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- EMDB-31153: Yeast Dmc1 presynaptic complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31153
タイトルYeast Dmc1 presynaptic complex
マップデータ3.21 angstrom resolution cryoEM structure of yeast Dmc1-ssDNA presynaptic complex
試料
  • 複合体: Yeast Dmc1 presynaptic complex
    • タンパク質・ペプチド: HLJ1_G0016300.mRNA.1.CDS.1
    • DNA: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードYeast meiotic recombination protein DMC1 / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性:
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.21 Å
データ登録者Zhao LY / Xu JF / Wang HW
資金援助 中国, 7件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31700654 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31825009 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21877069 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21922704 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31570754 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21625302 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)21933010 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2021
タイトル: Mechanisms of distinctive mismatch tolerance between Rad51 and Dmc1 in homologous recombination.
著者: Jingfei Xu / Lingyun Zhao / Sijia Peng / Huiying Chu / Rui Liang / Meng Tian / Philip P Connell / Guohui Li / Chunlai Chen / Hong-Wei Wang /
要旨: Homologous recombination (HR) is a primary DNA double-strand breaks (DSBs) repair mechanism. The recombinases Rad51 and Dmc1 are highly conserved in the RecA family; Rad51 is mainly responsible for ...Homologous recombination (HR) is a primary DNA double-strand breaks (DSBs) repair mechanism. The recombinases Rad51 and Dmc1 are highly conserved in the RecA family; Rad51 is mainly responsible for DNA repair in somatic cells during mitosis while Dmc1 only works during meiosis in germ cells. This spatiotemporal difference is probably due to their distinctive mismatch tolerance during HR: Rad51 does not permit HR in the presence of mismatches, whereas Dmc1 can tolerate certain mismatches. Here, the cryo-EM structures of Rad51-DNA and Dmc1-DNA complexes revealed that the major conformational differences between these two proteins are located in their Loop2 regions, which contain invading single-stranded DNA (ssDNA) binding residues and double-stranded DNA (dsDNA) complementary strand binding residues, stabilizing ssDNA and dsDNA in presynaptic and postsynaptic complexes, respectively. By combining molecular dynamic simulation and single-molecule FRET assays, we identified that V273 and D274 in the Loop2 region of human RAD51 (hRAD51), corresponding to P274 and G275 of human DMC1 (hDMC1), are the key residues regulating mismatch tolerance during strand exchange in HR. This HR accuracy control mechanism provides mechanistic insights into the specific roles of Rad51 and Dmc1 in DNA double-strand break repair and may shed light on the regulatory mechanism of genetic recombination in mitosis and meiosis.
履歴
登録2021年4月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月20日-
マップ公開2022年4月20日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31153.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31153.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈3.21 angstrom resolution cryoEM structure of yeast Dmc1-ssDNA presynaptic complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.885 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.045
最小 - 最大-0.09183139 - 0.28422228
平均 (標準偏差)0.0008489205 (±0.00961221)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 354.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Yeast Dmc1 presynaptic complex

全体名称: Yeast Dmc1 presynaptic complex
要素
  • 複合体: Yeast Dmc1 presynaptic complex
    • タンパク質・ペプチド: HLJ1_G0016300.mRNA.1.CDS.1
    • DNA: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Yeast Dmc1 presynaptic complex

超分子名称: Yeast Dmc1 presynaptic complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: 3.21 angstrom cryoEM structure of yeast Dmc1-ssDNA presynaptic complex
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: HLJ1_G0016300.mRNA.1.CDS.1

分子名称: HLJ1_G0016300.mRNA.1.CDS.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 36.657539 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSVTGTEIDS DTAKNILSVD ELQNYGINAS DLQKLKSGGI YTVNTVLSTT RRHLCKIKGL SEVKVEKIKE AAGKIIQVGF IPATVQLDI RQRVYSLSTG SKQLDSILGG GIMTMSITEV FGEFRCGKTQ MSHTLCVTTQ LPREMGGGEG KVAYIDTEGT F RPERIKQI ...文字列:
MSVTGTEIDS DTAKNILSVD ELQNYGINAS DLQKLKSGGI YTVNTVLSTT RRHLCKIKGL SEVKVEKIKE AAGKIIQVGF IPATVQLDI RQRVYSLSTG SKQLDSILGG GIMTMSITEV FGEFRCGKTQ MSHTLCVTTQ LPREMGGGEG KVAYIDTEGT F RPERIKQI AEGYELDPES CLANVSYARA LNSEHQMELV EQLGEELSSG DYRLIVVDSI MANFRVDYCG RGELSERQQK LN QHLFKLN RLAEEFNVAV FLTNQVQSDP GASALFASAD GRKPIGGHVL AHASATRILL RKGRGDERVA KLQDSPDMPE KEC VYVIGE KGITDSSD

UniProtKB: UNIPROTKB: A0A6L0Z498

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分子 #2: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3')

分子名称: DNA (5'-D(P*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*TP*T)-3') / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 2.692778 KDa
配列文字列:
(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)(DT)

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 48.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 15.88 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 56.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 225795
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

9566

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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