomaker mutant-R107A with Fab18G7 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3 |
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-超分子 #2: mouse Myomaker mutant-R107A
超分子 | 名称: mouse Myomaker mutant-R107A / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #3: Fab18G7
超分子 | 名称: Fab18G7 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: Protein myomaker
分子 | 名称: Protein myomaker / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 24.731354 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MGTVVAKLLL PTLSSLAFLP TVSIATKRRF YMEAMVYLFT MFFVAFSHAC DGPGLSVLCF MRRDILEYFS IYGTALSMWV SLMALADFD EPQRSTFTML GVLTIAVATF HDRWGYGVYS GPIGTATLII AVKWLKKMKE KKGLYPDKSI YTQQIGPGLC F GALALMLR ...文字列: MGTVVAKLLL PTLSSLAFLP TVSIATKRRF YMEAMVYLFT MFFVAFSHAC DGPGLSVLCF MRRDILEYFS IYGTALSMWV SLMALADFD EPQRSTFTML GVLTIAVATF HDRWGYGVYS GPIGTATLII AVKWLKKMKE KKGLYPDKSI YTQQIGPGLC F GALALMLR FFFEEWDYTY VHSFYHCALA MSFVLLLPKV NKKAGNAGAP AKLTFSTLCC TCV UniProtKB: Protein myomaker |
-分子 #2: 18G7 Fab heavy chain
分子 | 名称: 18G7 Fab heavy chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 13.318994 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: QVTLKESGPG ILQPSQTLSL TCSFSGFSLS TSGMGVSWIR KPSGKGLEWL AHIFWDDDKR YNPSLKSRLT ISKDTSSNQV FLMITSIDT ADTATYYCAR RTWLLHAMDY WGQGTSVTVS S |
-分子 #3: 18G7 Fab light chain
分子 | 名称: 18G7 Fab light chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 11.809201 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: DIQMTQSPSS LSASLGGKVT ITCKASQDIN EYIAWYQHKP GKGPRLLIHY TSTLQPGIPS RFSGSGSGRD YSFSISNLEP EDIATYYCL QYDNLLWTFG GGTKLEIK |
-分子 #4: ZINC ION
分子 | 名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ZN |
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分子量 | 理論値: 65.409 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.32 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 154081 |
初期 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |
最終 角度割当 | タイプ: NOT APPLICABLE |