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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1gh4 | ||||||
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タイトル | Structure of the triple mutant (K56M, K120M, K121M) of phospholipase A2 | ||||||
要素 | PHOSPHOLIPASE A2ホスホリパーゼA2 | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / Alpha Helix (Αヘリックス) / Beta Sheet (Βシート) / Triple mutant | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PG / Synthesis of PA / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PE / Acyl chain remodelling of PI / positive regulation of podocyte apoptotic process / phosphatidylglycerol metabolic process / calcium-dependent phospholipase A2 activity / phosphatidylcholine metabolic process ...Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PG / Synthesis of PA / Acyl chain remodelling of PC / Acyl chain remodelling of PE / Acyl chain remodelling of PI / positive regulation of podocyte apoptotic process / phosphatidylglycerol metabolic process / calcium-dependent phospholipase A2 activity / phosphatidylcholine metabolic process / ホスホリパーゼA2 / bile acid binding / arachidonic acid secretion / phospholipid metabolic process / lipid catabolic process / innate immune response in mucosa / phospholipid binding / fatty acid biosynthetic process / positive regulation of fibroblast proliferation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / antibacterial humoral response / defense response to Gram-positive bacterium / signaling receptor binding / calcium ion binding / 細胞膜 / extracellular space 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bos taurus (ウシ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 1.9 Å | ||||||
データ登録者 | Sekar, K. / Velmurugan, D. / Tsai, M.D. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2002 タイトル: Observation of additional calcium ion in the crystal structure of the triple mutant K56,120,121M of bovine pancreatic phospholipase A2. 著者: Rajakannan, V. / Yogavel, M. / Poi, M.J. / Jeyaprakash, A.A. / Jeyakanthan, J. / Velmurugan, D. / Tsai, M.D. / Sekar, K. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1gh4.cif.gz | 40.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1gh4.ent.gz | 27.6 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1gh4.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gh/1gh4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gh/1gh4 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13816.551 Da / 分子数: 1 / 変異: K56M,K120M,K121M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 器官: PANCREAS膵臓 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00593, ホスホリパーゼA2 | ||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-MPD / ( | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.59 % | |||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: vapor diffusion method / pH: 7.2 詳細: Tris Buffer, MPD, 70% MPD reservoir, 17-20Mg/ml protein, 5 mM CaCl2, pH 7.2, vapor diffusion method, temperature 293.0K | |||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年8月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.9→14.2 Å / Num. all: 8880 / Num. obs: 8880 / % possible obs: 88 % / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.075 |
反射 シェル | 解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.293 / Num. unique all: 910 / % possible all: 72 |
反射 | *PLUS % possible obs: 88.3 % / Num. measured all: 40817 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 1.9→14.2 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.9→14.2 Å
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拘束条件 | タイプ: protein_rep.param / Dev ideal: 0.011 | ||||||||||||||||||||||||
ソフトウェア | *PLUS 名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 14.2 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.196 | ||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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