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- EMDB-3099: Cryo-EM structure of a human translation termination complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3099
タイトルCryo-EM structure of a human translation termination complex
マップデータCryo-EM structure of a human translation termination complex
試料
  • 試料: CMV stalled human 80S ribosome bound to the translation termination factor eRF1
  • 複合体: Human 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: translation termination factor eRF1
キーワードhuman / 80S / ribosome / eRF1 / translation termination / CMV / stalling
機能・相同性
機能・相同性情報


translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay ...translation termination factor activity / translation release factor complex / cytoplasmic translational termination / translation release factor activity / regulation of translational termination / translation release factor activity, codon specific / protein methylation / sequence-specific mRNA binding / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / Protein hydroxylation / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / translational termination / cytosolic ribosome / rough endoplasmic reticulum / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / ribosome binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / postsynaptic density / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / nucleolus / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 ...Peptide chain release factor eRF1/aRF1 / eRF1, domain 1 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / 60S ribosomal protein L4, C-terminal domain / 60S ribosomal protein L4 C-terminal domain / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L22/L17, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L4, eukaryotic and archaeal type / Ribosomal protein L11, conserved site / Ribosomal protein L11 signature. / Ribosomal protein L11, N-terminal / Ribosomal protein L11, N-terminal domain / Ribosomal protein L11/L12 / Ribosomal protein L11, C-terminal / Ribosomal protein L11, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11/L12, N-terminal domain superfamily / Ribosomal protein L11, RNA binding domain / Ribosomal protein L11/L12 / 50S ribosomal protein L30e-like / Ribosomal protein L22/L17, conserved site / Ribosomal protein L22 signature. / Ribosomal protein L22/L17 / Ribosomal protein L22/L17 superfamily / Ribosomal protein L22p/L17e / Ribosomal protein L4/L1e / Ribosomal protein L4 domain superfamily / Ribosomal protein L4/L1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL11 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Eukaryotic peptide chain release factor subunit 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Matheisl S / Berninghausen O / Becker T / Beckmann R
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2015
タイトル: Structure of a human translation termination complex.
著者: Sarah Matheisl / Otto Berninghausen / Thomas Becker / Roland Beckmann /
要旨: In contrast to bacteria that have two release factors, RF1 and RF2, eukaryotes only possess one unrelated release factor eRF1, which recognizes all three stop codons of the mRNA and hydrolyses the ...In contrast to bacteria that have two release factors, RF1 and RF2, eukaryotes only possess one unrelated release factor eRF1, which recognizes all three stop codons of the mRNA and hydrolyses the peptidyl-tRNA bond. While the molecular basis for bacterial termination has been elucidated, high-resolution structures of eukaryotic termination complexes have been lacking. Here we present a 3.8 Å structure of a human translation termination complex with eRF1 decoding a UAA(A) stop codon. The complex was formed using the human cytomegalovirus (hCMV) stalling peptide, which perturbs the peptidyltransferase center (PTC) to silence the hydrolysis activity of eRF1. Moreover, unlike sense codons or bacterial stop codons, the UAA stop codon adopts a U-turn-like conformation within a pocket formed by eRF1 and the ribosome. Inducing the U-turn conformation for stop codon recognition rationalizes how decoding by eRF1 includes monitoring geometry in order to discriminate against sense codons.
履歴
登録2015年7月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年8月12日-
マップ公開2015年9月30日-
更新2015年10月28日-
現状2015年10月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0009
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-5a8l
  • 表面レベル: 0.0009
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5a8l
  • 表面レベル: 0.0009
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5a8l
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3099.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3099.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 276 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of a human translation termination complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.062 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0008 / ムービー #1: 0.0009
最小 - 最大-0.00199406 - 0.00342648
平均 (標準偏差)0.00000441 (±0.00026711)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ420420420
Spacing420420420
セルA=B=C: 446.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0621.0621.062
M x/y/z420420420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z446.040446.040446.040
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS420420420
D min/max/mean-0.0020.0030.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : CMV stalled human 80S ribosome bound to the translation terminati...

全体名称: CMV stalled human 80S ribosome bound to the translation termination factor eRF1
要素
  • 試料: CMV stalled human 80S ribosome bound to the translation termination factor eRF1
  • 複合体: Human 80S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: translation termination factor eRF1

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超分子 #1000: CMV stalled human 80S ribosome bound to the translation terminati...

超分子名称: CMV stalled human 80S ribosome bound to the translation termination factor eRF1
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 4.5 MDa / 理論値: 4.5 MDa / 手法: Sedimentation

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超分子 #1: Human 80S ribosome

超分子名称: Human 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: ALL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: HeLa S3 spinner cells
分子量実験値: 4.5 MDa / 理論値: 4.5 MDa

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分子 #1: translation termination factor eRF1

分子名称: translation termination factor eRF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: HUMAN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 20 mM HEPES, 100 mM KOAc, 2.5 mM Mg(OAc)2, 0.25 mM spermidine, 2 mM DTT, 0.06 U/uL RNasin (Ambion), 1/625 EDTA-free complete protease inhibitor (Roche)
グリッド詳細: 2 nm pre-coated Quantifoil R3/3 holey carbon supported grids
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2015年3月11日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 3
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.7 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: defocus groups
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider
詳細: Since images from microscopy were processed in the absence of spatial frequencies higher than 8 A, a FSC cut-off value of 0.143 was used for average resolution determination of 3.9 A (Scheres and Chen, 2012).
使用した粒子像数: 33165

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3e1y

ソフトウェア名称: Chimera, Coot
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-5a8l:
Human eRF1 and the hCMV nascent peptide in the translation termination complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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