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- PDB-3v2w: Crystal Structure of a Lipid G protein-Coupled Receptor at 3.35A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3v2w
タイトルCrystal Structure of a Lipid G protein-Coupled Receptor at 3.35A
要素Sphingosine 1-phosphate receptor 1, Lysozyme chimera
キーワードHYDROLASE / sphingosine / EDG receptor / lipid receptor / multiple sclerosis / autoimmunity / Structural Genomics / PSI-Biology / GPCR Network / GPCR / membrane protein / G protein coupled receptor / membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac muscle tissue growth involved in heart morphogenesis / sphingosine-1-phosphate receptor activity / sphingolipid binding / blood vessel maturation / Lysosphingolipid and LPA receptors / T cell migration / endothelial cell differentiation / heart trabecula morphogenesis / regulation of bone mineralization / regulation of metabolic process ...cardiac muscle tissue growth involved in heart morphogenesis / sphingosine-1-phosphate receptor activity / sphingolipid binding / blood vessel maturation / Lysosphingolipid and LPA receptors / T cell migration / endothelial cell differentiation / heart trabecula morphogenesis / regulation of bone mineralization / regulation of metabolic process / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / leukocyte chemotaxis / regulation of bone resorption / positive regulation of positive chemotaxis / negative regulation of stress fiber assembly / lamellipodium assembly / transmission of nerve impulse / regulation of cell adhesion / viral release from host cell by cytolysis / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / peptidoglycan catabolic process / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor activity / brain development / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neuron differentiation / chemotaxis / cell wall macromolecule catabolic process / cell migration / lysozyme / lysozyme activity / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / Potential therapeutics for SARS / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / angiogenesis / cell population proliferation / host cell cytoplasm / endosome / cell adhesion / positive regulation of cell migration / defense response to bacterium / membrane raft / G protein-coupled receptor signaling pathway / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
EDG-1 sphingosine 1-phosphate receptor / Sphingosine 1-phosphate receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / : / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily ...EDG-1 sphingosine 1-phosphate receptor / Sphingosine 1-phosphate receptor / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / : / T4-type lysozyme / Glycoside hydrolase, family 24 / Lysozyme domain superfamily / Phage lysozyme / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / Lysozyme / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Lysozyme-like domain superfamily / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ML5 / Endolysin / Sphingosine 1-phosphate receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Hanson, M.A. / Roth, C.B. / Jo, E. / Griffith, M.T. / Scott, F.L. / Reinhart, G. / Desale, H. / Clemons, B. / Cahalan, S.M. / Schuerer, S.C. ...Hanson, M.A. / Roth, C.B. / Jo, E. / Griffith, M.T. / Scott, F.L. / Reinhart, G. / Desale, H. / Clemons, B. / Cahalan, S.M. / Schuerer, S.C. / Sanna, M.G. / Han, G.W. / Kuhn, P. / Rosen, H. / Stevens, R.C. / GPCR Network (GPCR)
引用ジャーナル: Science / 年: 2012
タイトル: Crystal structure of a lipid G protein-coupled receptor.
著者: Hanson, M.A. / Roth, C.B. / Jo, E. / Griffith, M.T. / Scott, F.L. / Reinhart, G. / Desale, H. / Clemons, B. / Cahalan, S.M. / Schuerer, S.C. / Sanna, M.G. / Han, G.W. / Kuhn, P. / Rosen, H. / Stevens, R.C.
履歴
登録2011年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年3月14日Group: Database references
改定 1.22017年6月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / entity_name_com ...diffrn_radiation_wavelength / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_name_com.name / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sphingosine 1-phosphate receptor 1, Lysozyme chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5373
ポリマ－58,9731
非ポリマー5642
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.940, 69.700, 81.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細THE AUTHOR STATES THAT THE BIOLOGICAL UNIT OF THIS PROTEIN IS UNKNOWN.

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要素

#1: タンパク質 Sphingosine 1-phosphate receptor 1, Lysozyme chimera / S1P1 / Endothelial differentiation G-protein coupled receptor 1 / Sphingosine 1-phosphate receptor ...S1P1 / Endothelial differentiation G-protein coupled receptor 1 / Sphingosine 1-phosphate receptor Edg-1 / S1P receptor Edg-1 / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase


分子量: 58973.168 Da / 分子数: 1 / 変異: C1054T, C1097A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
遺伝子: S1PR1, CHEDG1, EDG1 / プラスミド: pFASTBAC
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P21453, UniProt: P00720, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-ML5 / {(3R)-3-amino-4-[(3-hexylphenyl)amino]-4-oxobutyl}phosphonic acid / ML-056


分子量: 342.370 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H27N2O4P
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
配列の詳細THE AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE "NV" IS THE ORIGINAL SEQUENCE FROM ENDOTHELIUM, AS OPPOSED TO ...THE AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE "NV" IS THE ORIGINAL SEQUENCE FROM ENDOTHELIUM, AS OPPOSED TO KSL WHICH IS THE GENOMIC SEQUENCE. THE UNIPROT RECORD WAS CHANGED TO THE GENOMIC SEQUENCE "KSL" AFTER THE CLONE WAS CREATED AND THE CONSTRUCT WAS NOT CHANGED BECAUSE IT WAS PERFORMING WELL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 33

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.93 %
結晶化温度: 287 K / 手法: lupuc cubic phase
詳細: 0.1M Tricine, 34-36% PEG400, 80mM sodium citrate and 4% glycerol, Lupuc cubic phase, temperature 287K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインID
シンクロトロンAPS 23-ID-B1
シンクロトロンAPS 23-ID-D2
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年1月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 3.35→20 Å / Num. obs: 8293 / % possible obs: 90.1 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 101.89 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 3.5
反射 シェル解像度: 3.35→3.53 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 80.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
BUSTER2.8.0精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7TM of b2AR and T4L

解像度: 3.35→19.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.887 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8232 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2808 594 7.17 %RANDOM
Rwork0.2237 ---
obs0.2278 8286 --
原子変位パラメータBiso mean: 76.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2069 Å20 Å20 Å2
2--8.9786 Å20 Å2
3----9.1856 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.704 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.35→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3386 0 37 0 3423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013494HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.914767HARMONIC2.5
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1554SINUSOIDAL15
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes55HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes515HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3494HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.45
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion1.49
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion499SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4286SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.35→3.75 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2829 221 7.06 %
Rwork0.234 2055 -
all0.2374 2211 -
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.812 Å / Origin y: 18.6984 Å / Origin z: 13.8746 Å
111213212223313233
T0.116 Å20.0379 Å2-0.0389 Å2--0.0051 Å20.0203 Å2---0.2744 Å2
L1.6847 °2-0.2612 °20.5199 °2-0 °2-0.3875 °2--0.256 °2
S0.0302 Å °-0.2854 Å °-0.1822 Å °-0.2237 Å °0.0013 Å °0.0164 Å °0.0158 Å °-0.0769 Å °-0.0315 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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