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- PDB-6kbp: Crystal structure of human D-amino acid oxidase mutant (P219L) co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6kbp
タイトルCrystal structure of human D-amino acid oxidase mutant (P219L) complexed with benzoate
要素D-amino-acid oxidase
キーワードOXIDOREDUCTASE / site-directed mutagenesis / active site lid / D-amino acid oxidase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-leucine metabolic process / D-amino-acid dehydrogenase activity / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / D-alanine catabolic process / D-serine metabolic process / glycine oxidase activity / L-proline catabolic process / D-amino acid catabolic process / D-serine catabolic process ...L-leucine metabolic process / D-amino-acid dehydrogenase activity / D-amino-acid oxidase / D-amino-acid oxidase activity / D-alanine catabolic process / D-serine metabolic process / glycine oxidase activity / L-proline catabolic process / D-amino acid catabolic process / D-serine catabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / presynaptic active zone / dopamine biosynthetic process / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / peroxisomal matrix / digestion / FAD binding / Peroxisomal protein import / cell projection / extracellular space / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...D-amino acid oxidase, conserved site / D-amino-acid oxidase / D-amino acid oxidases signature. / FAD dependent oxidoreductase / FAD dependent oxidoreductase / D-Amino Acid Oxidase, subunit A, domain 2 / D-Amino Acid Oxidase; Chain A, domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / BENZOIC ACID / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / D-amino-acid oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Rachadech, W. / Kato, Y. / Maita, N. / Fukui, K.
資金援助 日本, タイ, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science18K06580 日本
Other privateNo reference number 日本
Other privateNo reference number タイ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of human D-amino acid oxidase mutant (P219L) complexed with benzoate
著者: Rachadech, W. / Kato, Y. / Maita, N. / Fukui, K.
履歴
登録2019年6月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-amino-acid oxidase
B: D-amino-acid oxidase
C: D-amino-acid oxidase
D: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)157,81214
ポリマ－154,0634
非ポリマー3,74910
水7,026390
1
A: D-amino-acid oxidase
B: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,9067
ポリマ－77,0312
非ポリマー1,8745
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7230 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area26110 Å2
手法PISA
2
C: D-amino-acid oxidase
D: D-amino-acid oxidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,9067
ポリマ－77,0312
非ポリマー1,8745
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7210 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area26410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)149.493, 182.783, 51.039
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab

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要素

#1: タンパク質
D-amino-acid oxidase / DAO


分子量: 38515.719 Da / 分子数: 4 / 変異: P219L / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAO, DAMOX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14920, D-amino-acid oxidase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-BEZ / BENZOIC ACID / 安息香酸


分子量: 122.121 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H6O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 390 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.58 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.2 M ammonium acetate 12.5% (w/v) polyethylene glycol 4000 10% (v/v) glycerol 0.1 M sodium citrate, pH 8.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月2日
放射モノクロメーター: Silica / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→48.3 Å / Num. obs: 67535 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 44.1 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.066 / Χ2: 1.02 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.25→2.3 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.92 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 4496 / CC1/2: 0.811 / Rpim(I) all: 0.392 / Rrim(I) all: 1.002 / Χ2: 1.01 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2du8

2du8


解像度: 2.25→48.3 Å / SU ML: 0.2938 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 28.656
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2485 3329 4.94 %random
Rwork0.1887 ---
obs0.1917 67432 99.89 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 46.77 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.25→48.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10899 0 190 390 11479
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008811405
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.163415544
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.11231659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00641984
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.58316752
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.25-2.280.35991370.29482611X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.320.29551410.27212687X-RAY DIFFRACTION100
2.32-2.350.38461430.26892584X-RAY DIFFRACTION99.89
2.35-2.390.35781200.25852636X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.430.35431430.25022692X-RAY DIFFRACTION99.96
2.43-2.480.32491410.23572569X-RAY DIFFRACTION99.85
2.48-2.520.27221320.22272649X-RAY DIFFRACTION99.96
2.52-2.580.27931160.21392666X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.630.30071350.21612640X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.690.28011290.21792675X-RAY DIFFRACTION99.89
2.69-2.760.3061340.21762621X-RAY DIFFRACTION99.93
2.76-2.830.31171430.21532685X-RAY DIFFRACTION99.89
2.83-2.920.28061460.2132610X-RAY DIFFRACTION99.86
2.92-3.010.25161660.20562641X-RAY DIFFRACTION99.82
3.01-3.120.29411220.21582657X-RAY DIFFRACTION99.93
3.12-3.240.29641250.22932693X-RAY DIFFRACTION99.89
3.24-3.390.26561420.20632674X-RAY DIFFRACTION99.79
3.39-3.570.25711310.19162663X-RAY DIFFRACTION99.96
3.57-3.790.24281290.17862682X-RAY DIFFRACTION99.89
3.79-4.090.18871280.16022713X-RAY DIFFRACTION99.93
4.09-4.50.20541420.15242706X-RAY DIFFRACTION99.93
4.5-5.150.22121620.14752729X-RAY DIFFRACTION99.93
5.15-6.490.23291710.1732729X-RAY DIFFRACTION99.83
6.49-48.310.19011510.15682891X-RAY DIFFRACTION99.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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