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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4054 | |||||||||
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タイトル | bacteriophage phi812K1-420 major capsid protein | |||||||||
![]() | bacteriophage phi812K1-420 cement protein | |||||||||
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![]() | polyvalent staphylococcal bactoriophage / Myoviridae / tail sheath / tail contraction / viral protein | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å | |||||||||
![]() | Novacek J / Siborova M / Benesik M / Pantucek R / Doskar J / Plevka P | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure and genome release of Twort-like Myoviridae phage with a double-layered baseplate. 著者: Jiří Nováček / Marta Šiborová / Martin Benešík / Roman Pantůček / Jiří Doškař / Pavel Plevka / ![]() 要旨: Bacteriophages from the family Myoviridae use double-layered contractile tails to infect bacteria. Contraction of the tail sheath enables the tail tube to penetrate through the bacterial cell wall ...Bacteriophages from the family Myoviridae use double-layered contractile tails to infect bacteria. Contraction of the tail sheath enables the tail tube to penetrate through the bacterial cell wall and serve as a channel for the transport of the phage genome into the cytoplasm. However, the mechanisms controlling the tail contraction and genome release of phages with "double-layered" baseplates were unknown. We used cryo-electron microscopy to show that the binding of the Twort-like phage phi812 to the Staphylococcus aureus cell wall requires a 210° rotation of the heterohexameric receptor-binding and tripod protein complexes within its baseplate about an axis perpendicular to the sixfold axis of the tail. This rotation reorients the receptor-binding proteins to point away from the phage head, and also results in disruption of the interaction of the tripod proteins with the tail sheath, hence triggering its contraction. However, the tail sheath contraction of Myoviridae phages is not sufficient to induce genome ejection. We show that the end of the phi812 double-stranded DNA genome is bound to one protein subunit from a connector complex that also forms an interface between the phage head and tail. The tail sheath contraction induces conformational changes of the neck and connector that result in disruption of the DNA binding. The genome penetrates into the neck, but is stopped at a bottleneck before the tail tube. A subsequent structural change of the tail tube induced by its interaction with the S. aureus cell is required for the genome's release. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 417.1 KB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12.2 KB 12.2 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 127.7 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 4.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 201.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 200.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 4.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5lijMC ![]() 4003C ![]() 4051C ![]() 4052C ![]() 4053C ![]() 8201C ![]() 8202C ![]() 8203C ![]() 8204C ![]() 8205C ![]() 8206C ![]() 8207C ![]() 8208C ![]() 8209C ![]() 8210C ![]() 8211C ![]() 8212C ![]() 8213C ![]() 8214C ![]() 8304C ![]() 5li2C ![]() 5li4C ![]() 5liiC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | bacteriophage phi812K1-420 cement protein | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.38 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Staphylococcus phage 812
全体 | 名称: ![]() |
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要素 |
|
-超分子 #1: Staphylococcus phage 812
超分子 | 名称: Staphylococcus phage 812 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 307898 / 生物種: Staphylococcus phage 812 / Sci species strain: K420 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SPECIES / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 直径: 1100.0 Å / T番号(三角分割数): 16 |
-分子 #1: polyalanine chain built in bacteriophage phi812K1-420 cement prot...
分子 | 名称: polyalanine chain built in bacteriophage phi812K1-420 cement protein density map タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 10.821817 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() |
配列 | 文字列: AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAAAAAAAAA AAA |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / 平均露光時間: 0.86 sec. / 平均電子線量: 20.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |