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- PDB-3bfu: Structure of the ligand-binding core of GluR2 in complex with the... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3bfu
タイトルStructure of the ligand-binding core of GluR2 in complex with the agonist (R)-TDPA at 1.95 A resolution
要素Glutamate receptor 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / AMPA receptor / GluR2 / ligand-binding core / agonist / (R)-TDPA / Alternative splicing / Cell junction / Endoplasmic reticulum / Glycoprotein / Ion transport / Ionic channel / Lipoprotein / Membrane / Palmitate / Phosphoprotein / Postsynaptic cell membrane / RNA editing / Synapse / Transmembrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine cytoplasm / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / AMPA glutamate receptor clustering / kainate selective glutamate receptor activity / cellular response to glycine / immunoglobulin binding / AMPA glutamate receptor complex / asymmetric synapse / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / conditioned place preference / regulation of receptor recycling / ionotropic glutamate receptor complex / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / regulation of long-term synaptic depression / cytoskeletal protein binding / glutamate-gated receptor activity / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / dendrite membrane / ionotropic glutamate receptor binding / excitatory synapse / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / synaptic membrane / dendritic shaft / SNARE binding / PDZ domain binding / synaptic transmission, glutamatergic / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / protein tetramerization / establishment of protein localization / cerebral cortex development / postsynaptic density membrane / modulation of chemical synaptic transmission / receptor internalization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / long-term synaptic potentiation / signaling receptor activity / presynapse / amyloid-beta binding / growth cone / presynaptic membrane / scaffold protein binding / perikaryon / dendritic spine / chemical synaptic transmission / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-R2P / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Beich-Frandsen, M. / Mirza, O. / Vestergaard, B. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structures of the ligand-binding core of iGluR2 in complex with the agonists (R)- and (S)-2-amino-3-(4-hydroxy-1,2,5-thiadiazol-3-yl)propionic acid explain their unusual equipotency.
著者: Beich-Frandsen, M. / Pickering, D.S. / Mirza, O. / Johansen, T.N. / Greenwood, J. / Vestergaard, B. / Schousboe, A. / Gajhede, M. / Liljefors, T. / Kastrup, J.S.
#1: ジャーナル: Neuron / 年: 2000
タイトル: Mechanisms for activation and antagonism of an AMPA-sensitive glutamate receptor: crystal structures of the GluR2 ligand binding core.
著者: Armstrong, N. / Gouaux, E.
履歴
登録2007年11月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2
C: Glutamate receptor 2
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,6438
ポリマ－116,8874
非ポリマー7574
水21,9421218
1
A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8224
ポリマ－58,4432
非ポリマー3782
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area1840 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8224
ポリマ－58,4432
非ポリマー3782
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,y,-z1
Buried area1700 Å2
手法PISA
3
C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

C: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8224
ポリマ－58,4432
非ポリマー3782
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area1810 Å2
手法PISA
4
D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

D: Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,8224
ポリマ－58,4432
非ポリマー3782
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area1770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.750, 47.520, 124.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.540, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121

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要素

#1: タンパク質
Glutamate receptor 2 / GluR-2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / AMPA-selective glutamate receptor 2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 1-263 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: PETGQ KANR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P19491
#2: 化合物
ChemComp-R2P / (2R)-2-amino-3-(4-hydroxy-1,2,5-thiadiazol-3-yl)propanoic acid / 3-(4-ヒドロキシ-1,2,5-チアジアゾ-ル-3-イル)-D-アラニン


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 189.192 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H7N3O3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1218 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.32 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 2000, cacodylate, ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 279K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.8122 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8122 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→96.23 Å / Num. obs: 82554 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.133 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 1.95→2.06 Å / 冗長度: 5.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 11970 / Rsym value: 0.506 / % possible all: 99.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
xia2データスケーリング
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1MQD

1mqd


解像度: 1.95→96.23 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 4167 5 %Random
Rwork0.2 ---
obs-82548 99.9 %-
溶媒の処理Bsol: 44.573 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 18.624 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.589 Å20 Å2-2.382 Å2
2--2.976 Å20 Å2
3----1.387 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.25 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→96.23 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8139 0 48 1218 9405
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.2641.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.162
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.8712
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.1442.5
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5lig.paramlig.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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