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- PDB-3g3e: Crystal structure of human D-amino acid oxidase in complex with h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3g3e
タイトルCrystal structure of human D-amino acid oxidase in complex with hydroxyquinolin-2(1H)
要素D-amino-acid oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / d-amino acid oxidase / FAD / Flavoprotein / Peroxisome
機能・相同性
機能・相同性情報


L-leucine metabolic process / D-amino-acid dehydrogenase activity / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / D-alanine catabolic process / D-serine metabolic process / glycine oxidase activity / L-proline catabolic process / D-amino acid catabolic process / D-serine catabolic process ...L-leucine metabolic process / D-amino-acid dehydrogenase activity / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / D-alanine catabolic process / D-serine metabolic process / glycine oxidase activity / L-proline catabolic process / D-amino acid catabolic process / D-serine catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / presynaptic active zone / dopamine biosynthetic process / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / peroxisomal matrix / digestion / FAD binding / Peroxisomal protein import / cell projection / extracellular space / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 3-hydroxyquinolin-2(1H)-one / D-amino-acid oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Duplantier, A. / Liu, S.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / : 2009
タイトル: Discovery, SAR, and pharmacokinetics of a novel 3-Hydroxyquinolin-2(1H)-one series of potent D-amino acid oxidase (DAAO) inhibitors
著者: Duplantier, A.J. / Becker, S.L. / Bohanon, M.J. / Borzilleri, K.A. / Chrunyk, B.A. / Downs, J.T. / Hu, L.Y. / El-Kattan, A. / James, L.C. / Liu, S. / Lu, J. / Maklad, N. / Mansour, M.N. / ...著者: Duplantier, A.J. / Becker, S.L. / Bohanon, M.J. / Borzilleri, K.A. / Chrunyk, B.A. / Downs, J.T. / Hu, L.Y. / El-Kattan, A. / James, L.C. / Liu, S. / Lu, J. / Maklad, N. / Mansour, M.N. / Mente, S. / Piotrowski, M.A. / Sakya, S.M. / Sheehan, S. / Steyn, S.J. / Strick, C.A. / Williams, V.A. / Zhang, L.
履歴
登録2009年2月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年6月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-amino-acid oxidase
B: D-amino-acid oxidase
C: D-amino-acid oxidase
D: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,73712
ポリマ-159,9504
非ポリマー3,7878
5,765320
1
A: D-amino-acid oxidase
B: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8686
ポリマ-79,9752
非ポリマー1,8934
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6280 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area26710 Å2
手法PISA
2
C: D-amino-acid oxidase
D: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8686
ポリマ-79,9752
非ポリマー1,8934
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6300 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area26700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.063, 82.584, 96.974
Angle α, β, γ (deg.)102.62, 105.43, 110.79
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

-
要素

#1: タンパク質
D-amino-acid oxidase / DAMOX / DAAO / DAO


分子量: 39987.504 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAO, DAMOX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P14920, D-amino-acid oxidase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-G3E / 3-hydroxyquinolin-2(1H)-one / 3-ヒドロキシキノリン-2(1H)-オン


分子量: 161.157 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C9H7NO2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.07 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年6月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 61073 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.068

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.4.0069 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1AN9
解像度: 2.2→10 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.899 / SU B: 20.548 / SU ML: 0.259 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.586 / ESU R Free: 0.309 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29377 3049 5.1 %RANDOM
Rwork0.23929 ---
obs0.242 56486 88.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.903 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.87 Å20.8 Å2-0.95 Å2
2--3.56 Å20.55 Å2
3----2.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10932 0 260 320 11512
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.02211524
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.027776
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7061.97315724
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.373318828
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.78451356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.43623.431548
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.528151820
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.7281584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1030.21664
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02112820
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022416
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0651.56752
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2441.52760
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.233210920
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.47934772
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.0794.54804
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Ens-ID: 1 / : 4742 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Auth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
Atight positional0.040.05
Btight positional0.040.05
Ctight positional0.050.05
Dtight positional0.040.05
Atight thermal0.120.5
Btight thermal0.120.5
Ctight thermal0.120.5
Dtight thermal0.120.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.254 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.481 196 -
Rwork0.432 3681 -
obs--81.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.54380.18460.30220.2268-0.25991.24490.04910.06740.01710.08130.03730.0229-0.1798-0.0023-0.0865-0.0242-0.01240.0217-0.08260.00560.00884.205-38.091828.7971
20.7151-0.08990.16340.3661-0.25421.55090.072-0.1902-0.0256-0.00350.0267-0.0057-0.29860.1172-0.09870.0031-0.03690.0364-0.0722-0.0659-0.024512.3378-43.189271.2188
30.4821-0.0027-0.19180.2429-0.36771.58440.0143-0.1162-0.0211-0.09060.0489-0.00910.2012-0.0063-0.0632-0.04050.0101-0.037-0.05970.0155-0.01294.1455-76.934866.9955
40.8350.0669-0.16060.1662-0.10581.57970.03390.1430.02060.03450.027-0.01350.26480.0868-0.061-0.00320.0102-0.02-0.0917-0.0484-0.017912.4991-71.797324.6021
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 340
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 340
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 340
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 340

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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