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万見
- EMDB-5257: Phosphorylated smooth muscle heavy meromyosin shows an open confo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5257
タイトルPhosphorylated smooth muscle heavy meromyosin shows an open conformation linked to activation
マップデータThis is an image of the 2D crystal looking from the top down
試料
  • 試料: Heavy meromyosin subfragment of chicken gizzard smooth muscle myosin with the regulatory light chain in the phosphoryated state
  • 細胞器官・細胞要素: heavy meromyosin
キーワードsmHMM / heavy meromyosin / S1 / phosphorylation / smooth muscle / activation
機能・相同性
機能・相同性情報


RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / elastic fiber assembly / myofibril assembly / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin light chain binding / myosin II binding / muscle myosin complex / actomyosin ...RHO GTPases activate PAKs / myosin II filament / Smooth Muscle Contraction / elastic fiber assembly / myofibril assembly / skeletal muscle myosin thick filament assembly / myosin light chain binding / myosin II binding / muscle myosin complex / actomyosin / myosin filament / actomyosin structure organization / myosin II complex / cardiac muscle cell development / structural constituent of muscle / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / myofibril / smooth muscle contraction / stress fiber / ADP binding / actin filament binding / actin binding / calmodulin binding / calcium ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site ...: / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light polypeptide 6 / Myosin regulatory light chain 2, smooth muscle major isoform / Myosin-11
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 20.0 Å
データ登録者Baumann BAJ / Taylor D / Huang Z / Tama F / Fagnant PM / Trybus KM / Taylor K
引用ジャーナル: J Cell Biol / 年: 1999
タイトル: Visualization of head-head interactions in the inhibited state of smooth muscle myosin.
著者: T Wendt / D Taylor / T Messier / K M Trybus / K A Taylor /
要旨: The structural basis for the phosphoryla- tion-dependent regulation of smooth muscle myosin ATPase activity was investigated by forming two- dimensional (2-D) crystalline arrays of expressed ...The structural basis for the phosphoryla- tion-dependent regulation of smooth muscle myosin ATPase activity was investigated by forming two- dimensional (2-D) crystalline arrays of expressed unphosphorylated and thiophosphorylated smooth muscle heavy meromyosin (HMM) on positively charged lipid monolayers. A comparison of averaged 2-D projections of both forms at 2.3-nm resolution reveals distinct structural differences. In the active, thiophosphorylated form, the two heads of HMM interact intermolecularly with adjacent molecules. In the unphosphorylated or inhibited state, intramolecular interactions position the actin-binding interface of one head onto the converter domain of the second head, thus providing a mechanism whereby the activity of both heads could be inhibited.
履歴
登録2011年1月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2011年5月5日-
マップ公開2011年11月9日-
更新2012年3月19日-
現状2012年3月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.609
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.609
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j04
  • 表面レベル: 0.609
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5257_1.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5257.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is an image of the 2D crystal looking from the top down
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.46 Å/pix.
x 35 pix.
= 85.998 Å		2.45 Å/pix.
x 81 pix.
= 428.995 Å		2.48 Å/pix.
x 169 pix.
= 419.069 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 2.4797 Å / Y: 2.4514 Å / Z: 2.4571 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.609 / ムービー #1: 0.609
最小 - 最大-4.67003298 - 4.40441799
平均 (標準偏差)-0.03437874 (±1.01000309)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-40-84-17
サイズ8116935
Spacing17516935
セルA: 419.0693 Å / B: 428.995 Å / C: 85.9985 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.47969822485212.45142.4570857142857
M x/y/z16917535
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z419.069428.99585.998
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-62-62-62
NX/NY/NZ125125125
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-84-40-17
NC/NR/NS1698135
D min/max/mean-4.6704.404-0.034

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Heavy meromyosin subfragment of chicken gizzard smooth muscle myo...

全体名称: Heavy meromyosin subfragment of chicken gizzard smooth muscle myosin with the regulatory light chain in the phosphoryated state
要素
  • 試料: Heavy meromyosin subfragment of chicken gizzard smooth muscle myosin with the regulatory light chain in the phosphoryated state
  • 細胞器官・細胞要素: heavy meromyosin

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超分子 #1000: Heavy meromyosin subfragment of chicken gizzard smooth muscle myo...

超分子名称: Heavy meromyosin subfragment of chicken gizzard smooth muscle myosin with the regulatory light chain in the phosphoryated state
タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Chicken gizzard smooth muscle heavy meromyosin was expressed, isolated and thiophosphorylated as per Wendt et al. 1999.
Number unique components: 1
分子量理論値: 350 KDa

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超分子 #1: heavy meromyosin

超分子名称: heavy meromyosin / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / Name.synonym: heavy meromyosin / コピー数: 2 / 集合状態: dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 組織: smooth muscle / 細胞: Baculovirus / 細胞中の位置: sarcomere
分子量理論値: 350 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換プラスミド: PVL1392

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態2D array

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.8
詳細: 1 mM Mg, 20 mM phosphate, 1 mM ATP, 1 mM EGTA, 7-10% polyethylene glycol 6000, 90-120 mM NaCl
グリッド詳細: 200 mesh carbon coated grid
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Vitrification instrument: homemade solenoid activated plunge freezer. Carried out in cold room at 4 degrees C
手法: Blot for 4 sec before plunging
詳細crystals grown on a lipid monolayer
結晶化詳細: crystals grown on a lipid monolayer

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/T
温度平均: 90 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism corrected at 250 times magnification
日付2004年10月10日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 85 / 平均電子線量: 40 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 倍率（公称値）: 24000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle min: -60 / Tilt angle max: 60 / Tilt series - Axis1 - Min angle: -60 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 60 °

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.0 Å / ソフトウェア - 名称: CCP4
詳細: A total of 85 unique averaged structure factors were obtained and had an average phase residual of 17.9 degrees with a resolution to approx 2.1 nm
結晶パラメータ単位格子 - A: 219.3 Å / 単位格子 - B: 174.8 Å / 単位格子 - C: 94.4 Å / 単位格子 - γ: 94.4 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 90 ° / 面群: P 2
CTF補正詳細: determined using ICE and corrected with CTFAPPPLY

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1br1

ソフトウェア名称: NMFF
詳細Protocol: rigid body. The model was roughly fit into the density map using O the refined using NMFF. The entire structure was then minimized using minCHARMM.pl
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j04:
EM structure of the heavy meromyosin subfragment of Chick smooth muscle Myosin with regulatory light chain in phosphorylated state

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

2mys

ソフトウェア名称: NMFF
詳細Protocol: rigid body. The model was roughly fit into the density map using O the refined using NMFF. The entire structure was then minimized using minCHARMM.pl
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-3j04:
EM structure of the heavy meromyosin subfragment of Chick smooth muscle Myosin with regulatory light chain in phosphorylated state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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