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- PDB-3pkj: Human SIRT6 crystal structure in complex with 2'-N-Acetyl ADP ribose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pkj
タイトルHuman SIRT6 crystal structure in complex with 2'-N-Acetyl ADP ribose
要素NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
キーワードHYDROLASE / ROSSMANN FOLD / ZN-BINDING DOMAIN / STRUCTURAL GENOMICS / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC / ADP-RIBOSYLATION / 2'-N-Acetyl ADP ribose
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / ketone biosynthetic process / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / chromosome, subtelomeric region / regulation of lipid catabolic process / positive regulation of protein localization to chromatin ...histone H3K56 deacetylase activity, NAD-dependent / ketone biosynthetic process / histone H3K18 deacetylase activity, NAD-dependent / histone H3K9 deacetylase activity, hydrolytic mechanism / histone H3K9 deacetylase activity, NAD-dependent / protein delipidation / NAD+-protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / chromosome, subtelomeric region / regulation of lipid catabolic process / positive regulation of protein localization to chromatin / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / DNA damage sensor activity / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / positive regulation of stem cell differentiation / negative regulation of D-glucose import across plasma membrane / positive regulation of chondrocyte proliferation / transposable element silencing / protein acetyllysine N-acetyltransferase / protein deacetylation / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / pericentric heterochromatin formation / histone deacetylase activity, NAD-dependent / positive regulation of blood vessel branching / cardiac muscle cell differentiation / protein localization to site of double-strand break / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of glycolytic process / TORC2 complex binding / negative regulation of protein import into nucleus / regulation of protein secretion / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / positive regulation of stem cell proliferation / positive regulation of double-strand break repair / negative regulation of gene expression, epigenetic / lncRNA binding / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of telomere maintenance / negative regulation of cellular senescence / regulation of lipid metabolic process / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ binding / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of fat cell differentiation / subtelomeric heterochromatin formation / pericentric heterochromatin / response to UV / regulation of protein localization to plasma membrane / nucleosome binding / site of DNA damage / negative regulation of protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / positive regulation of protein export from nucleus / determination of adult lifespan / circadian regulation of gene expression / chromatin DNA binding / regulation of circadian rhythm / base-excision repair / Pre-NOTCH Transcription and Translation / protein destabilization / positive regulation of fibroblast proliferation / protein import into nucleus / positive regulation of insulin secretion / transcription corepressor activity / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / glucose homeostasis / positive regulation of cold-induced thermogenesis / site of double-strand break / Processing of DNA double-strand break ends / damaged DNA binding / chromatin remodeling / negative regulation of cell population proliferation / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, domain 2 - #200 / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Rubrerythrin, domain 2 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Single Sheet ...Rubrerythrin, domain 2 - #200 / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Rubrerythrin, domain 2 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Single Sheet / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A2N / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.12 Å
データ登録者Pan, P.W. / Dong, A. / Qiu, W. / Loppnau, P. / Wang, J. / Ravichandran, M. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. ...Pan, P.W. / Dong, A. / Qiu, W. / Loppnau, P. / Wang, J. / Ravichandran, M. / Walker, J.R. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Edwards, A.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure and biochemical functions of SIRT6.
著者: Pan, P.W. / Feldman, J.L. / Devries, M.K. / Dong, A. / Edwards, A.M. / Denu, J.M.
履歴
登録2010年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年2月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,78865
ポリマ－234,6406
非ポリマー5,14759
水8,755486
1
A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8697
ポリマ－39,1071
非ポリマー7626
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,06111
ポリマ－39,1071
非ポリマー95410
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,86916
ポリマ－39,1071
非ポリマー76215
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,8697
ポリマ－39,1071
非ポリマー7626
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,06110
ポリマ－39,1071
非ポリマー9549
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,06114
ポリマ－39,1071
非ポリマー95413
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子

D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子

B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子

A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)239,78865
ポリマ－234,6406
非ポリマー5,14759
水1086
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_454x-1,y,z-11
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y+1/2,-z1
Buried area16570 Å2
ΔGint-269 kcal/mol
Surface area64370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.042, 135.780, 89.105
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 120.02, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
NAD-dependent deacetylase sirtuin-6 / SIR2-like protein 6


分子量: 39106.707 Da / 分子数: 6 / 変異: K267E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT6, SIR2L6 / プラスミド: PET28-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CODON(+) PRARE
参照: UniProt: Q8N6T7, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

-
非ポリマー , 5種, 545分子

#2: 化合物
ChemComp-A2N / [(2R,3S,4R,5R)-4-(acetylamino)-3,5-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-amino-9H-purin-9-yl)-3,4-dihydroxytetrahydrofuran-2-yl]methyl dihydrogen diphosphate / 2'-N-Acetyl ADP ribose


分子量: 600.368 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H26N6O14P2
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 35 / 由来タイプ: 合成
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 486 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.12 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 2M NH4SO4, 2%PEG400, 0.1M BIS-TRIS PH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 297K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月29日 / 詳細: VariMax HR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.12→50 Å / Num. all: 100089 / Num. obs: 100089 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 35.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.118 / Rsym value: 0.118 / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 2.12→2.16 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.934 / Mean I/σ(I) obs: 2.02 / Num. unique all: 5012 / % possible all: 97.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
BUSTER2.8.0精密化
Coot0.6モデル構築
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K35

3k35


解像度: 2.12→20.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8585 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8263 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2645 4924 4.94 %RANDOM
Rwork0.2341 ---
all0.2356 99730 --
obs0.2356 99730 --
原子変位パラメータBiso mean: 35.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.7739 Å20 Å21.0382 Å2
2---5.9858 Å20 Å2
3---5.2119 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.342 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.12→20.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12367 0 335 486 13188
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01129611.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.94177332
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d41652
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes2562
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes19105
X-RAY DIFFRACTIONt_it1270920
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd45
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.95
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.41
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion16885
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact145104
LS精密化 シェル解像度: 2.12→2.17 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.277 359 4.85 %
Rwork0.2554 7045 -
all0.2565 7404 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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