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- PDB-3a9e: Crystal structure of a mixed agonist-bound RAR-alpha and antagoni... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3a9e
タイトルCrystal structure of a mixed agonist-bound RAR-alpha and antagonist-bound RXR-alpha heterodimer ligand binding domains
要素
  • (Retinoic acid receptor ...) x 2
  • 13-mer (LXXLL motif) from Nuclear receptor coactivator 2
キーワードTRANSCRIPTION / Nucleus / Receptor / Transcription regulation / Structural Genomics / SPINE2-complexes / Structural Proteomics in Europe
機能・相同性
機能・相同性情報


Transcriptional regulation of granulopoiesis / Carnitine shuttle / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Signaling by Retinoic Acid / Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SUMOylation of intracellular receptors / trachea cartilage development ...Transcriptional regulation of granulopoiesis / Carnitine shuttle / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / Signaling by Retinoic Acid / Sertoli cell fate commitment / positive regulation of binding / NR1H2 & NR1H3 regulate gene expression to control bile acid homeostasis / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / SUMOylation of intracellular receptors / trachea cartilage development / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts / Nuclear Receptor transcription pathway / visceral serous pericardium development / glandular epithelial cell development / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / ventricular cardiac muscle cell differentiation / mesenchyme development / Endogenous sterols / chondroblast differentiation / positive regulation of translational initiation by iron / embryonic camera-type eye development / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / maternal placenta development / protein kinase B binding / growth plate cartilage development / negative regulation of granulocyte differentiation / angiogenesis involved in coronary vascular morphogenesis / prostate gland development / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / retinoic acid-responsive element binding / negative regulation of cartilage development / regulation of hematopoietic progenitor cell differentiation / Cytoprotection by HMOX1 / secretory columnal luminar epithelial cell differentiation involved in prostate glandular acinus development / positive regulation of thyroid hormone receptor signaling pathway / positive regulation of interleukin-13 production / positive regulation of interleukin-5 production / cardiac muscle cell differentiation / retinoic acid binding / camera-type eye development / outflow tract septum morphogenesis / TGFBR3 expression / response to vitamin A / positive regulation of vitamin D receptor signaling pathway / heterocyclic compound binding / limb development / apoptotic cell clearance / ureteric bud development / Signaling by Retinoic Acid / regulation of myelination / DNA-binding transcription repressor activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / regulation of branching involved in prostate gland morphogenesis / protein kinase A binding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / positive regulation of interleukin-4 production / locomotor rhythm / alpha-actinin binding / face development / germ cell development / aryl hydrocarbon receptor binding / negative regulation of type II interferon production / nuclear steroid receptor activity / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of lipid metabolic process / regulation of glucose metabolic process / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to estrogen stimulus / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / cardiac muscle cell proliferation / Endogenous sterols / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / response to retinoic acid / positive regulation of bone mineralization / heart morphogenesis / retinoic acid receptor signaling pathway / cellular response to hormone stimulus / Recycling of bile acids and salts / transcription regulator inhibitor activity / hormone-mediated signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / positive regulation of cell cycle / cellular response to retinoic acid / : / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / response to cytokine / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of neuron differentiation / embryo implantation / BMAL1:CLOCK,NPAS2 activates circadian expression / negative regulation of miRNA transcription / SUMOylation of transcription cofactors / Activation of gene expression by SREBF (SREBP) / response to progesterone / mRNA regulatory element binding translation repressor activity
類似検索 - 分子機能
: / : / Retinoic acid receptor / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) ...: / : / Retinoic acid receptor / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Nuclear/hormone receptor activator site AF-1 / Retinoid X receptor/HNF4 / : / Nuclear receptor coactivator 2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / : / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / Nuclear receptor coactivators bHLH domain / PAS domain / Nuclear receptor coactivator, interlocking / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / PAS domain superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-754 / RETINOIC ACID / Retinoic acid receptor alpha / Retinoic acid receptor RXR-alpha / Nuclear receptor coactivator 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Sato, Y. / Duclaud, S. / Peluso-Iltis, C. / Poussin, P. / Moras, D. / Rochel, N. / Structural Proteomics in Europe (SPINE)
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2010
タイトル: The Phantom Effect of the Rexinoid LG100754: structural and functional insights
著者: Sato, Y. / Ramalanjaona, N. / Huet, T. / Potier, N. / Osz, J. / Antony, P. / Peluso-Iltis, C. / Poussin-Courmontagne, P. / Ennifar, E. / Mely, Y. / Dejaegere, A. / Moras, D. / Rochel, N.
履歴
登録2009年10月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年10月30日Group: Database references
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: Retinoic acid receptor alpha
I: 13-mer (LXXLL motif) from Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5495
ポリマ－58,8523
非ポリマー6972
水2,072115
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: Retinoic acid receptor alpha
I: 13-mer (LXXLL motif) from Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子

