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万見
- EMDB-30004: Cryo-EM structure of human secretory immunoglobulin A -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30004
タイトルCryo-EM structure of human secretory immunoglobulin A
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of IgA-Fc with the J chain and pIgR/SC
    • タンパク質・ペプチド: Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1
    • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin J chain
    • タンパク質・ペプチド: Polymeric immunoglobulin receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


polymeric immunoglobulin receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by polymeric immunoglobulin receptor / kappa-type opioid receptor binding / polymeric immunoglobulin binding / dimeric IgA immunoglobulin complex / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex ...polymeric immunoglobulin receptor activity / immunoglobulin transcytosis in epithelial cells mediated by polymeric immunoglobulin receptor / kappa-type opioid receptor binding / polymeric immunoglobulin binding / dimeric IgA immunoglobulin complex / regulation of T cell homeostatic proliferation / regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / interleukin-2 receptor binding / secretory dimeric IgA immunoglobulin complex / pentameric IgM immunoglobulin complex / monomeric IgA immunoglobulin complex / secretory IgA immunoglobulin complex / response to tacrolimus / Fc receptor signaling pathway / positive regulation of plasma cell differentiation / glycosphingolipid binding / negative regulation of lymphocyte proliferation / IgA binding / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / positive regulation of tissue remodeling / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of bitter taste / IgA immunoglobulin complex / RUNX1 and FOXP3 control the development of regulatory T lymphocytes (Tregs) / glomerular filtration / leukocyte activation involved in immune response / positive regulation of isotype switching to IgG isotypes / interleukin-2-mediated signaling pathway / activated T cell proliferation / kinase activator activity / positive regulation of regulatory T cell differentiation / natural killer cell activation / : / negative regulation of B cell apoptotic process / IgG immunoglobulin complex / Interleukin-2 signaling / positive regulation of immunoglobulin production / azurophil granule membrane / receptor clustering / positive regulation of dendritic spine development / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of interleukin-17 production / humoral immune response / T cell differentiation / Interleukin receptor SHC signaling / Scavenging of heme from plasma / complement activation, classical pathway / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of B cell proliferation / antigen binding / negative regulation of protein phosphorylation / cytokine activity / Cell surface interactions at the vascular wall / B cell receptor signaling pathway / growth factor activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of inflammatory response / positive regulation of inflammatory response / positive regulation of type II interferon production / cell-cell signaling / antibacterial humoral response / protein-macromolecule adaptor activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of cell growth / protein-containing complex assembly / carbohydrate binding / response to ethanol / blood microparticle / adaptive immune response / transcription by RNA polymerase II / receptor complex / cell adhesion / immune response / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain / : / Four-helical cytokine-like, core ...: / Interleukin-2 / Interleukin-2, conserved site / Interleukin 2 / Interleukin-2 signature. / Interleukin-2 family / Immunoglobulin J chain / Immunoglobulin J chain / : / Four-helical cytokine-like, core / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin J chain / Polymeric immunoglobulin receptor / Immunoglobulin heavy constant alpha 1 / Interleukin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Wang Y / Wang G / Li Y / Xiao J
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (NSF, China) 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2020
タイトル: Structural insights into secretory immunoglobulin A and its interaction with a pneumococcal adhesin.
著者: Yuxin Wang / Guopeng Wang / Yaxin Li / Qinyu Zhu / Hao Shen / Ning Gao / Junyu Xiao /
要旨: Secretory Immunoglobulin A (SIgA) is the most abundant antibody at the mucosal surface. It possesses two additional subunits besides IgA: the joining chain (J-chain) and secretory component (SC). SC ...Secretory Immunoglobulin A (SIgA) is the most abundant antibody at the mucosal surface. It possesses two additional subunits besides IgA: the joining chain (J-chain) and secretory component (SC). SC is the ectodomain of the polymeric immunoglobulin receptor (pIgR), which functions to transport IgA to the mucosa. How the J-chain and pIgR/SC facilitate the assembly and secretion of SIgA remains incompletely understood. Furthermore, during the infection of Streptococcus pneumoniae, the pneumococcal adhesin SpsA hijacks pIgR/SC and SIgA to gain entry to human cells and evade host defense. How SpsA targets pIgR/SC and SIgA also remains elusive. Here we report a cryo-electron microscopy structure of the Fc region of IgA1 (Fcα) in complex with the J-chain and SC (Fcα-J-SC), which reveals the organization principle of SIgA. We also present a structure of Fcα-J-SC complexed with SpsA, which uncovers the specific interactions between SpsA and human pIgR/SC. These results advance the molecular understanding of SIgA and shed light on S. pneumoniae pathogenesis.
履歴
登録2020年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年5月27日-
マップ公開2020年5月27日-
更新2020年7月22日-
現状2020年7月22日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00935
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00935
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6lx3
  • 表面レベル: 0.00935
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30004.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30004.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264.96 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264.96 Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.828 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00935 / ムービー #1: 0.00935
最小 - 最大-0.09906162 - 0.16208594
平均 (標準偏差)0.000092088 (±0.0025598092)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 264.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8280.8280.828
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z264.960264.960264.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ280280280
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0990.1620.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_30004_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_30004_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_30004_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of IgA-Fc with the J chain and pIgR/SC

