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- PDB-3b5u: Actin filament model from extended form of acromsomal bundle in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3b5u
タイトルActin filament model from extended form of acromsomal bundle in the Limulus sperm
要素Actin, alpha skeletal muscle
キーワードMOTOR PROTEIN / ACTIN FILAMENT / ACTIN / ACROMSOMAL BUNDLE / CRYOEM
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly ...cytoskeletal motor activator activity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Cong, Y. / Topf, M. / Sali, A. / Matsudaira, P. / Dougherty, M. / Chiu, W. / Schmid, M.F.
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2008
タイトル: Crystallographic conformers of actin in a biologically active bundle of filaments.
著者: Yao Cong / Maya Topf / Andrej Sali / Paul Matsudaira / Matthew Dougherty / Wah Chiu / Michael F Schmid /
要旨: Actin carries out many of its cellular functions through its filamentous form; thus, understanding the detailed structure of actin filaments is an essential step in achieving a mechanistic ...Actin carries out many of its cellular functions through its filamentous form; thus, understanding the detailed structure of actin filaments is an essential step in achieving a mechanistic understanding of actin function. The acrosomal bundle in the Limulus sperm has been shown to be a quasi-crystalline array with an asymmetric unit composed of a filament with 14 actin-scruin pairs. The bundle in its true discharge state penetrates the jelly coat of the egg. Our previous electron crystallographic reconstruction demonstrated that the actin filament cross-linked by scruin in this acrosomal bundle state deviates significantly from a perfect F-actin helix. In that study, the tertiary structure of each of the 14 actin protomers in the asymmetric unit of the bundle filament was assumed to be constant. In the current study, an actin filament atomic model in the acrosomal bundle has been refined by combining rigid-body docking with multiple actin crystal structures from the Protein Data Bank and constrained energy minimization. Our observation demonstrates that actin protomers adopt different tertiary conformations when they form an actin filament in the bundle. The scruin and bundle packing forces appear to influence the tertiary and quaternary conformations of actin in the filament of this biologically active bundle.
履歴
登録2007年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年7月18日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1088
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1088
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
K: Actin, alpha skeletal muscle
L: Actin, alpha skeletal muscle
M: Actin, alpha skeletal muscle
N: Actin, alpha skeletal muscle


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)589,35714
ポリマ－589,35714
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然
詳細: Holmes Actin model from Fiber Diffraction experiment
由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Parent-ID
1acrosomal bundle in the Limulus spermCOMPLEXPlease refer to EMDB entry EMD-1088 http://www.ebi.ac.uk/msd-srv/emsearch/atlas/1088_summary.html0
2Refined (by energy minimization) Actin filament model in the extended form of acromsomal bundle. The starting coordinates of the protomers are the Holmes Actin model from Fiber Diffraction experiment.For more information, please refer to EMDB entry EMD-10881
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: see J Mol Biol, 221, 711-725 (1991)
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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データ収集

顕微鏡モデル: JEOL 4000EX
詳細: For more information, please refer to EMDB entry EMD-1088 http://www.ebi.ac.uk/msd-srv/emsearch/atlas/1088_summary.html
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 400 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 40000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ温度: 106 K
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Foldhunterモデルフィッティング
2MRC３次元再構成
3次元再構成手法: Cross-correlation and merging of crystallographic reflections derived from cryoelectron micrographs of 3D crystals. For more information, please refer to EMDB entry EMD-1088 http://www.ebi.ac. ...手法: Cross-correlation and merging of crystallographic reflections derived from cryoelectron micrographs of 3D crystals. For more information, please refer to EMDB entry EMD-1088 http://www.ebi.ac.uk/msd-srv/emsearch/atlas/1088_summary.html
解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
詳細: Cross-correlation and merging of crystallographic reflections derived from cryoelectron micrographs of 3D crystalss: application to the Limulus acrosomal bundle, Michael F. Schmid, J. Struc. ...詳細: Cross-correlation and merging of crystallographic reflections derived from cryoelectron micrographs of 3D crystalss: application to the Limulus acrosomal bundle, Michael F. Schmid, J. Struc. Biol., 144 (2003) 195-208
対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
Target criteria: Best cross-correlation score between model and cryoEM map
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--Foldhunter program from EMAN single particle analysis package
原子モデル構築詳細: Holmes' Actin model from Fiber Diffraction experiment
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数41062 0 0 0 41062

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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