A: Retinoic acid receptor RXR-alpha
B: Retinoic acid receptor alpha
I: 13-mer (LXXLL motif) from Nuclear receptor coactivator 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,09810
ポリマ－117,7046
非ポリマー1,3944
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area10900 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area39920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.300, 105.300, 111.338
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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Retinoic acid receptor ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Retinoic acid receptor RXR-alpha / Retinoid X receptor alpha / Nuclear receptor subfamily 2 group B member 1


分子量: 26767.908 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rxra, Nr2b1 / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P28700
#2: タンパク質 Retinoic acid receptor alpha / RAR-alpha / Nuclear receptor subfamily 1 group B member 1


分子量: 30504.383 Da / 分子数: 1 / 断片: Ligand Binding Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RARA, NR1B1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P10276

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 I

#3: タンパク質・ペプチド 13-mer (LXXLL motif) from Nuclear receptor coactivator 2


分子量: 1579.866 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized. / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: Q15596

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非ポリマー , 3種, 117分子

#4: 化合物 ChemComp-754 / (2E,4E,6Z)-3-methyl-7-(5,5,8,8-tetramethyl-3-propoxy-5,6,7,8-tetrahydronaphthalen-2-yl)octa-2,4,6-trienoic acid


分子量: 396.562 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C26H36O3
#5: 化合物 ChemComp-REA / RETINOIC ACID


分子量: 300.435 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H28O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 115 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.09 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 200mM potassium thiocyanate, 20% PEG 3350, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.0723 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0723 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→20 Å / Num. all: 16968 / Num. obs: 15407 / % possible obs: 90.8 % / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 68.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.333 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 1662 / Rsym value: 0.333 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DKF

1dkf


解像度: 2.75→19.882 Å / SU ML: 0.63 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 26.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2639 737 4.86 %RANDOM
Rwork0.2014 ---
obs0.2045 15179 90.37 %-
all-16797 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 39.729 Å2 / ksol: 0.266 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.086 Å20 Å20 Å2
2---1.086 Å20 Å2
3---2.1721 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→19.882 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3701 0 51 115 3867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0023833
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5425188
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2911473
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034600
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002663
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7501-2.96180.30151510.22763125100
2.9618-3.25870.29851700.21963118100
3.2587-3.72760.2821300.2251226172
3.7276-4.68620.2251210.1802266583
4.6862-19.88250.24331650.1877327398
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 34.103 Å / Origin y: 62.162 Å / Origin z: 7.2991 Å
111213212223313233
T0.1329 Å20.0226 Å2-0.0205 Å2-0.0319 Å2-0.0129 Å2--0.104 Å2
L1.2469 °20.59 °2-0.1421 °2-1.4068 °2-0.3309 °2--1.1789 °2
S0.0839 Å °-0.1236 Å °0.0012 Å °0.0236 Å °-0.0551 Å °-0.1078 Å °-0.051 Å °-0.0769 Å °-0.0318 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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