全体名称: Ternary complex of IgA-Fc with the J chain and pIgR/SC
要素
  • 複合体: Ternary complex of IgA-Fc with the J chain and pIgR/SC
    • タンパク質・ペプチド: Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1
    • タンパク質・ペプチド: Immunoglobulin J chain
    • タンパク質・ペプチド: Polymeric immunoglobulin receptor

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超分子 #1: Ternary complex of IgA-Fc with the J chain and pIgR/SC

超分子名称: Ternary complex of IgA-Fc with the J chain and pIgR/SC
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1

分子名称: Interleukin-2,Immunoglobulin heavy constant alpha 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.445693 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MYRMQLLSCI ALSLALVTNS ARIHMSAWSH PQFEKGGGSG GGSGGSAWSH PQFEKIDTTC CHPRLSLHRP ALEDLLLGSE ANLTCTLTG LRDASGVTFT WTPSSGKSAV QGPPERDLCG CYSVSSVLPG CAEPWNHGKT FTCTAAYPES KTPLTATLSK S GNTFRPEV ...文字列:
MYRMQLLSCI ALSLALVTNS ARIHMSAWSH PQFEKGGGSG GGSGGSAWSH PQFEKIDTTC CHPRLSLHRP ALEDLLLGSE ANLTCTLTG LRDASGVTFT WTPSSGKSAV QGPPERDLCG CYSVSSVLPG CAEPWNHGKT FTCTAAYPES KTPLTATLSK S GNTFRPEV HLLPPPSEEL ALNELVTLTC LARGFSPKDV LVRWLQGSQE LPREKYLTWA SRQEPSQGTT TFAVTSILRV AA EDWKKGD TFSCMVGHEA LPLAFTQKTI DRLAGKPTHV NVSVVMAEVD GTCY

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分子 #2: Immunoglobulin J chain

分子名称: Immunoglobulin J chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.225762 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MKNHLLFWGV LAVFIKAVHV KAQEDERIVL VDNKCKCARI TSRIIRSSED PNEDIVERNI RIIVPLNNRE NISDPTSPLR TRFVYHLSD LCKKCDPTEV ELDNQIVTAT QSNICDEDSA TETCYTYDRN KCYTAVVPLV YGGETKMVET ALTPDACYPD H HHHHHHH

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分子 #3: Polymeric immunoglobulin receptor

分子名称: Polymeric immunoglobulin receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 63.306336 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLLFVLTCLL AVFPAISTKS PIFGPEEVNS VEGNSVSITC YYPPTSVNRH TRKYWCRQGA RGGCITLISS EGYVSSKYAG RANLTNFPE NGTFVVNIAQ LSQDDSGRYK CGLGINSRGL SFDVSLEVSQ GPGLLNDTKV YTVDLGRTVT INCPFKTENA Q KRKSLYKQ ...文字列:
MLLFVLTCLL AVFPAISTKS PIFGPEEVNS VEGNSVSITC YYPPTSVNRH TRKYWCRQGA RGGCITLISS EGYVSSKYAG RANLTNFPE NGTFVVNIAQ LSQDDSGRYK CGLGINSRGL SFDVSLEVSQ GPGLLNDTKV YTVDLGRTVT INCPFKTENA Q KRKSLYKQ IGLYPVLVID SSGYVNPNYT GRIRLDIQGT GQLLFSVVIN QLRLSDAGQY LCQAGDDSNS NKKNADLQVL KP EPELVYE DLRGSVTFHC ALGPEVANVA KFLCRQSSGE NCDVVVNTLG KRAPAFEGRI LLNPQDKDGS FSVVITGLRK EDA GRYLCG AHSDGQLQEG SPIQAWQLFV NEESTIPRSP TVVKGVAGGS VAVLCPYNRK ESKSIKYWCL WEGAQNGRCP LLVD SEGWV KAQYEGRLSL LEEPGNGTFT VILNQLTSRD AGFYWCLTNG DTLWRTTVEI KIIEGEPNLK VPGNVTAVLG ETLKV PCHF PCKFSSYEKY WCKWNNTGCQ ALPSQDEGPS KAFVNCDENS RLVSLTLNLV TRADEGWYWC GVKQGHFYGE TAAVYV AVE ERHHHHHHHH

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影#0 - Image recording ID: 1
#0 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
#0 - 検出モード: SUPER-RESOLUTION / #0 - 平均電子線量: 59.74 e/Å2 / #1 - Image recording ID: 2
#1 - フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
#1 - 平均電子線量: 11.668 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

Image recording ID1
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.15 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 665589
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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