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- PDB-3bls: AMPC BETA-LACTAMASE FROM ESCHERICHIA COLI -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bls
タイトルAMPC BETA-LACTAMASE FROM ESCHERICHIA COLI
要素AMPC BETA-LACTAMASE
キーワードCEPHALOSPORINASE / BETA-LACTAMASE / SERINE HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / outer membrane-bounded periplasmic space / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-C active site / Beta-lactamase class-C active site. / : / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
M-AMINOPHENYLBORONIC ACID / Beta-lactamase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / MOLECULAR SUBSTITUTION / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Usher, K.C. / Shoichet, B.K. / Remington, S.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Three-dimensional structure of AmpC beta-lactamase from Escherichia coli bound to a transition-state analogue: possible implications for the oxyanion hypothesis and for inhibitor design.
著者: Usher, K.C. / Blaszczak, L.C. / Weston, G.S. / Shoichet, B.K. / Remington, S.J.
履歴
登録1998年6月4日処理サイト: BNL
改定 1.01998年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AMPC BETA-LACTAMASE
B: AMPC BETA-LACTAMASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,4504
ポリマ－79,1762
非ポリマー2742
水1,928107
1
A: AMPC BETA-LACTAMASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7252
ポリマ－39,5881
非ポリマー1371
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: AMPC BETA-LACTAMASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7252
ポリマ－39,5881
非ポリマー1371
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.380, 78.970, 99.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99824, 0.058222, -0.011253), (0.059293, 0.977254, -0.203615), (-0.000858, -0.203924, -0.978986)
ベクター: 103.5614, 1.68154, 46.09845)

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要素

#1: タンパク質 AMPC BETA-LACTAMASE


分子量: 39587.922 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 細胞内の位置: PERIPLASM / 遺伝子: AMPC / プラスミド: POG0295 / 細胞内の位置 (発現宿主): EXTRACELLULAR / 遺伝子 (発現宿主): AMPC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 / 参照: UniProt: P00811, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-APB / M-AMINOPHENYLBORONIC ACID / 3-アミノフェニルボロン酸


分子量: 136.944 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8BNO2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 8.7
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.7M NA/K PHOSPHATE, PH 8.7, COCRYSTALLIZED IN THE PRESENCE OF MAPB INHIBITOR. LARGER CRYSTALS WERE GROWN BY MICRO-SEEDING TECHNIQUE.
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding / PH range low: 8.7 / PH range high: 8.5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.7 Msodium potassium phosphate1reservoir
210 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年11月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→25 Å / Num. obs: 35225 / % possible obs: 95.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.088 / Net I/σ(I): 10.1
反射 シェル解像度: 2.3→2.48 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 88.3
反射
*PLUS
Num. all: 36886 / Num. measured all: 114023
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88.3 % / Num. possible: 7324 / Num. unique obs: 6468

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
UCSDデータ削減
UCSDデータスケーリング
TNT位相決定
精密化構造決定の手法: MOLECULAR SUBSTITUTION
開始モデル: PDB ENTRY 2BLS

2bls


解像度: 2.3→25 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射
Rwork0.159 --
all0.216 35707 -
obs0.159 35707 96 %
Rfree-0 -
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET SCALING / Bsol: 531 Å2 / ksol: 0.99 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5580 0 20 107 5707
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01957621
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.6978242
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d18.433080
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0131382
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0198205
X-RAY DIFFRACTIONt_it8.0157680.5
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.02310120
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg18.40
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.0132
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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