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- PDB-2qob: Human EphA3 kinase domain, base structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qob
タイトルHuman EphA3 kinase domain, base structure
要素Ephrin receptor
キーワードTRANSFERASE / receptor tyrosine kinase / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / ATP-binding / Membrane / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Transmembrane / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / ephrin receptor activity / regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of endocytosis / EPH-Ephrin signaling / regulation of GTPase activity / regulation of focal adhesion assembly / EPHA-mediated growth cone collapse / EPH-ephrin mediated repulsion of cells ...fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / ephrin receptor activity / regulation of epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of endocytosis / EPH-Ephrin signaling / regulation of GTPase activity / regulation of focal adhesion assembly / EPHA-mediated growth cone collapse / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / cellular response to retinoic acid / regulation of microtubule cytoskeleton organization / axon guidance / positive regulation of protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase / peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron projection development / cell migration / actin cytoskeleton / nuclear membrane / early endosome / cell adhesion / dendrite / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 3, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-A receptor 3, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / Ephrin type-A receptor 3 / receptor protein-tyrosine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Davis, T. / Walker, J.R. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Butler-Cole, C. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. ...Davis, T. / Walker, J.R. / Newman, E.M. / Mackenzie, F. / Butler-Cole, C. / Weigelt, J. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Autoregulation by the Juxtamembrane Region of the Human Ephrin Receptor Tyrosine Kinase A3 (EphA3).
著者: Davis, T.L. / Walker, J.R. / Loppnau, P. / Butler-Cole, C. / Allali-Hassani, A. / Dhe-Paganon, S.
履歴
登録2007年7月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details ...pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,7272
ポリマ－38,6491
非ポリマー781
水5,477304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.590, 38.098, 76.031
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.720, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Ephrin receptor


分子量: 38649.078 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase domain: Residues 606-947 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: Placenta / 遺伝子: EPHA3 / プラスミド: pET28a-LIC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6P4R6, UniProt: P29320*PLUS, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20 mg/mL Protein, 25% PEG 3350, 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年6月15日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 3.4 % / Av σ(I) over netI: 21.9 / 数: 120710 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Χ2: 1.15 / D res high: 1.65 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 35397 / % possible obs: 96.7
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.473099.610.0281.1393.5
3.554.4799.510.0331.33.6
3.13.5599.710.0341.0553.6
2.823.199.610.0381.1013.6
2.622.8299.310.0421.1383.6
2.462.6299.610.0461.2083.6
2.342.4699.710.0491.2113.6
2.242.3499.610.0521.253.5
2.152.2499.710.0551.2293.5
2.082.1599.410.061.2493.5
2.012.0899.210.0681.2343.5
1.962.0198.610.0771.2033.5
1.91.9699.410.0911.0893.5
1.861.99810.0991.1383.5
1.821.8699.610.1171.0313.5
1.781.8297.110.1331.1173.5
1.741.7899.310.1441.0673.4
1.711.7492.510.1591.1492.9
1.681.7183.910.1721.0072.4
1.651.6869.910.1810.9962.3
反射解像度: 1.65→26.49 Å / Num. obs: 35314 / % possible obs: 95.8 % / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.031 / Net I/σ(I): 48.8
反射 シェル解像度: 1.65→1.7 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.134 / Mean I/σ(I) obs: 12.5 / % possible all: 64.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
SBC-Collectデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GSF

2gsf


解像度: 1.65→26.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.953 / SU B: 1.483 / SU ML: 0.053 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.095
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.196 1801 5.1 %RANDOM
Rwork0.169 ---
obs0.17 35314 96.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.354 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.65→26.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2387 0 4 304 2695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0222456
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021749
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1341.9743338
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.83834260
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1445316
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.38323.028109
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.6415461
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3981523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2363
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022754
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02516
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.2559
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.180.21948
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.21279
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.080.21230
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2290.2203
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1720.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2310.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2940.229
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.891.51966
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1481.5598
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.0122442
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.64131133
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.384.5890
LS精密化 シェル解像度: 1.65→1.693 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 94 -
Rwork0.279 1853 -
all-1947 -
obs--73.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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