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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3muw | ||||||
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タイトル | Pseudo-atomic structure of the E2-E1 protein shell in Sindbis virus | ||||||
要素 | (Structural polyprotein) x 2 | ||||||
キーワード | VIRUS / icosahedral protein shell / icosahedral virus | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 icosahedral viral capsid, spike / togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity ...icosahedral viral capsid, spike / togavirin / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell cytoplasm / membrane fusion / viral translational frameshifting / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / host cell nucleus / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / structural molecule activity / virion membrane / proteolysis / RNA binding / membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Sindbis virus (シンドビスウイルス) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å | ||||||
データ登録者 | Li, L. / Jose, J. / Xiang, Y. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2010 タイトル: Structural changes of envelope proteins during alphavirus fusion. 著者: Long Li / Joyce Jose / Ye Xiang / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann / 要旨: Alphaviruses are enveloped RNA viruses that have a diameter of about 700 Å and can be lethal human pathogens. Entry of virus into host cells by endocytosis is controlled by two envelope ...Alphaviruses are enveloped RNA viruses that have a diameter of about 700 Å and can be lethal human pathogens. Entry of virus into host cells by endocytosis is controlled by two envelope glycoproteins, E1 and E2. The E2-E1 heterodimers form 80 trimeric spikes on the icosahedral virus surface, 60 with quasi-three-fold symmetry and 20 coincident with the icosahedral three-fold axes arranged with T = 4 quasi-symmetry. The E1 glycoprotein has a hydrophobic fusion loop at one end and is responsible for membrane fusion. The E2 protein is responsible for receptor binding and protects the fusion loop at neutral pH. The lower pH in the endosome induces the virions to undergo an irreversible conformational change in which E2 and E1 dissociate and E1 forms homotrimers, triggering fusion of the viral membrane with the endosomal membrane and then releasing the viral genome into the cytoplasm. Here we report the structure of an alphavirus spike, crystallized at low pH, representing an intermediate in the fusion process and clarifying the maturation process. The trimer of E2-E1 in the crystal structure is similar to the spikes in the neutral pH virus except that the E2 middle region is disordered, exposing the fusion loop. The amino- and carboxy-terminal domains of E2 each form immunoglobulin-like folds, consistent with the receptor attachment properties of E2. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3muw.cif.gz | 94.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3muw.ent.gz | 59.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3muw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3muw_validation.pdf.gz | 960 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3muw_full_validation.pdf.gz | 959.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3muw_validation.xml.gz | 34.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3muw_validation.cif.gz | 52.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mu/3muw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mu/3muw | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
| x 60
2 |
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3 |
| x 5
4 |
| x 6
5 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 41311.758 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス) 株: Toto64 参照: UniProt: P03316, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ #2: タンパク質 | 分子量: 38508.645 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス) 株: Toto64 参照: UniProt: P03316, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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ウイルスについての詳細 | ホストのカテゴリ: VERTEBRATES / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION | ||||||||||||
天然宿主 | 生物種: Homo sapiens | ||||||||||||
緩衝液 | 名称: TNE buffer / pH: 7.5 / 詳細: TNE buffer | ||||||||||||
試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||
試料支持 | 詳細: This grid plus sample was kept at 100 K | ||||||||||||
急速凍結 | 装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI/PHILIPS CM200T / 日付: 2000年6月21日 |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 38000 X / 倍率(補正後): 39220 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2580 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1100 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTF correction of each particle. | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: I (正20面体型対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: model-based common lines / 解像度: 9 Å / 粒子像の数: 7085 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: sumf / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 3MUU Accession code: 3MUU / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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