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万見
- PDB-3q6u: Structure of the apo MET receptor kinase in the dually-phosphoryl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3q6u
タイトルStructure of the apo MET receptor kinase in the dually-phosphorylated, activated state
要素Hepatocyte growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


hepatocyte growth factor receptor activity / negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / endothelial cell morphogenesis / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET interacts with TNS proteins / MET Receptor Activation / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling ...hepatocyte growth factor receptor activity / negative regulation of guanyl-nucleotide exchange factor activity / Drug-mediated inhibition of MET activation / endothelial cell morphogenesis / MET activates STAT3 / negative regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death / MET interacts with TNS proteins / MET Receptor Activation / semaphorin receptor activity / MET receptor recycling / pancreas development / MET activates PTPN11 / MET activates RAP1 and RAC1 / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / MET activates PI3K/AKT signaling / negative regulation of stress fiber assembly / positive regulation of endothelial cell chemotaxis / negative regulation of Rho protein signal transduction / MET activates PTK2 signaling / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive chemotaxis / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / semaphorin-plexin signaling pathway / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in cell cycle and proliferation / establishment of skin barrier / MET activates RAS signaling / phagocytosis / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / positive regulation of microtubule polymerization / negative regulation of autophagy / basal plasma membrane / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / excitatory postsynaptic potential / liver development / molecular function activator activity / Negative regulation of MET activity / receptor protein-tyrosine kinase / neuron differentiation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / nervous system development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / postsynapse / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain ...Tyrosine-protein kinase, HGF/MSP receptor / Plexin family / Plexin repeat / Plexin repeat / Sema domain / semaphorin domain / Sema domain / Sema domain superfamily / Sema domain profile. / IPT/TIG domain / ig-like, plexins, transcription factors / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / IPT domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Immunoglobulin E-set / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Soisson, S.M. / Rickert, K.W. / Patel, S.B. / Allison, T. / Lumb, K.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structural basis for selective small molecule kinase inhibition of activated c-Met.
著者: Rickert, K.W. / Patel, S.B. / Allison, T.J. / Byrne, N.J. / Darke, P.L. / Ford, R.E. / Guerin, D.J. / Hall, D.L. / Kornienko, M. / Lu, J. / Munshi, S.K. / Reid, J.C. / Shipman, J.M. / ...著者: Rickert, K.W. / Patel, S.B. / Allison, T.J. / Byrne, N.J. / Darke, P.L. / Ford, R.E. / Guerin, D.J. / Hall, D.L. / Kornienko, M. / Lu, J. / Munshi, S.K. / Reid, J.C. / Shipman, J.M. / Stanton, E.F. / Wilson, K.J. / Young, J.R. / Soisson, S.M. / Lumb, K.J.
履歴
登録2011年1月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hepatocyte growth factor receptor


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1271
ポリマ－35,1271
非ポリマー00
水4,414245
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.720, 63.808, 112.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Hepatocyte growth factor receptor / HGF receptor / HGF/SF receptor / Proto-oncogene c-Met / Scatter factor receptor / SF receptor / ...HGF receptor / HGF/SF receptor / Proto-oncogene c-Met / Scatter factor receptor / SF receptor / Tyrosine-protein kinase Met


分子量: 35126.641 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1048-1348, Kinase Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MET
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf21 / 参照: UniProt: P08581, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 15.6 mg/ml protein mixed in 1:1 ratio with reservoir containing 150 mM malic acid, 20% PEG3350., pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月2日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. all: 50426 / Num. obs: 50426 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.015 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.45-1.54.70.77845351.028188.8
1.5-1.565.60.65248321.025195.5
1.56-1.636.60.51150131.037198.1
1.63-1.727.10.39150050.98198.6
1.72-1.837.10.24650711.073198.8
1.83-1.977.20.14150721.03199.1
1.97-2.177.10.08550930.952199.2
2.17-2.487.10.06451721.046199.5
2.48-3.126.90.05351910.984199.3
3.12-506.60.03454421.006199.2

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER-TNTBUSTER-TNT 2.5.1精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.6→37.46 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: RESTRAINT 1 : csdx_protgeo.dat (V1.40) 20080428 RESTRAINT 2 : nuclgeo.dat (V1.10) 20070206 RESTRAINT 3 : bcorrel.dat (V1.15) 20080423 RESTRAINT 4 : contact.dat (V1.15) 20070207 RESTRAINT 5 : ...詳細: RESTRAINT 1 : csdx_protgeo.dat (V1.40) 20080428 RESTRAINT 2 : nuclgeo.dat (V1.10) 20070206 RESTRAINT 3 : bcorrel.dat (V1.15) 20080423 RESTRAINT 4 : contact.dat (V1.15) 20070207 RESTRAINT 5 : assume.dat (V1.8) 20070124 NCS MODEL : NONE TARGET RESTRAINT : NONE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2144 1906 4.98 %RANDOM
Rwork0.1836 ---
all0.1851 38245 --
obs0.1851 38245 98.85 %-
原子変位パラメータBiso max: 100.39 Å2 / Biso mean: 23.9084 Å2 / Biso min: 7.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.6951 Å20 Å20 Å2
2--0.9718 Å20 Å2
3---0.7233 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→37.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2303 0 0 245 2548
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2556 293 4.91 %
Rwork0.2116 5674 -
all0.2138 5967 -
obs--98.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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