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万見
- PDB-3j04: EM structure of the heavy meromyosin subfragment of Chick smooth ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3j04
タイトルEM structure of the heavy meromyosin subfragment of Chick smooth muscle Myosin with regulatory light chain in phosphorylated state
要素
  • Myosin light polypeptide 6
  • Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
  • Myosin-11
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / PHOSPHORYLATION / 2D CRYSTALLINE ARRAYS / MYOSIN REGULATION / MYOSIN LIGHT CHAINS
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / myofibril assembly / elastic fiber assembly / myosin light chain binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin II binding / muscle myosin complex / actomyosin ...RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / myofibril assembly / elastic fiber assembly / myosin light chain binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin II binding / muscle myosin complex / actomyosin / myosin filament / actomyosin structure organization / myosin II complex / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myofibril / myosin heavy chain binding / smooth muscle contraction / stress fiber / ADP binding / actin filament binding / actin binding / calmodulin binding / calcium ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. ...: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / : / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light polypeptide 6 / Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / Myosin-11
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20 Å
データ登録者Baumann, B.A.J. / Taylor, D. / Huang, Z. / Tama, F. / Fagnant, P.M. / Trybus, K. / Taylor, K.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2012
タイトル: Phosphorylated smooth muscle heavy meromyosin shows an open conformation linked to activation.
著者: Bruce A J Baumann / Dianne W Taylor / Zhong Huang / Florence Tama / Patricia M Fagnant / Kathleen M Trybus / Kenneth A Taylor /
要旨: Smooth muscle myosin and smooth muscle heavy meromyosin (smHMM) are activated by regulatory light chain phosphorylation, but the mechanism remains unclear. Dephosphorylated, inactive smHMM assumes a ...Smooth muscle myosin and smooth muscle heavy meromyosin (smHMM) are activated by regulatory light chain phosphorylation, but the mechanism remains unclear. Dephosphorylated, inactive smHMM assumes a closed conformation with asymmetric intramolecular head-head interactions between motor domains. The "free head" can bind to actin, but the actin binding interface of the "blocked head" is involved in interactions with the free head. We report here a three-dimensional structure for phosphorylated, active smHMM obtained using electron crystallography of two-dimensional arrays. Head-head interactions of phosphorylated smHMM resemble those found in the dephosphorylated state but occur between different molecules, not within the same molecule. The light chain binding domain structure of phosphorylated smHMM differs markedly from that of the "blocked" head of dephosphorylated smHMM. We hypothesize that regulatory light chain phosphorylation opens the inhibited conformation primarily by its effect on the blocked head. Singly phosphorylated smHMM is not compatible with the closed conformation if the blocked head is phosphorylated. This concept has implications for the extent of myosin activation at low levels of phosphorylation in smooth muscle.
履歴
登録2011年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月30日Group: Database references
改定 1.22012年2月1日Group: Database references
改定 1.32024年2月21日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_single_particle_entity
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-5257
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-11
B: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
C: Myosin light polypeptide 6
D: Myosin-11
E: Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform
F: Myosin light polypeptide 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)275,7926
ポリマ－275,7926
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Myosin-11 / Myosin heavy chain 11 / Myosin heavy chain / gizzard smooth muscle


分子量: 104657.781 Da / 分子数: 2 / 断片: MEROMYOSIN SUBFRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PVL1392 / Cell (発現宿主): sarcomere
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組織 (発現宿主): smooth muscle / 参照: UniProt: P10587
#2: タンパク質 Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / MLC-2 / DTNB / G1 / Isoform L20-A


分子量: 16583.412 Da / 分子数: 2 / 断片: S-1 SUBFRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PVL1392 / Cell (発現宿主): sarcomere
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組織 (発現宿主): smooth muscle / 参照: UniProt: P02612
#3: タンパク質 Myosin light polypeptide 6 / G2 catalytic / LC17-GI / LC17-NM / Myosin light chain alkali smooth-muscle/non-muscle isoforms


分子量: 16654.791 Da / 分子数: 2 / 断片: S-1 SUBFRAGMENT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PVL1392 / Cell (発現宿主): sarcomere
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組織 (発現宿主): smooth muscle / 参照: UniProt: P02607

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: heavy meromyosin subfragment of Chick smooth muscle Myosin with regulatory light chain in phosphorylated state
タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.8
詳細: 1 mM Mg, 20 mM phosphate, 1 mM ATP, 1 mM EGTA, 7-10% polyethylene glycol 6000, 90-120 mM NaCl
試料濃度: 0.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 200 mesh carbon coated grid
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 詳細: Carried out in cold room at 4 degrees C / 手法: Blot for 4 sec before plunging
結晶化pH: 7.8 / 詳細: pH 7.8

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2004年10月10日
電子銃電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 24000 X / 最小 デフォーカス（公称値）: 4000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / 資料ホルダタイプ: eucentic / 傾斜角・最大: 60 ° / 傾斜角・最小: -60 °
撮影電子線照射量: 40 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 85
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1CCP4モデルフィッティング
2NMFFモデルフィッティング
CTF補正詳細: determined using ICE anc corrected with CTFAPPPLY
3次元再構成手法: Cross-common lines / 解像度: 20 Å
詳細: A total of 85 unique averaged structure factors were obtained and had an average phase residual of 17.9 degrees with a resolution to approx 2.1 nm
対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY DETAILS--The model was roughly fit into the density map using O the refined using NMFF. The entire structure was then minimized using minCHARMM.pl
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19065 0 0 0 19065

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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