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- EMDB-30191: The mitochondrial SAM-Mdm10 supercomplex in Nanodisc from S.cere -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30191
タイトルThe mitochondrial SAM-Mdm10 supercomplex in Nanodisc from S.cere
マップデータ
試料
  • 複合体: SAM-Mdm10 complex
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial outer membrane beta-barrel protein
    • タンパク質・ペプチド: Sorting assembly machinery 35 kDa subunit
    • タンパク質・ペプチド: Sorting assembly machinery 37 kDa subunit
    • タンパク質・ペプチド: MDM10 isoform 1
キーワードMitochondria / TRANSLOCASE
機能・相同性
機能・相同性情報


ERMES complex / mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / SAM complex / protein import into mitochondrial matrix / phospholipid transport / protein insertion into mitochondrial outer membrane / mitochondrion organization / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Mitochondrial distribution and morphology protein 10 / Mitochondrial distribution and morphology protein 10 / Sorting assembly machinery 35kDa subunit / Tom37, C-terminal domain / SAM35, subunit of SAM coomplex / Tom37 C-terminal domain / Mitochondrial outer membrane transport complex Sam37/metaxin, N-terminal domain / : / Outer mitochondrial membrane transport complex protein / Surface antigen D15-like ...Mitochondrial distribution and morphology protein 10 / Mitochondrial distribution and morphology protein 10 / Sorting assembly machinery 35kDa subunit / Tom37, C-terminal domain / SAM35, subunit of SAM coomplex / Tom37 C-terminal domain / Mitochondrial outer membrane transport complex Sam37/metaxin, N-terminal domain / : / Outer mitochondrial membrane transport complex protein / Surface antigen D15-like / Bacterial surface antigen (D15) / Omp85 superfamily domain
類似検索 - ドメイン・相同性
MDM10 isoform 1 / Mitochondrial outer membrane beta-barrel protein / Sorting assembly machinery 35 kDa subunit / Sorting assembly machinery 37 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Takeda H / Tsutsumi A
資金援助3件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)
Japan Science and Technology
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Mitochondrial sorting and assembly machinery operates by β-barrel switching.
著者: Hironori Takeda / Akihisa Tsutsumi / Tomohiro Nishizawa / Caroline Lindau / Jon V Busto / Lena-Sophie Wenz / Lars Ellenrieder / Kenichiro Imai / Sebastian P Straub / Waltraut Mossmann / Jian ...著者: Hironori Takeda / Akihisa Tsutsumi / Tomohiro Nishizawa / Caroline Lindau / Jon V Busto / Lena-Sophie Wenz / Lars Ellenrieder / Kenichiro Imai / Sebastian P Straub / Waltraut Mossmann / Jian Qiu / Yu Yamamori / Kentaro Tomii / Junko Suzuki / Takeshi Murata / Satoshi Ogasawara / Osamu Nureki / Thomas Becker / Nikolaus Pfanner / Nils Wiedemann / Masahide Kikkawa / Toshiya Endo /
要旨: The mitochondrial outer membrane contains so-called β-barrel proteins, which allow communication between the cytosol and the mitochondrial interior. Insertion of β-barrel proteins into the outer ...The mitochondrial outer membrane contains so-called β-barrel proteins, which allow communication between the cytosol and the mitochondrial interior. Insertion of β-barrel proteins into the outer membrane is mediated by the multisubunit mitochondrial sorting and assembly machinery (SAM, also known as TOB). Here we use cryo-electron microscopy to determine the structures of two different forms of the yeast SAM complex at a resolution of 2.8-3.2 Å. The dimeric complex contains two copies of the β-barrel channel protein Sam50-Sam50a and Sam50b-with partially open lateral gates. The peripheral membrane proteins Sam35 and Sam37 cap the Sam50 channels from the cytosolic side, and are crucial for the structural and functional integrity of the dimeric complex. In the second complex, Sam50b is replaced by the β-barrel protein Mdm10. In cooperation with Sam50a, Sam37 recruits and traps Mdm10 by penetrating the interior of its laterally closed β-barrel from the cytosolic side. The substrate-loaded SAM complex contains one each of Sam50, Sam35 and Sam37, but neither Mdm10 nor a second Sam50, suggesting that Mdm10 and Sam50b function as placeholders for a β-barrel substrate released from Sam50a. Our proposed mechanism for dynamic switching of β-barrel subunits and substrate explains how entire precursor proteins can fold in association with the mitochondrial machinery for β-barrel assembly.
履歴
登録2020年4月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年1月20日-
マップ公開2021年1月20日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7bty
  • 表面レベル: 0.1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30191.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30191.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 22.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 180 pix.
= 224.1 Å		1.25 Å/pix.
x 180 pix.
= 224.1 Å		1.25 Å/pix.
x 180 pix.
= 224.1 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.245 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1 / ムービー #1: 0.1
最小 - 最大-0.5344711 - 0.7539808
平均 (標準偏差)-0.000046169156 (±0.018324407)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 224.1 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.2451.2451.245
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z224.100224.100224.100
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-0.5340.754-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : SAM-Mdm10 complex

