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万見
- PDB-3rhx: Crystal structure of the catalytic domain of FGFR1 kinase in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3rhx
タイトルCrystal structure of the catalytic domain of FGFR1 kinase in complex with ARQ 069
要素Basic fibroblast growth factor receptor 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / FGFR1 kinase / FGFR2 kinase / inactive conformation / kinase-inhibitor complex / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification ...Signaling by FGFR1 amplification mutants / negative regulation of fibroblast growth factor production / positive regulation of mitotic cell cycle DNA replication / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / Signaling by plasma membrane FGFR1 fusions / diphosphate metabolic process / FGFR1c and Klotho ligand binding and activation / vitamin D3 metabolic process / regulation of phosphate transport / regulation of lateral mesodermal cell fate specification / positive regulation of MAPKKK cascade by fibroblast growth factor receptor signaling pathway / cementum mineralization / response to sodium phosphate / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis by mesenchymal-epithelial signaling / receptor-receptor interaction / fibroblast growth factor receptor signaling pathway involved in orbitofrontal cortex development / auditory receptor cell development / ventricular zone neuroblast division / Epithelial-Mesenchymal Transition (EMT) during gastrulation / positive regulation of parathyroid hormone secretion / chordate embryonic development / mesenchymal cell proliferation / paraxial mesoderm development / fibroblast growth factor receptor activity / FGFR1b ligand binding and activation / branching involved in salivary gland morphogenesis / Signaling by activated point mutants of FGFR1 / FGFR1c ligand binding and activation / organ induction / Downstream signaling of activated FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / positive regulation of phospholipase activity / lung-associated mesenchyme development / cell projection assembly / cellular response to fibroblast growth factor stimulus / outer ear morphogenesis / middle ear morphogenesis / skeletal system morphogenesis / embryonic limb morphogenesis / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / positive regulation of mesenchymal cell proliferation / cardiac muscle cell proliferation / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / ureteric bud development / midbrain development / inner ear morphogenesis / fibroblast growth factor binding / positive regulation of stem cell proliferation / Formation of paraxial mesoderm / PI-3K cascade:FGFR1 / regulation of cell differentiation / phosphatidylinositol-mediated signaling / PI3K Cascade / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / epithelial to mesenchymal transition / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / calcium ion homeostasis / chondrocyte differentiation / : / SHC-mediated cascade:FGFR1 / cell maturation / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / FRS-mediated FGFR1 signaling / positive regulation of neuron differentiation / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / SH2 domain binding / stem cell proliferation / Signal transduction by L1 / skeletal system development / stem cell differentiation / positive regulation of cell differentiation / sensory perception of sound / Negative regulation of FGFR1 signaling / positive regulation of MAP kinase activity / neuron migration / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of neuron projection development / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / neuron projection development / MAPK cascade / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / heparin binding / gene expression / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cytoplasmic vesicle / RAF/MAP kinase cascade / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / in utero embryonic development / positive regulation of MAPK cascade / protein autophosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor complex / protein phosphorylation / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity
類似検索 - 分子機能
Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain ...Fibroblast growth factor receptor 1, catalytic domain / Fibroblast growth factor receptor family / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-3RH / Fibroblast growth factor receptor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Eathiraj, S. / Palma, R. / Hirschi, M. / Volckova, E. / Nakuci, E. / Castro, J. / Chen, C.R. / Chan, T.C. / France, D.S. / Ashwell, M.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: A novel mode of protein kinase inhibition exploiting hydrophobic motifs of autoinhibited kinases: discovery of ATP-independent inhibitors of fibroblast growth factor receptor.
著者: Eathiraj, S. / Palma, R. / Hirschi, M. / Volckova, E. / Nakuci, E. / Castro, J. / Chen, C.R. / Chan, T.C. / France, D.S. / Ashwell, M.A.
履歴
登録2011年4月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22011年10月19日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Basic fibroblast growth factor receptor 1
A: Basic fibroblast growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,76910
ポリマ－69,8162
非ポリマー9538
水8,791488
1
B: Basic fibroblast growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3404
ポリマ－34,9081
非ポリマー4313
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Basic fibroblast growth factor receptor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4306
ポリマ－34,9081
非ポリマー5225
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)208.430, 57.865, 65.686
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.22, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Basic fibroblast growth factor receptor 1 / FGFR-1 / bFGF-R-1 / Fms-like tyrosine kinase 2 / FLT-2 / Proto-oncogene c-Fgr


分子量: 34908.078 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 461-765 / 変異: C488A, C584S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Bicistronically co-expressed with lambda phosphatase
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FGFR1, FGFBR, FLG, FLT2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Codon Plus BL21(DE3)-RILP / 参照: UniProt: P11362, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-3RH / (6S)-6-phenyl-5,6-dihydrobenzo[h]quinazolin-2-amine


分子量: 273.332 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H15N3
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 488 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.61 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 10000, 0.3M (NH4)2SO4, 5% ethylene glycol, 100mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. obs: 59198 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.01→8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 4.774 / SU ML: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.179 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26167 2440 5.1 %RANDOM
Rwork0.2014 ---
obs0.20456 45487 97.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.141 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.87 Å20 Å2-0.74 Å2
2--3.85 Å20 Å2
3----2.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4439 0 67 488 4994
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0224563
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8541.9886173
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4995558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.06223.698192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.89715807
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8561533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.130.2683
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0213403
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.231.52811
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.15724511
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.38931752
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1984.51662
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.059 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 145 -
Rwork0.267 2926 -
obs--88.96 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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