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- PDB-3fvi: Crystal Structure of Complex of Phospholipase A2 with Octyl Sulfates -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3fvi
タイトルCrystal Structure of Complex of Phospholipase A2 with Octyl Sulfates
要素Phospholipase A2, major isoenzyme
キーワードHYDROLASE / Phospholipase A2 / Pla2-1B / octyl sulfate binding / protein detergent aggregates / Lipid degradation / Lipoprotein / Metal-binding / Palmitate / Pyrrolidone carboxylic acid / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of podocyte apoptotic process / regulation of D-glucose import / phospholipase A2 activity / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / leukotriene biosynthetic process / phospholipase A2 / neutrophil mediated immunity / bile acid binding / calcium-dependent phospholipase A2 activity ...positive regulation of podocyte apoptotic process / regulation of D-glucose import / phospholipase A2 activity / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / leukotriene biosynthetic process / phospholipase A2 / neutrophil mediated immunity / bile acid binding / calcium-dependent phospholipase A2 activity / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / lipid catabolic process / neutrophil chemotaxis / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of interleukin-8 production / positive regulation of immune response / phospholipid binding / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of fibroblast proliferation / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of MAPK cascade / intracellular signal transduction / signaling receptor binding / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
octyl sulfate / Phospholipase A2, major isoenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Pan, Y.H.
引用ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 2010
タイトル: Structure of a premicellar complex of alkyl sulfates with the interfacial binding surfaces of four subunits of phospholipase A2.
著者: Pan, Y.H. / Bahnson, B.J.
履歴
登録2009年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase A2, major isoenzyme
B: Phospholipase A2, major isoenzyme
C: Phospholipase A2, major isoenzyme
D: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,80423
ポリマ－56,0394
非ポリマー2,76619
水1,17165
1
A: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2954
ポリマ－14,0101
非ポリマー2853
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6785
ポリマ－14,0101
非ポリマー6684
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8876
ポリマ－14,0101
非ポリマー8775
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Phospholipase A2, major isoenzyme
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9458
ポリマ－14,0101
非ポリマー9367
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)65.988, 82.061, 123.824
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Phospholipase A2, major isoenzyme / Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase / Group IB phospholipase A2


分子量: 14009.714 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 器官: pancreas / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00592, phospholipase A2

-
非ポリマー , 5種, 84分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物
ChemComp-OSF / octyl sulfate / (硫酸オクチル)アニオン


分子量: 209.283 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H17O4S
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.88 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M sodium acetate, 8% w/v PEG 8000, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年6月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni Mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→33.54 Å / Num. all: 19134 / Num. obs: 18967 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 17.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 15.3
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.466 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 1823 / Rsym value: 0.415 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FXF

1fxf


解像度: 2.7→33.54 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 178032.51 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 786 4.9 %RANDOM
Rwork0.206 ---
all0.209 19083 --
obs0.206 15969 83.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 11.4417 Å2 / ksol: 0.326809 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→33.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3884 0 163 65 4112
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.921.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.542
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.282.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / Rfactor Rfree error: 0.044 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 89 4.4 %
Rwork0.305 1941 -
obs-1157 65.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater_rep.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION4MY_TOPPAR:c8s.parMY_TOPPAR:c8s.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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