全体名称: SAM-Mdm10 complex
要素
  • 複合体: SAM-Mdm10 complex
    • タンパク質・ペプチド: Mitochondrial outer membrane beta-barrel protein
    • タンパク質・ペプチド: Sorting assembly machinery 35 kDa subunit
    • タンパク質・ペプチド: Sorting assembly machinery 37 kDa subunit
    • タンパク質・ペプチド: MDM10 isoform 1

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超分子 #1: SAM-Mdm10 complex

超分子名称: SAM-Mdm10 complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Mitochondrial outer membrane beta-barrel protein

分子名称: Mitochondrial outer membrane beta-barrel protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 41.176824 KDa
配列文字列: TFTAKTGTNF GNDNDAEAYL QFEKLIDKKY LKLPTRVNLE ILRGTKIHSS FLFNSYSSLS PQSILNLKVF SQFYNWNTNK GLDIGQRGA RLSLRYEPLF LHKLLHNPHS NESPTLFHEW FLETCWRSTK ICSQGTSAPY MYSGTMLSQA GDQLRTILGH T FVLDKRDH ...文字列:
TFTAKTGTNF GNDNDAEAYL QFEKLIDKKY LKLPTRVNLE ILRGTKIHSS FLFNSYSSLS PQSILNLKVF SQFYNWNTNK GLDIGQRGA RLSLRYEPLF LHKLLHNPHS NESPTLFHEW FLETCWRSTK ICSQGTSAPY MYSGTMLSQA GDQLRTILGH T FVLDKRDH IMCPTKGSML KWSNELSPGK HLKTQLELNS VKSWMNDDFI TFSTTIKTGY LKNLSSQQSL PVHICDKFQS GG PSDIRGF QTFGLGPRDL YDAVGGDAFV SYGLSVFSRL PWKKVEKSNF RLHWFFNGGK LVNHDNTSLG NCIGQLSKEH STS TGIGLV LRHPMARFEL NFTLPITAHE NDLIRKGFQF GLGLAFL

UniProtKB: Mitochondrial outer membrane beta-barrel protein

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分子 #2: Sorting assembly machinery 35 kDa subunit

分子名称: Sorting assembly machinery 35 kDa subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 37.44607 KDa
配列文字列: MVSSFSVPMP VKRIFDTFPL QTYAAQTDKD EAVALEIQRR SYTFTERGGG SSELTVEGTY KLGVYNVFLE ANTGAALATD PWCLFVQLA LCQKNGLVLP THSQEQTPSH TCNHEMLVLS RLSNPDEALP ILVEGYKKRI IRSTVAISEI MRSRILDDAE Q LMYYTLLD ...文字列:
MVSSFSVPMP VKRIFDTFPL QTYAAQTDKD EAVALEIQRR SYTFTERGGG SSELTVEGTY KLGVYNVFLE ANTGAALATD PWCLFVQLA LCQKNGLVLP THSQEQTPSH TCNHEMLVLS RLSNPDEALP ILVEGYKKRI IRSTVAISEI MRSRILDDAE Q LMYYTLLD TVLYDCWITQ IIFCASDAQF MELYSCQKLS GSIVTPLDVE NSLLQKLSAK SLKISLTKRN KFQFRHREIV KS MQGVYHN HHNSVNQEQV LNVLFENSKQ VLLGLKDMLK SDGQPTYLHL KIASYILCIT NVKEPIKLKT FVENECKELV QFA QDTLKN FVQ

