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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3dhc | ||||||
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タイトル | 1.3 Angstrom Structure of N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase with the Product N-Hexanoyl-L-Homocysteine Bound to The catalytic Metal Center | ||||||
要素 | N-Acyl Homoserine Lactone Hydrolase | ||||||
キーワード | HYDROLASE / Zinc Bimetallohydrolase / Qourum Quenching / N-Acyl Homocysteine Thiolactone / Product Complex / AHL Lactonase / General Acid / Catalytic Mechanism | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 lactone catabolic process / acyl-L-homoserine-lactone lactonohydrolase activity / quorum-quenching N-acyl-homoserine lactonase / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus thuringiensis serovar kurstaki (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å | ||||||
データ登録者 | Liu, D. / Momb, J. / Thomas, P.W. / Moulin, A. / Petsko, G.A. / Fast, W. / Ringe, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2008 タイトル: Mechanism of the quorum-quenching lactonase (AiiA) from Bacillus thuringiensis. 1. Product-bound structures. 著者: Liu, D. / Momb, J. / Thomas, P.W. / Moulin, A. / Petsko, G.A. / Fast, W. / Ringe, D. #1: ジャーナル: To be Published タイトル: Mechanism of the Quorum-Quenching Lactonase (AiiA) from Bacillus thuringiensis: 2. Substrate Modeling and Active Site Mutations 著者: Momb, J. / Wang, C. / Liu, D. / Thomas, P.W. / Petsko, G.A. / Guo, H. / Ringe, D. / Fast, W. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3dhc.cif.gz | 132 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3dhc.ent.gz | 101.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3dhc.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3dhc_validation.pdf.gz | 455.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3dhc_full_validation.pdf.gz | 458.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3dhc_validation.xml.gz | 15.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3dhc_validation.cif.gz | 23.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dh/3dhc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/dh/3dhc | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28664.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Bacillus thuringiensis serovar kurstaki (バクテリア) 解説: TEV protease was used to cut off the fusion protein MBP resulting in 4 extra residues at the N terminus. The extra residues are not observed in the structure 遺伝子: aiiA / プラスミド: pMAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) 参照: UniProt: Q7B8B9, UniProt: P0CJ63*PLUS, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素 | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-CYK / | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.38 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: Glycerol, Tris-HCl, MgCl2, N-Hexanoyl-L-Homocysteine Thiolactone, Methanol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97934 Å |
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月20日 / 詳細: K-B pair biomorph mirrors |
放射 | モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.3→50 Å / Num. all: 60162 / Num. obs: 56793 / % possible obs: 94.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 22.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 14.5 |
反射 シェル | 解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.481 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 67.5 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 2A7M 解像度: 1.3→23.62 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 1.615 / SU ML: 0.03 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.053 / ESU R Free: 0.052 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 22.4 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.048 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.3→23.62 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.3→1.33 Å / Total num. of bins used: 20
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