[日本語] English
万見
- PDB-3g82: Complex of GS-alpha with the catalytic domains of mammalian adeny... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g82
タイトルComplex of GS-alpha with the catalytic domains of mammalian adenylyl cyclase: complex with MANT-ITP and Mn
要素
  • (Adenylate cyclase type ...) x 2
  • Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
キーワードLyase/Lyase Inhibitor / ADENYLYL CYCLASE / MANT-ITP / Alternative splicing / cAMP biosynthesis / Glycoprotein / Lyase / Magnesium / Membrane / Metal-binding / Phosphoprotein / Transmembrane / Cell membrane / GTP-binding / Lipoprotein / Nucleotide-binding / Palmitate / Transducer / Lyase-Lyase Inhibitor COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Adenylate cyclase activating pathway / Hedgehog 'off' state / PKA activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / adenylate cyclase / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / sensory perception of chemical stimulus / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / cAMP biosynthetic process ...Adenylate cyclase activating pathway / Hedgehog 'off' state / PKA activation / Adenylate cyclase inhibitory pathway / adenylate cyclase / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / sensory perception of chemical stimulus / mu-type opioid receptor binding / corticotropin-releasing hormone receptor 1 binding / cAMP biosynthetic process / adenylate cyclase activity / G alpha (z) signalling events / beta-2 adrenergic receptor binding / adenylate cyclase binding / D1 dopamine receptor binding / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / insulin-like growth factor receptor binding / ionotropic glutamate receptor binding / cellular response to forskolin / adenylate cyclase activator activity / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / manganese ion binding / heterotrimeric G-protein complex / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / intracellular signal transduction / cilium / membrane raft / GTPase activity / dendrite / GTP binding / magnesium ion binding / protein-containing complex / ATP binding / membrane / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylate cyclase / Adenylate cyclase, N-terminal / Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylyl cyclase N-terminal extracellular and transmembrane region / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. ...Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylate cyclase / Adenylate cyclase, N-terminal / Adenylate cyclase, conserved domain / Adenylyl cyclase N-terminal extracellular and transmembrane region / Nucleotide cyclase, GGDEF domain / GI Alpha 1, domain 2-like / GI Alpha 1, domain 2-like / Adenylyl cyclase class-4/guanylyl cyclase, conserved site / Guanylate cyclase signature. / Adenylyl- / guanylyl cyclase, catalytic domain / Adenylate and Guanylate cyclase catalytic domain / Adenylyl cyclase class-3/4/guanylyl cyclase / Guanylate cyclase domain profile. / Nucleotide cyclase / G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORSKOLIN / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE / Chem-MI3 / : / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase type 2 / Adenylate cyclase type 5
類似検索 - 構成要素
生物種Canis lupus familiaris (イヌ)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.11 Å
データ登録者Huebner, M. / Mou, T.-C. / Sprang, S.R. / Seifert, R.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: 2',3'-(O)-(N-Methyl)anthraniloyl-inosine 5'-triphosphate is the Most Potent Adenylyl Cyclase 1 and 5 Inhibitor Known so far and Effectively Promotes Catalytic Subunit Assembly in the Absence of Forskolin
著者: Huebner, M. / Geduhn, J. / Pinto, C. / Mou, T.-C. / Konig, B. / Sprang, S.R. / Seifert, R.
履歴
登録2009年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Adenylate cyclase type 5
B: Adenylate cyclase type 2
C: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,77410
ポリマ－95,0133
非ポリマー1,7617
水724
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8250 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area31290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.637, 133.423, 70.642
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
Adenylate cyclase type ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Adenylate cyclase type 5 / Adenylate cyclase type V / ATP pyrophosphate-lyase 5 / Adenylyl cyclase 5 / Ca(2+)-inhibitable ...Adenylate cyclase type V / ATP pyrophosphate-lyase 5 / Adenylyl cyclase 5 / Ca(2+)-inhibitable adenylyl cyclase


分子量: 25526.514 Da / 分子数: 1 / 断片: C1A DOMAIN / 変異: V476M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Canis lupus familiaris (イヌ) / 株: HEART / 遺伝子: ADCY5 / プラスミド: PQE60-H6-VC1(580) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P30803, adenylate cyclase
#2: タンパク質 Adenylate cyclase type 2 / Adenylate cyclase type II / ATP pyrophosphate-lyase 2 / Adenylyl cyclase 2


分子量: 23717.033 Da / 分子数: 1 / 断片: C2A DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: BRAIN / 遺伝子: Adcy2 / プラスミド: PQE60-ARGC-IIC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P26769, adenylate cyclase

-
タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein


分子量: 45769.527 Da / 分子数: 1 / 断片: TRYPSINIZED FRAGMENT OF G(S)ALPHA SUBUNIT / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 株: NOSTRIL / 遺伝子: GNAS, GNAS1 / プラスミド: PQE60-GSALPHA-H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-DE3 / 参照: UniProt: P04896

-
非ポリマー , 7種, 11分子

#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-FOK / FORSKOLIN


分子量: 410.501 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H34O7
#6: 化合物 ChemComp-MI3 / 3'-O-{[2-(methylamino)phenyl]carbonyl}inosine 5'-(tetrahydrogen triphosphate)


分子量: 641.313 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22N5O15P3
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#9: 化合物 ChemComp-GSP / 5'-GUANOSINE-DIPHOSPHATE-MONOTHIOPHOSPHATE


分子量: 539.246 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3S
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.84 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.4
詳細: 7.2-7.8% PEG8000, 0.5M NACL, 0.1M 2-morpholinoethanesulfonic acid, pH 5.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月16日
詳細: Vertical focusing mirror, single crystal Si(311) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: Si(311)BENT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.11→15 Å / Num. all: 16674 / Num. obs: 16244 / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.179
反射 シェル解像度: 3.11→3.21 Å / 冗長度: 1.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.345

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TL7

1tl7


解像度: 3.11→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.852 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.711 / SU B: 26.837 / SU ML: 0.468 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.622 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29376 847 5.1 %RANDOM
Rwork0.23688 ---
obs0.24028 15822 81.36 %-
all-16244 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.183 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å20 Å2
2--0.22 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.11→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5645 0 106 4 5755
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0225864
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0421.9717949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.335703
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.49724.128281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.474151016
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.2471538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2886
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.0214385
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.22864
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.24040
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1210.2211
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.4250.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1570.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2470.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.11→3.183 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 47 -
Rwork0.307 732 -
obs--53.69 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る