UniProtKB: Sorting assembly machinery 35 kDa subunit

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分子 #3: Sorting assembly machinery 37 kDa subunit

分子名称: Sorting assembly machinery 37 kDa subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 37.537797 KDa
配列文字列: MVKGSVHLWG KDGKASLISV DSIALVWFIK LCTSEEAKSM VAGLQIVFSN NTDLSSDGKL PVLILDNGTK VSGYVNIVQF LHKNICTSK YEKGTDYEED LAIVRKKDRL LEYSLLNYVD VEISRLTDYQ LFLNTKNYNE YTKKLFSKLL YFPMWYNTPL Q LRSQAREN ...文字列:
MVKGSVHLWG KDGKASLISV DSIALVWFIK LCTSEEAKSM VAGLQIVFSN NTDLSSDGKL PVLILDNGTK VSGYVNIVQF LHKNICTSK YEKGTDYEED LAIVRKKDRL LEYSLLNYVD VEISRLTDYQ LFLNTKNYNE YTKKLFSKLL YFPMWYNTPL Q LRSQAREN CEEIIGSLTL EDDEEFVESK AMESASQLAQ SKTFKIAHKN KIKGKQELQQ VKYNLQFDNR LQSCVSNWLA AR KKLDDSV ILSSDLLFLA NLYVQLGLPD GNRIRSKLEQ TFGSELLNSM SNKIDDFVHR PSNNLEQRDP QFREQGNVVM SLY NLACKY I

UniProtKB: Sorting assembly machinery 37 kDa subunit

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分子 #4: MDM10 isoform 1

分子名称: MDM10 isoform 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 56.296719 KDa
配列文字列: MLPYMDQVLR AFYQSTHWST QNSYEDITAT SRTLLDFRIP SAIHLQISNK STPNTFNSLD FSTRSRINGS LSYLYSDAQQ LEKFMRNST DIPLQDATET YRQLQPNLNF SVSSANTLSS DNTTVDNDKK LLHDSKFVKK SLYYGRMYYP SSDLEAMIIK R LSPQTQFM ...文字列:
MLPYMDQVLR AFYQSTHWST QNSYEDITAT SRTLLDFRIP SAIHLQISNK STPNTFNSLD FSTRSRINGS LSYLYSDAQQ LEKFMRNST DIPLQDATET YRQLQPNLNF SVSSANTLSS DNTTVDNDKK LLHDSKFVKK SLYYGRMYYP SSDLEAMIIK R LSPQTQFM LKGVSSFKES LNVLTCYFQR DSHRNLQEWI FSTSDLLCGY RVLHNFLTTP SKFNTSLYNN SSLSLGAEFW LG LVSLSPG CSTTLRYYTH STNTGRPLTL TLSWNPLFGH ISSTYSAKTG TNSTFCAKYD FNLYSIESNL SFGCEFWQKK HHL LETNKN NNDKLEPISD ELVDINPNSR ATKLLHENVP DLNSAVNDIP STLDIPVHKQ KLLNDLTYAF SSSLRKIDEE RSTI EKFDN KINSSIFTSV WKLSTSLRDK TLKLLWEGKW RGFLISAGTE LVFTRGFQES LSDDEKNDNA ISISATDTEN GNIPV FPAK FGIQFQYST

UniProtKB: MDM10 isoform 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 299 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 128400
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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