[日本語] English
万見
- PDB-3spw: Structure of Osh4p/Kes1p in complex with phosphatidylinositol 4-p... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3spw
タイトルStructure of Osh4p/Kes1p in complex with phosphatidylinositol 4-phosphate
要素Protein KES1
キーワードPROTEIN BINDING / Lipid binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


Acyl chain remodelling of PS / Synthesis of bile acids and bile salts / sterol transfer activity / ER to Golgi ceramide transport / sterol transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / maintenance of cell polarity / sphingolipid metabolic process / phosphatidic acid binding / piecemeal microautophagy of the nucleus ...Acyl chain remodelling of PS / Synthesis of bile acids and bile salts / sterol transfer activity / ER to Golgi ceramide transport / sterol transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / maintenance of cell polarity / sphingolipid metabolic process / phosphatidic acid binding / piecemeal microautophagy of the nucleus / oxysterol binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / exocytosis / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / endocytosis / Golgi membrane / lipid binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1150 / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / Helix Hairpins / Helix non-globular / Special
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-T7M / Oxysterol-binding protein homolog 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Delfosse, V. / de Saint-Jean, M. / Douguet, D. / Antonny, B. / Drin, G. / Bourguet, W.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2011
タイトル: Osh4p exchanges sterols for phosphatidylinositol 4-phosphate between lipid bilayers.
著者: de Saint-Jean, M. / Delfosse, V. / Douguet, D. / Chicanne, G. / Payrastre, B. / Bourguet, W. / Antonny, B. / Drin, G.
履歴
登録2011年7月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月21日Group: Database references
改定 1.22023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Protein KES1
B: Protein KES1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,3104
ポリマ－99,4042
非ポリマー1,9062
水4,342241
1
A: Protein KES1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6552
ポリマ－49,7021
非ポリマー9531
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein KES1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,6552
ポリマ－49,7021
非ポリマー9531
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.460, 54.760, 121.860
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Protein KES1 / Oxysterol-binding protein homolog 4


分子量: 49702.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: KES1, LPI3C, OSH4, P2614, YPL145C / プラスミド: pGEX-4T-3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P35844
#2: 化合物 ChemComp-T7M / (2R)-1-(heptadecanoyloxy)-3-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3R,4R,5S,6R)-2,3,5,6-tetrahydroxy-4-(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}propan-2-yl (5Z,8Z,11Z,14Z)-icosa-5,8,11,14-tetraenoate / Phosphatidylinositol-4-phosphate


分子量: 953.081 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C46H82O16P2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 241 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.11 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 250 mM CaCl2, 100 mM MES, 16% PEG 20K, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→47.29 Å / Num. all: 30180 / Num. obs: 30180 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 35.27 Å2 / Rsym value: 0.146 / Net I/σ(I): 6.82
反射 シェル解像度: 2.6→2.75 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.78 / Num. unique all: 4633 / Rsym value: 0.49 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHENIX(phenix.automr)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1ZHW

1zhw


解像度: 2.6→47.29 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 27.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2696 1508 5 %RANDOM
Rwork0.2282 ---
obs0.2302 30173 99.8 %-
all-30173 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.601 Å2 / ksol: 0.333 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.2188 Å2-0 Å27.9941 Å2
2---7.5176 Å2-0 Å2
3---9.7364 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→47.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6077 0 92 241 6410
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0026321
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5968583
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.5972275
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04949
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0021100
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
2.5999-2.68380.31931340.289925502550
2.6838-2.77970.32051370.28526122612
2.7797-2.89090.31491340.279725612561
2.8909-3.02250.30751360.264325882588
3.0225-3.18180.31771370.246625892589
3.1818-3.38110.30121370.235726122612
3.3811-3.64210.25521380.229326152615
3.6421-4.00840.28161360.209525852585
4.0084-4.5880.22251380.187126272627
4.588-5.77880.25351380.201926172617
5.7788-47.30560.2291430.225427092709

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る